Изоферменты

Изоферменты подобно другим изофункциональным белкам выполняют одинаковую функцию, т.к. катализируют одну и ту же реакцию. Однако по ряду свойств изоферменты могут различаться, например, по максимальной активности, Км, по термостабильности и т.д. В основе особенностей изоферментов лежат генетически обусловленные различия их первичной структуры, обычно небольшие. Формы ферментов, образующиеся в результате модификации их молекул уже после синтеза, не называют изоферментами, например, не являются изоферментами фосфорилированная и дефосфорилированная формы тканевой липазы.

Если ферменты имеют олигомерную структуру и построены из неидентичных протомеров, то изоферменты могут получаться в результате различных комбинаций протомеров. Например, ЛДГ представляет собой тетрамер, в котором могут быть представлены протомеры двух типов – Н (heart – сердечный) – обнаруживается преимущественно в сердце, и М (muscle – мышечный) – обнаруживается преимущественно в мышцах и печени. Различные комбинации этих протомеров образуют 5 изоферментов ЛДГ: Н₄ (ЛДГ₁), Н₃М (ЛДГ₂), Н₂М₂ (ЛДГ₃), НМ₃ (ЛДГ₄), М₄ (ЛДГ₅). У больных с ИМ сывороточный уровень Н-содержащих изоферментов, особенно Н₄, возрастает. Повышение Н₄, так что отношение Н₄/Н₃М становится больше 1 (в сыворотке крови здорового человека изофермент Н₃М присутствует в наивысшей концентрации), подтверждает диагноз: “ИМ”.