В основе регуляции каталитической активности ферментов лежит их конформационная лабильность.Различают 5 основных путей регуляции каталитической активности ферментов:
1.путь ковалентной модификации (регуляция достигается частичным протеолизом, ассоциацией или диссоциацией, фосфорилированием или дефосфорилированием ферментов);
2.путь нековалентной модификации (по типу обратной связи). Такой тип регуляции возможен для ферментов, имеющих аллостерический центр;
3.ингибирование ферментов;
4.репрессия или индукция генов, т.е. изменение биосинтеза фермента;
5.компартментализация.
Кроме этого, активность ферментов можно регулировать, изменяя условия протекания реакции. Вначале рассмотрим, какие условия среды влияют на активность ферментов.
На активность ферментов влияют: температура, рН среды, концентрация фермента и концентрация субстрата, эффекторы