Виды субстратной специфичности: относительная, абсолютная, стериохимическая

Если фермент катализирует превращение только одного субстрата, то специфисность абсолютная (индивидуальная). Например, аргиназа расщепляет аргинин. Если фермент катализирует превращение группы субстратов объединенных одним типом связи, то такая специфичность называется относительной (групповой). Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения. Местом действия пепсина является пептидная связь. Стериохимическая специфичность обусловлена существованием оптических изомеров L- и D-форм или геометрических (цис – и транс) изомеров химических веществ. Так фермент может действовать на один из изомеров. Например, фумараза катализирует превращение только фумаровой кислоты (транс-изомер), но не действует на малеиновую кислоту (цис-изомер).

Мощность действия фермента, ее характеристика. Единицы измерения.

Большинство реакций, катализируемых ферментами, протекают в 10 — 100 раз быстрее, чем некатализируемые реакции. Для характеристики мощности действия ферментов введено понятие катал — число молекул субстрата, под­вергающееся воздействию одной молекулы фермента в тече­ние 1 минуты.

Мощность большинства ферментов равна 1000 каталов, мощность действия каталазы — 1.000.000 каталов, амилазы — 240000, а ацетилхолинэстеразы - более 1.000.000. Высокая мощность действия ферментов обус­ловливает высокую скорость химических процессов в орга­низме. Более высокая каталическая активность фермента обус­ловлена:

а) сближением субстрата и связыванием его с активным центром в подходящей ориентации;

б) ферменты содержат кислотные и основные группы, ори­ентированные так, что становится возможным перенос про­тонов в субстрате;

в) определенные группы молекулы фермента могут обра­зовывать ковалентные связи с субстратом, что приводит к формированию более реакционноспособных структур, чем суб­страт;

г) ферменты способны индуцировать напряжение или ис­кажение молекулы субстрата.

Проферменты, механизм активации.

Некоторые ферменты вырабатываются в виде проферментов, которые являются неактивной формой фермента. Активация ферментов идет в процессе подготовки реакции, когда формируется активный центр. Например, профермент пепсина пепсиноген. В желудке человека из пепсиногена под влиянием соляной кислоты образуется активный пепсин.