Третичная структура белка

Чередование α-спирализованных, β-структурированных и неспирализованных аморфных участков позволяет полипептидной цепи более плотно уложиться в пространстве. В разных белках наблюдается различное соотношение типов структур (Рис.4). Например, инсулин содержит 52% α-спирали и 6% β-структуры, трипсин – 14% и 45% соответственно.

Первичная структура малоорганизованных участков включает пролин, особое строение которого провоцирует в цепи изгибы. Формирование глобул происходит в водной среде клетки, поэтому гидрофобные радикалы аминокислот «прячутся» внутрь сферы, образуя «жирную» каплю, а гидрофильные – будут направлены наружу, способствуя созданию гидратной оболочки мицеллы. Поэтому подобные белки хорошо растворимы в воде.

Стабилизируется с помощью различных дополнительных (добавочных) связей, например:

· водородных – между атомом водорода и более электроотрицательными атомами —ОН, —СООН, —NH₂ группами радикалов аминокислот;

· дисульфидных – между остатками цистеина;

· гидрофобных – между радикалами алифатических и ароматических аминокислот;

· ионных – между группами —СОО^– глутамата или аспартата и —NH₃⁺ лизина или аргинина;

· псевдопептидных – между —СОО^– группами глутамата или аспартата и —NH₃⁺ группами лизина или аргинина;

· эфирных – между гидроксигруппами треонина и серина (простые) или карбоксильной группой (—СООН) аспартата, глутамата и –ОН гидроксикислот (сложноэфирная).

Биороль: способствует формированию четвертичной структуры, обуславливает выполнение функций.