Особенности биологических свойств белков

1. Специфичность. Химики объясняют это явление особенностями первичной структуры протеина, т.е. индивидуальностью а/к состава, что медики учитывают как специфическую совместимость при переливании крови, пересадке кожи и других тканей и органов.

2. Полифункциональность. Поскольку организм работает по принципу экономии, то один и тот же белок способен выполнять несколько разных функций. Например: сократительный белок мышц – миозин – обладает ещё и ферментативной АТФ-азной активностью. Гемоглобин (Hb) при необходимости может служить антиоксидантным ферментом – пероксидазой.

3. Кооперативность характерна для белков, имеющих четвертичную структуру. Такой мультимер активен только, когда все протомеры связаны. Каждая последующая субъединица работает с субстратом быстрее предыдущей, что резко ускоряет процесс. Пример: гемоглобин, состоит из четырёх протомеров, включающих четыре молекулы гема. При связывании газов гем первой субъединицы присоединяет кислород с определёнными трудностями, а каждая последующая – осуществляет это явление легче.

4. Лигандность - способность из-за разной природы обращённых наружу аминокислотных радикалов образовывать связи с любыми соединениями – лигандами (лат. «лига» - связь). В результате могут возникать более сложные структуры.

5. Комплементарность обозначает химическое и пространственное (геометрическое) соответствие, то есть способность образовывать химические связи и конформационно подходить к другим структурам. Она необходима для создания комплексов: фермент-субстрат, антиген-антитело, гормон-рецептор и т.д.