Энзим – сложный белок

В природе существуют как простые (реже), так в основном и сложные ферменты:

Первые представлены полипептидными цепями и при гидролизе распадаются исключительно на аминокислоты. Это в основном гидролитические ферменты, в частности пепсин, трипсин, липаза, уреаза, лизоцим, рибонуклеаза, фосфатаза и др.

Большинство энзимов относится к классу сложных, содержащих помимо полипептидного компонента (апофермента), какой-либо небелковый фрагмент (кофермент или кофактор), присутствие которого является абсолютно необходимым для каталитической активности. Он может иметь различную химическую природу и отличаться по прочности связи с апоферментом. Исходя из особенности строения, коферментами бывают органические соединения (активные формы витаминов РР, группы В), а кофактор – неорганические частицы (ионы металлов и другие электролиты).

Если апофермент связан прочной ковалентной связью с небелковым компонентом и этот комплекс не разделяется при выделении и очистке, то такой энзим получает название холофермент (холоэнзим), а кофермент – простетическая группа (например, ФАД, ФМН, биотин, липоевая кислота). Когда же между частями мицеллы связь непрочная (нековалентная) и они легко отделяются при диализе, то тогда небелковый фрагмент принято называеть коферментом (например, НАД⁺, НАД⁺Ф) или кофактором (ионы металлов: Mg²⁺, Мn²⁺, Са²⁺ и др.).