Ингибиторы – низкомолекулярные вещества, уменьшающие активность ферментов.
По степени связывания фермента и ингибитора:
1) Обратимое ингибирование
2) Необратимое ингибирование
Обратимое ингибирование – ингибитор непрочно связывается с ферментом (нековалентные связи) и после отделения ингибитора активность фермента восстанавливается.
· Конкурентное
· Неконкурентное
Конкурентное – ингибитор похож на субстрат. =
· Субстрат конкурирует с ингибитором за присоединение в АЦ, т. к. они похожи.
· Тип ингибирования зависит от концентрации субстрата (рис. 3): при увеличении концентрации субстрата он вытесняет ингибитор и АЦ, и максимальная скорость реакции не измениться, а константа Михаэлиса будет увеличиваться.
|
|
Неконкурентное – ингибитор не похож на субстрат.
· Субстрат не конкурирует с ингибитором за присоединение в АЦ, ингибитор присоединяется в другом (например, аллостерическом).
· Тип ингибирования не зависит от концентрации субстрата (рис. 4): т. е. при максимальном увеличении концентрации субстрата скорость реакции в присутствии ингибитора будет меньше (это связано с уменьшение количества ферментов).
Необратимое ингибирование – ингибитор связан с ферментом прочными ковалентными связями и необратимо выводит фермент из реакции.
· Специфическое
· Неспецифическое
Спецефическое – ингибитор связан со спецефической группой в активном центре (например, с SН-группой серина связываются многие токсические вещества – делициды, зорин и т. п.).
Неспецифическое – ингибитор связан с ферментом вне АЦ (тяжелые металлы). Например, аспирин необратимо ингибирует фермент циклооксигеназу, которая образует медиаторы воспаления – простагландины. Следовательно, аспирин является противовоспалительным жаропонижающим средством.