Властивості білків

Найважливіші властивості білків, які проявляються при переробці, зберіганні і використанні харчових продуктів: амфотерність, гідрофільність, здатність денатуруватись, гідроліз, гниття та деякі інші.

Амфотерність білкової молекули обумовлена присутністю в молекулі амінокислоти (а отже, в молекулі білка) двох функціональних груп: аміногрупи, яка надає білку лужних властивостей, і карбоксильної групи, яка є носієм кислих властивостей. Завдяки цьому кожна молекула білка має свою ізоелектричну точку (ІЕТ) — таке значення рН середовища, при якому її заряд дорівнює нулю. У такому стані молекула білка найменше дисоційована і стабільна, бо вона не має найважливішого фактора стабільності — заряду. Різні білки мають різне значення ІЕТ. Так, ІЕТ для гемоглобуліну — 6,7, казеїну молока — 4,6; γ-глобуліну — 7,3, пепсину — 2,75.

Знання цієї властивості допомагає цілеспрямовано вести технологічні процеси в ряді галузей харчової промисловості.

Наприклад, при виробництві сиру необхідно викликати денатурацію головного білка молока казеїну, ІЕТ якого 4,6. Для цього знижують рН молока завдяки молочній кислоті, що утворюється при молочнокислому бродінні. При виробництві згущеного молока, навпаки, технологічний процес ведуть так, щоб зберегти високу дисперсність білків, тобто не допустити зниження рН, щоб білок не денатурувався.

Гідрофільність білків визначається здатністю диполів води зв'язуватися іонами, іонними та полярними групами. Оскільки молекула білка має на своїй поверхні значну кількість полярних груп, вона може зв'язувати велику кількість диполів води. Білки можуть вбирати до 300% води порівняно зі своєю сухою масою. Вода фіксується силовим полем полярних груп (СОО-; NH₃+; ОН- тощо) кількома шарами.

У більшості харчових продуктів білки перебувають у набухлому стані. З цим зв'язана твердість, еластичність, пружність та інші структурні властивості м'яса, тіста, сиру, м'ясного і рибного фаршу. Найменшу здатність до набухання проявляють білки в ізоелектричному стані. Деякі білки можуть набухати безмежно, тобто розчиняються. Розчинність білків залежить від співвідношення полярних і неполярних груп, а також їхнього взаємного розташування в молекулі. Деякі білки з часом втрачають свою здатність розчинятися. Напевне, це пов'язано з певними змінами конфігурації білка у просторі. Ось чому після тривалого зберігання бобові та макарони погано набухають у воді.

Денатурація білків - будь-яке негідролітичне порушення природної структури білкової молекули, яке викликає зміну його основних властивостей. Фактично це внутрішня перебудова молекули, яка не пов'язана з порушенням пептидних зв'язків. Внаслідок такої перебудови порушується унікальне розміщення і форма пептидних ланцюгів. Таким чином, при денатурації порушується четвертинний, третинний і вторинний рівні структури білка, і, як наслідок, змінюються його властивості. Здебільшого денатурація — процес невідновний.

Денатурація білків може викликатися найрізноманітнішими факторами, які викликають порушення тих форм зв'язку, завдяки яким були утворені відповідні рівні структури білкової молекули.

На практиці найголовнішим фактором денатурації є теплова денатурація. Для багатьох білків температура +50°С уже є критичною. При підвищенні температури перш за все порушуються водневі зв'язки. Ступінь денатурації при нагріванні залежить від температури та часу її дії на білок, рН середовища, кількості води увібраної білком. Безводні білки витримують досить високу температуру, не зазнаючи помітних змін структури. Високотемпературна обробка харчових продуктів завжди супроводжується денатурацією (виробництво борошняних виробів, варіння м'яса, риби, овочів).

Денатурація білків може викликатися зміною рН середовища. При цьому відбувається зміна електростатичних сил взаємодії завдяки збільшенню кількості полярних груп у субстраті. У харчовій промисловості широко використовують вплив рН середовища на стан білків. Виробництво кисломолочних продуктів, сичужних сирів, консервування за допомогою оцтової або молочної кислоти — в усіх цих випадках денатурація білків викликається зміною реакції середовища.

Іони деяких металів Cu₂+, Zn₂+, Pb₂+, Ca₂+ викликають порушення третинної структури молекули білка внаслідок того, що вони впливають на кількість полярних груп у субстраті, так само як і зміна рН середовища.

Денатурацію можуть викликати деякі органічні сполуки (сечовина, ферменти, алкалоїди, феноли та ін.). Ці речовини послаблюють гідрофобні сили взаємодії і викликають порушення третинної структури. Так, наприклад, при виробництві пива, вина велике значення для одержання високоякісного продукту має обробка цих продуктів дубильними речовинами. Внаслідок денатурації білків під впливом дубильних речовин напої стають прозорими, не мають осаду.

При денатурації білків змінюються деякі їхні властивості:

- форма і розмір молекули (деякі глобулярні білки стають схожими на фібрилярні);

- збільшується в'язкість, а іноді білок ущільнюється. Наприклад, зміна вигляду білкової частини курячого яйця при тепловій денатурації;

- атакованість протеолітичними ферментами (денатурований білок легше засвоюється);

- розчинність, тому що денатурований білок не може зв'язувати воду. Крім того, при денатурації білок може виділяти частину рідини (процес коагуляції).

Ось чому іноді при обсмажуванні продуктів маса зменшується. Гідроліз білків супроводжується розривом пептидних зв'язків, тобто порушенням первинної структури. При цьому утворюються такі проміжні продукти гідролізу, як альбумози, пептони, поліпептиди і нарешті амінокислоти. Продукти гідролізу легше розчиняються у воді, ніж самі білки, можуть надавати харчовим продуктам своєрідного смаку.

Під час зберігання продуктів гідроліз білків призводить до погіршення якості м'яса, риби, сирів та інших товарів.

Гідролітичний розпад білків найчастіше каталізується ферментами, рідше кислотами і лугами.

Гниття — це глибокий розпад білків під впливом мікроорганізмів з виділенням аміаку, сірководню, індолу, скатолу, меркаптанів. Харчові продукти, білки яких почали гнити, не тільки непридатні для їжі, а й небезпечні для здоров'я людини.