Вопрос 4. Аминокислоты и их некоторые функции в организме

Известно в природе 300 аминокислот:

А) входящие в состав белков,

Б) образующиеся из других аминокислот после включения последних в процесс синтеза белка (обнаруживают в гидролизатах белков),

В) свободные аминокислоты.

С точки зрения питания – эссенциальные (незаменимые) и заменимые.

Аминокислоты – полифункциональные соединения, содержащие минимум 2 разных группировки химические, реагирующие друг с другом с образованием пептидной (амидной) связи: С=О- NН.

Амино и карбоксильная группы присоеденены к одному и тому же атому углерода, который называется α-углеродом. Для понимания свойств надо знать следующее:

1. Существуют в твердом и растворенном состоянии, в форме биполярных ионов, положение равновесия зависит от рН.

NН₃- R-COOH (катионная)= NH₃ – К – СOO (биполяный ион)= NH₂ – К – СOO (анионная).

Нахождение в виде ионов обуславливает растворимость в воде и нерастворимость в неполярных растворах. Только лейцин, тирозин, изолейцин слабо растворимы. Ионное состояние обуславливает всасываемость в ЖКТ после гидролиза и транспорт. Способность к ионизации лежит в основе разделения их при ионообменной хроматографии и электрофорезе.

2. Большинство их относят к L-стериохимическому ряду, но антибиотики грамицин, актиномицин к D-ряду, не усваиваются. Д и Л отличаются по вкусу, Л-глутаминовая кислота вкуса мяса, Д-глутаминовая без вкуса. Сладкие Л ряда: Валин, треонин, пролин, серин.

3. Отличаются друг от друга структурой боковых цепей, от этого зависят химические, физические свойства и физиологические функции в организме. Аминокислоты с гидрофобными боковыми группами локализованы внутри белковой макромолекулы, с полярными – на поверхности. В составе полярных аминокислот есть функциональные группы способные к ионизации (ионогенные) и не способные (неионогенные). Ионогенные кислые и основные группы на поверхности молекул белков. Роль полярной неионогенной группы в молекуле белка – гидроксильные группы серина, треонина, амидные глутамина, аспарагина. Они могут быть на поверхности и внутри белка и участвуют в образовании водородных связей.

Поступая в кровяное русло из ЖКТ претерпевают изменения общего характера для обеспечения пластическим материалом синтеза белков, пептидов, осуществлении дыхания с образованием АТФ. Это реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования. Мы остановимся на специфических обменах.

1. В цистеине есть реакционноспособная SH- группа, под действием цестеинредуктазы две молекулы окисляются придает это защитные свойства. Вот почему в присутствии цистеина повышается устойчивость организма к ионизирующим излучениям и стабилизируется качество применяемых лекарствов. При участии 2 молекул образуется связывание дисульфидными связями. Это придает упругость клейковине (напрамер).

2. Метионин – наличие лабильной метильной группы, ее отдает через образование S-аденозилметионина, кислота принимает участие в синтезе глицерофосфолипидов. В реакциях участвует и серин.

3. Серин синтезируется из глицина ферментативно. Глицин предшественник пуринового кольца гемма крови и образует парные соединения. С желчными кислотами образует гликохолевую кислоту, с бензойной – гиппуровую. Гликохолевая кислота участвует в процессе усваения липидов., а в форме гиппуровой выводится токсичная бензойная кислота.

4. Аргинин, глицин, метионин участвуют в синтезе креатина, с помощью которого в мышцах идет непрерывный синтез АТФ. Из креатина – креатинфосфат, а он отдает фосфат и превращается в креатинин.

5. Цитрулин и оргинин вместе с аспарагином участвуют в цикле образования мочевины.

6. Аспарагиновая и глутаминовая в процессах расщепления, синтеза и переноса, часто в форме амидов. Глутамин – форма переноса аммиака, с аспарагиновой предшественник пиримидинового кольца нуклеотидов. Декарбоксилирование глутаминовой кислоты дает γ-аминомаслянную кислоту, она относится к группе медиаторов, обмен нервной ткани. Из гутамина синтезируется пролин (пролиндегидрогеназа), а он роль в структуре коллагена и пшеничной клейковины..

7. Тирозин отвечает за окраску волос, кожи, глаз, темный цвет пищевых продуктов, т.к. с его участием синтезируются меланины. Механизм не изучен. Усиливается синтез под действием УФ-лучей и может быть причиной рака. Альбиносы – отсутствие фермента тирозиназы, нет пигментации, боязнь света. Тирозин синтезируется из фенилаланина с помощью фенилаланингидроксилазы.

8. Триптофан – предшественник никотиновой кислоты, НАД, НАДФ, серотонина, индолиуксусной кислоты (гормон роста растений).

9. Из тирозина и триптофана и с участием микробных ферментов кишечника образуются ядовитые продукты: крезол, фенол, скатол, индол, обезвреживание в печени связывая с серной или глюкуроновой кислотой с образованием фенолсерной кислоты.

10. В результате декарбоксилирования аминокислот в организме образуются биогенные амины. Образование и роль этаноламина, серотонина и аминомасляной кислоты обеспечивает синтез бета аланина – часть КоА и АПБ, декарбоксилирование лизина и оргинина – ядовитые диамины кадаверина и путресцина в кишечнике.

11. роль медиаторов (передача нервных импульсов: ацетилхолин, глу, аспр, гли, гистамин, серотонин, норадреналин).

Врожденные заболевания при нарушениях обмена аминокислот.

1. При нарушении синтеза тирозина из фенилаланина (фенилкетонурия) образуется фенилпировиноградная кислота. Болезнь сопровождается умственной отсталостью. Снизить можно понижая содержание фенилаланина в пище.

2. Алкаптонурия – нарушение обмена тирозина

3. Гиперпролинемия – недостаток фермента пролиноксидазы.

4. Цитруллинемия – нарушение цикла мочевины. Нет синтеза аргининсукцинатсинтетазы