Основные различия в строении белковых молекул

Реакционная способность белковой молекулы зависит от строения аминокислот, входящих в её состав.

Основные различия в строении белковых молекул

1. По количеству аминокислот

2. По соотношению количества различных аминокислот. Например, в белке соединительной ткани коллагене 33% от общего количества аминокислот составляет глицин, а в молекуле белкового гормона инсулина, вырабатываемого в поджелудочной железе, содержание глицина гораздо меньше – всего 8%.

3. Различная последовательность чередования аминокислот. Это означает, что даже при одинаковом соотношении разных аминокислот в каких-нибудь двух белках порядок их расположения этих аминокислот различен, то это будут разные белки.

4. Количество полипептидных цепей в различных белках может варьировать от 1 до 12, но если больше единицы, то обычно четное (2, 4, 6 и т.п.)

5. По наличию небелкового компонента, который называется «простетическая группа».

II. Физико-химические свойства аминокислот, входящих в состав белков.

Все белки дают ряд характерных реакций:

1. Реакция Ван-Сляйка (с азотистой кислотой)

R-CH-COOH + HNO₂ = R-CH-COOH + N₂ + H₂O

½ ½

NH₂ OH

^{оксикислота}

Эта реакция лежит в основе количественного определения белка по количеству выделившегося азота.

2. Взаимодействие со щелочами.

R-CH-COOH + NаOH = R-CH-COONа + H₂O

½ ½

NH₂ NH₂

3. Реакция Зёренсена (с формальдегидом)

R-CH-COOH + H-C=O = R-CH-COOН + H₂O

½ ½ ½

NH₂ H N=СH₂

Образовавшееся соединение оттитровывают щелочью. По количеству щелочи можно определить содержание аминокислот или белка. Эта реакция лежит в основе формольного титрования

R-CH-COOH + NаOH = R-CH-COONа + H₂O

½ ½

N=СH₂ N=СH₂

4. Реакция этерификации (со спиртом)

R-CH-COOH + С₂Н₅OH = R-CH-COO С₂Н₅ + H₂O

½ ½

NH₂ NH₂

5. Реакция с нингидрином

СН O O СН

/ \\ êê êê // \ O

HC C ¾ C OH HO C ¾ C CH //

êê ½ C + R-CH-COOH ® C ½ êê + CO₂ + R- C

HC C ¾ C OH ½ H C ¾ C CH \

\ // êê OH êê \\ / H

СН O ^{Аминокислота} O CH ^{альдегид}

^{Нингидрин}

СН O СН O O СН

/ \\ êê / \\ êê êê // \

HC C ¾ C OH _NH3 HC C ¾ C C ¾ C CH

êê ½ C ® êê ½ C H ¾ N = C ½ êê+ 3H₂O + H⁺

HC C ¾ C OH HC C ¾ C C ¾ C CH

\ // êê \ // ½ êê \\ /

СН O СН O^- O CH

Продукт с сине-фиолетовой окраской

7. Реакция Майера (реакция меланоидинообразования)

Меланоидины – окрашенные соединения, образующиеся в результате взаимодействия белков с восстановленными сахарами и альдегидами при вы-

сокой температуре. Эта реакция обуславливает цвет корки хлеба, цвет пива.

III. Классификация аминокислот

АМИНОКИСЛОТЫ
Ациклические (неразветвленные)	Циклические (разветвленные)
1. Моноаминомонокарбоновые	5. Гомоциклические
2. Моноаминодикарбоновые	6. Гетероциклические
3. Диаминомонокарбоновые
4. Диаминодикарбоновые

1. Моноаминомонокарбоновые

Гликокол (глицин) Аланин

CH₂-COOH H₃C -CH-COOН

½ ½

NH₂ NH₂

1.1. Валин 1.2. Лейцин

H₃C-CH-CH-COOH H₃C-CH-СH₂ -CH-COOН

½ ½ ½ ½

CH₃ NH₂ CH₃ NH₂

1.3. Изолейцин 1.4. Метионин

H₃C- СH₂-CH-СH₂ -CH-COOН H₃C-S-(СH₂)₂ -CH-COOН

½ ½ ½

CH₃ NH₂ NH₂

1.5. Треонин

H₃C-CH-CH-COOH

½ ½

ОH NH₂

2. Моноаминодикарбоновые 3. Диаминомонокарбоновые

Аспарагиновая кислота 3.5 Лизин

HООC-CH₂-CH-COOН CH₂-(СH₂)₃-CH-COOН

½ ½ ½

NH₂ NH₂ NH₂

4. Диаминодикарбоновые

Цистин (из 2-х молекул цистеина)

HOOC-CH- СH₂ -S-S-СH₂ -CH-COOН

½ ½

NH₂ NH₂

5. Гомоциклические 6. Гетероциклические

5.7. Фенилаланин 6.8. Триптофан

СН СН

// \ // \

HC C-СН₂-СН-СООН C C¾ C-СН₂-СН-СООН

½ êê ½ ½ êê êê ½

HC C NH₂ HC C CH NH₂

\\ / \\ / \ /

СН СН NH

8 из этих аминокислот относятся к незаменимым, так как они не синтезируются в организме человека, а поступают из вне с пищей. Пищевая ценность белков характеризуется содержанием в них незаменимых аминокислот.

В мировой практике принято пищевую ценность белков сравнивать с пищевой ценность казеина молока и яичного альбумина, так как они являются полноценными, содержат все незаменимые аминокислоты в достаточном количестве. Белки, содержащие все незаменимые аминокислоты называются полноценными. В основном это белки животного происхождения.

По усвояемости и пищевой ценности белки характеризуются следующими показателями: белки мяса и рыбы – 90%, пшеницы и ячменя – 60-70%, бобовых культур около 70%.

Чтобы определить аминокислотный состав белков проводят его гидролиз и анализируют состав гидролизата.

IV. Структура белковой молекулы.

Белок - это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.

Количество аминокислот в белке может быть различно: от минимум двух до любых разумных величин. Биохимики условились считать, что если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Все белки как минимум имеют три уровня структуры, некоторые - четыре.

Первичная структура – каркас белковой молекулы представляет собой полипептидную цепь, состоящую из аминокислот, соединенных пептидными связями. В формировании первичной структуры участвуют ковалентные связи.

R₁-CH-CO-NH-CH₂-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOН

½ ½ ½ ½

NH₂ R₂ R₃ R₄

От её строения (аминокислотной последовательности) зависят физико-химические свойства белка.

Вторичная структура представляет собой a-спираль, которая возникает в пределах одной полипептидной цепи, или b-складчатую структуру, образующуюся между смежными плипептидными цепями.