double arrow

Строение биополимеров



Белки (или протеины) относят к высокомолекулярным органическим веществам. Структурно молекула белка состоит из сотни или более, соединённых в цепочку пептидной связью, аминокислот. Существование большого количества разных аминокислот и множество комбинаций по их соединению дают в сумме огромное количество вариантов белков.

Известно, что в каждом живом организме аминокислотный состав белков определяется его собственным генетическим кодом. К примеру, в человеческом организме встречается более 5 миллионов различных белков, причем ни один из них не идентичен белкам любого другого живого организма. Для построения всего этого многообразия белков, необходимо наличие всего 22 аминокислот, которые и являются генетическим кодом человека. На первый взгляд кажется невероятным тот факт, что комбинации всего двух десятков аминокислот образуют в организме человека 5 миллионов различных видов белка, но это лишь указывает на необычайно сложную структуру их молекул.

Из 22 аминокислот составляющих генетический код человека, 9 считаются незаменимыми, так как они не синтезируются в организме человека и должны поступать в него с пищей. К ним относятся: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. А аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, карнитин, цистеин, цистин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гидроксипролин, пролин, серин, тирозин не являются незаменимыми, и могут синтезироваться в организме в реакциях трансаминации (синтез из других аминокислот).




Кроме перечисленных 22 аминокислот, в организме человека встречаются еще более 150 других. Находясь в различных клетках и тканях, будучи в свободном или связанном виде, они отличаются от 22 вышеперечисленных тем, что никогда не входят в состав белков организма.

Для построения в организме белковой молекулы важно наличие всех аминокислот и количественные пропорции между ними. При уменьшении количества любой из аминокислот пропорционально уменьшается эффективность всех остальных аминокислот в процессе синтезе белка. А в случае отсутствия хотя бы одной из незаменимых, синтез будет не возможен.

Физико-химические свойства биополимеров

Особенности цепной структуры биополимеров на примере белков, нуклеиновых кислот и полисахаридов. Гомо- и гетерополимеры. Представление о биополимерах как о линейных, свободно-сочлененных, цепных структурах. Типы связей в молекулах биополимеров – ковалентные (пептидные, фосфодиэфирные, гликозидные, дисульфидные) и нековалентные (водородные связи, ионные связи, силы Ван-дер-Ваальса, межплоскостные взаимодействия). Гидрофобные взаимодействия. Термодинамика возникновения гидрофобных взаимодействий. Силы ближнего и дальнего взаимодействия. Физико-химические свойства белков: молекулярная масса, кислотно-основные свойства белков. Заряд белковой молекулы, изоэлектрическая точка. Буферные свойства белков. Растворимость, коллоидные свойства, оптические свойства белков.


Сейчас читают про: