Какова роль пиридиновых дегидрогеназ в тканевом дыхании? Какова химическая природа их простетических групп?

Пиридиновые дегидрогеназы содержат в качестве коферментов производные витамина РР (никотинамида): НАД (никотинамиддинуклеотид) и НАДФ (никотинамиддинуклеотидфосфат). Большинство электронных пар поступает в дыхательную цепь благодаря НАД– зависимым дегидрогеназам.

Какова роль флавиновых ферментов в тканевом дыхании? Каковы природа их простетических групп?

В процессе флавинового дыхания происходит перенос двух электронов с флавопротеидов на молекулярный кислород, сопровождающийся образованием перекиси водорода, которая разлагается бактериальной каталазой и пероксида-зой. Однако флавиновое дыхание не связано с получением клеткой энергии. Транспорт электронов в дыхательной цепи некоторых пропионовых бактерий сопровождается образованием АТФ, что может указывать на подключение к этому процессу цитохромов, однако эффективность окислительного фосфорилирования низка.

ФАД и ФМН являются простетическими группами флавиновых ферментов. Они очень прочно, в отличие от НАД и НАДФ, присоединяются к аллоферменту.

ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД (ФМН).

ФЛАВИНАЦЕТИЛДИНУКЛЕОТИД.

Активной частью молекулы ФАД и ФМН является изоаллоксадиновое кольцо рибофлавин, к атомам азота которого могут присоединятся 2 атома водорода.

Строение и роль убихинона в тканевом дыхании

Убихиноны (кофермент Q) — это жирорастворимые коферменты, представленные преимущественно в митохондриях эукариотических клеток. Убихинон является компонентом цепи переноса электронов и принимает участие в окислительном фосфорилировании. Максимальное содержание убихинона в органах с наибольшими энергетическими потребностями, например, в сердце и печени.

Биохимическая роль. Кофермент Q принимает участие в реакциях окислительного фосфорилирования, является компонентом цепи переноса электронов через мембрану митохондрий. Ингибиторы работы убихинона останавливают реакции окислительного фосфорилирования.

Также кофермент Q является антиоксидантом и, в отличие от других антиоксидантов, регенерируется организмом. Кроме того, кофермент Q восстанавливает антиоксидантную активность витамина Е — α-токоферола.

Строение, функция и место цитохромов в ЦТК. Как построена их простетическая группа?

Известны две микросомальныец.п.э. Первая включает НАДФН-Р450-редуктазу и цитохром Р450, а вторая – НАДН-цитохром b5-редуктазу и цитозром b5.

Цитохром с может мигрировать с наружной поверхности внутренней мембраны МХ на наружную поверхность МХ мембраны. Цитохром b5 – коллектор электронов, который содержит гемовую группу (Fe-гем), окруженную белком с М=16700 Да. Белок состоит из 141 АК. Железо в цитохроме в5 способно обратимо превращаться Fe2+ ↔ Fe3+ и передавать электрон дальше на Цитохром Р450, который представляет собой белок, в состав которого входит Гем и железо. Железо способно восстанавливаться и окисляться. Железо, входящее в состав гема, может поглощать кванты света с длиной волны 450 нм, это объясняет название цитохрома Р450. От цитохрома Р450 электроны передаются на кислород. Цитохром Р450 имеет специфичный центр связывания: для кислорода – Гем и для субстрата – белковая часть. Для разных субстратов – свои белковые части. Цитохром Р450 активируется под действием амидопирина, бутадиона, фенобарбитала и др.

Цитохром Р450-монооксигеназы – это оксидоредуктазы, которые внедряют в молекулу субстрата 1 атом кислорода, а второй – участвует в образовании молекулы воды. Источником протонов для этой реакции служит восстановленный НАДФН.