Классификация ферментов. В настоящее время пользуются двумя номенклатурами – тривиальной (рабочей) и систематической

В настоящее время пользуются двумя номенклатурами – тривиальной (рабочей) и систематической. Тривиальные названия краткие, например: пепсин, трипсин, уреаза, мальтаза, лактаза. Систематические названия точно идентифицируют фермент и по возможности точно определяют его действие.

Согласно международной классификации, различают 6 классов ферментов:

1) оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-востановительные реакции;

2) трансферазы, осуществляющие перенос групп атомов, отличных от атомов водорода;

3) гидролазы, расщепляющие связи с участием воды;

4) лиазы, обеспечивающие образование двойных связей за счет добавления или удаления групп атомов;

5) изомеразы, осуществляющие внутримолекулярный перенос групп атомов и образование изомерных форм;

6) лигазы, соединяющие две молекулы с образованием связей С-С, С-О, С-S, C-N за счет энергии разрыва фосфоэфирных связей АТР.

Каждый фермент имеет шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число определяет главный класс, второе-подкласс, четвертый- номер фермента в пределах подподкласса. Например, фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ) обозначается шифром КФ 1.1.1.27-это значит, что данный фермент отнесен к 1-му главному классу, 1-му подклассу, 1-му подподклассу и занимает в нем порядковый номер 27

Свойства ферментов

Цель: Знакомство со свойствами ферментов, с факторами, влияющими на скорость ферментативных реакций, принципами выделения ферментов.

Ферменты, являясь белками, обладают рядом характерных для этого класса органических соединений свойств, отличающихся от свойств неорганических катализаторов (термолабильность; зависимость активности ферментов от рН среды, концентрации субстрата и фермента; активирование и ингибирование, специфичность).

1.Факторы, влияющие на высокую каталитическую активность:

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента.

Концентрация субстрата является существенным фактором, определяющим скорость ферментативной реакции. При постоянной концентрации фермента скорость реакции увеличивается, достигая определенного максимума, когда дальнейшее увеличение концентрации субстрата не оказывает влияния на скорость ферментативной реакции. В таких случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен, т. е. все активные центры фермента связаны с субстратом.

Скорость ферментативной реакции непосредственно зависит от концентрации фермента. Существует линейная зависимость между этими величинами, когда скорость реакции прямо пропорциональна количеству присутствующего фермента.

Термолабильность.

Характерным свойством ферментов является их термолабильность, т.е. чувствительность к высокой температуре. Ферменты являются белками, которые при высокой температуре могут необратимо денатурировать, поэтому для ферментативного действия характерно, что повышение температуры сначала приводит к увеличению скорости реакции, а затем к быстрому ее снижению. Температурный оптимум большинства ферментов животного тела близок к температуре тела и лежит в пределах 37-40ºС. При низкой температуре приостанавливается ферментативная деятельность, этот процесс обратим.