Гидрофобные взаимодействия аминокислот

R-группы некоторых аминокислот, например тирозина и валина, неполярны и потому гидрофобны. Если в полипептидной цепи содержится много таких групп, то в водной среде эта полипептидная цепь стремится свернуться таким образом, чтобы гидрофобные группы сблизились возможно теснее, вытолкнув воду. Так свертываются многие глобулярные белки. Их гидрофобные группы аминокислот бывают обращены при этом внутрь, к центру молекулы, имеющей почти шарообразную форму, а гидрофильные группы — наружу, к водной среде, что делает белок растворимым. Сходным образом ведут себя белки, входящие в состав мембран: гидрофобные участки их молекул примыкают к гидрофобным хвостам фосфолипидов, а гидрофильные — к гидрофильным фосфатным головам фосфолипидных молекул. Гидрофобные свойства химических соединений используется в строительной индустрии, в частности выполняя косметический ремонт часто прибегают к использованию гидрофобных свойств расстворителей, красок, лаков.

 

 

 

Белки

Белки построены из аминокислот, и следовательно, в состав их молекул всегда входят углерод, водород, кислород и азот. В некоторых белках присутствует еше и сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы белков — цепи, построенные из аминокислот, — очень велики; они представляют собой макромолекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Белки являются полимерами, а аминокислоты — их мономерные звенья. В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот. Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая, т. е. закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок.

Белков в клетках больше, чем каких-либо других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они служат важным компонентом пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и в углеводы. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, не только структурных, но и метаболических.

Размеры белков.

Простые пептиды, состоящие из двух, трех или четырех аминокислотных остатков, называются соответственно ди-, три- и тетрапептидами. Полипептидами называются цепи, образованные большим числом аминокислотных остатков. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей.

 

Классификация белков

Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняют создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе. Ниже приведены три разные классификации белков, основанные на различных их характеристиках.

 

Классификация белков:

1. По количеству аминокислот в цепи:

· олигопептиды (от 2 до 10 аминокислот)

· полипептиды (от 10 до …):

Ø собственно полипептиды (от 10 до 100 аминокислот) – гормоны;

Ø белки (протеины) – от 100 до нескольких миллионов аминокислот

2. По составу:

· простые белки (протеины) – состоят только из остатков аминокислот:

Ø протамины, гистоны, проламины, глютеины, альбумины, глобулины

· сложные белки (протеиды) – состоят из аминокистолных остатков и простетических (небелковых) групп:

Ø хромопротеиды (простетическая группа – пигменты),

Ø нуклеопротеиды (простетическая группа – нуклеиновые кислоты),

Ø липопротеиды (простетическая группа – липиды),

Ø фосфопротеиды (простетическая группа – фосфатная группа),

Ø гликопротеиды (простетическая группа – углеводы),

Ø металлопротеиды (простетическая группа – металлы)

3. По структуре:

· фибриллярные белки – полипептидные нитевидные цепи, плохо растворимы в воде (кератин волос и рогов, миозин мышц, коллаген костей, фибриноген крови, фиброин шелка и паутины)

· глобулярные белки – полипептидные цепи, сложенные в форме шара, водорастворимые (протеины плазмы крови, ферменты)

· промежуточные – фибриллярной природы, но растворимые (фибрин)

 

 

Структура белков

Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация. Для описания трехмерной структуры белков рассматривают обычно четыре уровня организации.