Протеины – запасные, скелетные и отдельные ферментные белки. По растворимости в различных растворителях можно выделить следующие простые белки

Классификация белков

Образование структур (уровней пространственной организации) белков

Органические соединения

Структура     Признаки структуры     Основные типы белков
Глобулярные Фибриллярные
Первичная     Морфологические особенности структуры Линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи (что в конечном счете предопределяет все другие структуры молекулы)
Связи и силы структуры Ковалентные пептидные связи. (Пептидная связь — это связь между остатком карбоксильной группы одной аминокислоты и остатком аминогруппы другой аминокислоты)
Вторичная     Морфологические особенности структуры α-Спираль β- Структура складчатого типа или спирали с параметрами, отличными от параметров спиралей глобулярных белков
Связи и силы структуры Водородные связи между остатком карбоксильной группы одной аминокислоты и остатком аминогруппы другой аминокислоты, удаленной от первой на четыре аминокислотных остатка В β-структуре — водородные связи между остатками карбоксильных и аминогрупп одной цепи и остатками одноименных групп другой цепи. В спиралях — аналогично α-спиралям, но расстояние между витками иное
Третичная Морфологические особенности структуры   Глобула, образующаяся в результате компактной укладки α-спирали (ориентация в пространстве закрученной в спираль полипептидной цепи) β -Структуры, уложенные параллельными слоями, либо суперспираль — несколько спиралей, скрученных вместе (подобно канату)
Связи и силы структуры Ионные, водородные, дисульфидные мостики, гидрофобные взаимодействия Между β -структурами — в основном водородные. В суперспиралях — водородные и ковалентные (дисульфидные мостики)
Четвертичная Морфологические особенности структуры Агрегат из нескольких глобул. Свойственна лишь белкам с особо сложной структурой (гемоглобин- 4 цепи, 2 из них- α-Спираль-141, 2 - β- Структура-146) Микрофибриллы, состоящие из соответствующих элементов третичной структуры
Связи и силы структуры В основном силы межмолекулярного притяжения (в меньшей степени — водородные и ионные), а также электростатические и гидрофобные В основном силы межмолекулярного притяжения, а также ковалентные (у белков, обладающих особой механической прочностью), водородные и ионные

По составу По форме четвертичной структуры
Простые (протеины) Сложные (протеиды) Фибриллярные Глобулярные Промежуточные
Состоят только из остатков аминокислот · Альбумины -растворимы в воде (альбумин сыворотки крови) · Глобулины – нерастворимы в воде, но растворимы в водных растворах солей (антитела) · Глутелины - растворимы в разбавленных растворах щелочей; нерастворимы в нейтральных водных и солевых растворах и в спирте (белки семян злаков). · Проламины -растворимы в 60—80%-ном водном этиловом спирте(белки семян злаков); · Протамины- белки, отличающиеся высоким содержанием аминокислот (содержатся в ядрах сперматозоидов рыб и птиц, где они связаны с ДНК). · Гистоны – основные ядерные белки, связанные с хроматином Кроме остатков аминокислот, включают соединения другой природы · Металлопротеиды – содержат атомы металлов · Нуклеопротеиды – соединены с нуклеиновыми кислотами · Фосфопротеиды – содержат остатки фосфорной кислоты (казеин) · Гликопротеиды – соединены с углеводами (муцин) · Хромопротеиды – содержат пигменты (фитохром) · Липопротеиды – содержат липиды   Нерастворимые в воде, представляют собой цепи, уложенные в пучки (несколько α-спиралей свиваются вместе, подобно волокнам в кабеле) (миозин, актин, коллаген, кератин) Растворимые в воде или в растворах солей, для которых характерно глобулярное размещение субъединиц (ферменты, некоторые гормоны, антитела, транспортные белки (гемоглобин)) Имеют фибриллярную структуру, но растворимы в воде (фибриноген)

Понравилась статья? Добавь ее в закладку (CTRL+D) и не забудь поделиться с друзьями:  



double arrow
Сейчас читают про: