Классификация белков
Образование структур (уровней пространственной организации) белков
Органические соединения
Структура | Признаки структуры | Основные типы белков | |
Глобулярные | Фибриллярные | ||
Первичная | Морфологические особенности структуры | Линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи (что в конечном счете предопределяет все другие структуры молекулы) | |
Связи и силы структуры | Ковалентные пептидные связи. (Пептидная связь — это связь между остатком карбоксильной группы одной аминокислоты и остатком аминогруппы другой аминокислоты) | ||
Вторичная | Морфологические особенности структуры | α-Спираль | β- Структура складчатого типа или спирали с параметрами, отличными от параметров спиралей глобулярных белков |
Связи и силы структуры | Водородные связи между остатком карбоксильной группы одной аминокислоты и остатком аминогруппы другой аминокислоты, удаленной от первой на четыре аминокислотных остатка | В β-структуре — водородные связи между остатками карбоксильных и аминогрупп одной цепи и остатками одноименных групп другой цепи. В спиралях — аналогично α-спиралям, но расстояние между витками иное | |
Третичная | Морфологические особенности структуры | Глобула, образующаяся в результате компактной укладки α-спирали (ориентация в пространстве закрученной в спираль полипептидной цепи) | β -Структуры, уложенные параллельными слоями, либо суперспираль — несколько спиралей, скрученных вместе (подобно канату) |
Связи и силы структуры | Ионные, водородные, дисульфидные мостики, гидрофобные взаимодействия | Между β -структурами — в основном водородные. В суперспиралях — водородные и ковалентные (дисульфидные мостики) | |
Четвертичная | Морфологические особенности структуры | Агрегат из нескольких глобул. Свойственна лишь белкам с особо сложной структурой (гемоглобин- 4 цепи, 2 из них- α-Спираль-141, 2 - β- Структура-146) | Микрофибриллы, состоящие из соответствующих элементов третичной структуры |
Связи и силы структуры | В основном силы межмолекулярного притяжения (в меньшей степени — водородные и ионные), а также электростатические и гидрофобные | В основном силы межмолекулярного притяжения, а также ковалентные (у белков, обладающих особой механической прочностью), водородные и ионные |
По составу | По форме четвертичной структуры | |||
Простые (протеины) | Сложные (протеиды) | Фибриллярные | Глобулярные | Промежуточные |
Состоят только из остатков аминокислот · Альбумины -растворимы в воде (альбумин сыворотки крови) · Глобулины – нерастворимы в воде, но растворимы в водных растворах солей (антитела) · Глутелины - растворимы в разбавленных растворах щелочей; нерастворимы в нейтральных водных и солевых растворах и в спирте (белки семян злаков). · Проламины -растворимы в 60—80%-ном водном этиловом спирте(белки семян злаков); · Протамины- белки, отличающиеся высоким содержанием аминокислот (содержатся в ядрах сперматозоидов рыб и птиц, где они связаны с ДНК). · Гистоны – основные ядерные белки, связанные с хроматином | Кроме остатков аминокислот, включают соединения другой природы · Металлопротеиды – содержат атомы металлов · Нуклеопротеиды – соединены с нуклеиновыми кислотами · Фосфопротеиды – содержат остатки фосфорной кислоты (казеин) · Гликопротеиды – соединены с углеводами (муцин) · Хромопротеиды – содержат пигменты (фитохром) · Липопротеиды – содержат липиды | Нерастворимые в воде, представляют собой цепи, уложенные в пучки (несколько α-спиралей свиваются вместе, подобно волокнам в кабеле) (миозин, актин, коллаген, кератин) | Растворимые в воде или в растворах солей, для которых характерно глобулярное размещение субъединиц (ферменты, некоторые гормоны, антитела, транспортные белки (гемоглобин)) | Имеют фибриллярную структуру, но растворимы в воде (фибриноген) |
|
|
|
|