Образование дисульфидных мостиков

Добавление простетических групп

Присоединение боковых углеводных цепей

Метилирование групп

Реакции карабоксилирования

Фосфорилирование гидроксиаминокислот

Модификация N– конца и С – конца

В прокариотических клетках все полипептиды начинаются с остатка N-формил-метилонина, а в эукариотических- с остатка метионина. Однако формильная группа инициирующий метионин, а часто и несколько следующих за ним аминокислотных остатков иногда удаляются с помощью особых ферментов и, таким образом, не обнаруживаются в окончательно сформированном белке.

В некоторых белках после трансляции ацетилируется аминогруппа N –концевого остатка, в других модификации подвергается С- концевой остаток.

Удаление сигнальных последовательностей

Некоторые белки содержат на N-конце дополнительную полипептидную последовательность из 15-30 остатков, которая направляет этот белок к месту его назначения в клетке. Такие сигнальные последовательности в конце концов удаляются с помощью особых пептидаз.

В ряде белков гидроксильные группы некоторых сериновых, треониновых и тирозиновых остатков подвергаются ферментативному фосфорилированию с участием АТФ. Возникновение фосфосериновых, фосфотреониновых и фосфотирозиновых остатков в этих белках увеличивает их отрицательный заряд. В казеине, белке молока, содержится много фосфосериновых остатков, функция которых состоит в связывании ионов Ca²⁺. Поскольку и ионы Ca²⁺, и фосфат, а также аминокислоты необходимы грудным детям, казеин молока представляет собой источник этих трех незаменимых питательных веществ. Фосфорилирование гидроксильных групп определенных остатков серина необходимо для активации некоторых ферментов, например, гликоген-фосфорилазы. Фосфорилирование специфических остатков тирозина некоторых белков оказалось важным этапом в процессе превращения нормальных клеток в раковые.

К остаткам аспарагиновой и глутаминовой кислот в ряде белков могут присоединяться дополнительные карбоксильные группы. Например, белок системы свертывания крови протромбин содержит в своей N–концевой области несколько остатков γ-карбоксиглутаминовой кислоты, которые включаются в белок при помощи фермента, зависимого от витамина К. Карбоксильные группы связывают ионы Ca²⁺, необходимые для запуска механизма свертывания крови.

В ряде белков определенные остатки лизина подвергаются ферментативному метилированию. Остатки монометил- и диметиллизина обнаруживаются в некоторых мышечных белках и в цитохроме с. В других белках метилированию подвергаются карбоксильные группы ряда остатков глутаминовой кислоты, что приводит к нейтрализации их отрицательных зарядов.

Боковые углеводные цепи гликопротеинов ковалентно присоединяются к полипептиду во время или после синтеза последнего. В одних гликопротеинах боковая углеводная цепь прикрепляется с помощью ферментов к остаткам аспарагиновой кислоты, в других - серина или треонина. Многие белки, которые работают вне клетки, а также «смазочные» протеогликаны, покрывающие слизистые оболочки, содержат боковые олигосахаридные цепи.

В состав многих ферментов входят обязательные для их активности ковалентно связанные с белком простетические группы; они также присоединяются к полипептидной цепи после того, как та покидает рибосому. Примерами таких простетических групп могут служить молекула биотина, ковалентно связанная с ацетил-СоА- карбоксилазой и гемовая группа цитохрома с.

Во многих белках, предназначенных для выхода из эукариотической клетки, в процессе формирования из нативной конформации появляются поперечные сшивки в результате ферментативного образования дисульфидных мостиков между остатками цистина; эти мостики соединяют друг с другом две полипептидные цепи или две части одной цепи. Поперечные дисульфидные мостики помогают уберечь нативную конформацию белковой молекулы от денатурации.