Ферменты, их химическая природа и функциональное значение. Факторы, влияющие на активность ферментов

Ферменты подразделяются на одно- и двухкомпонентные. Первые состоят только из молекул белка, вторые из белковой части, получившей название апофермента, и соединения небелковой природы, называемой простетической группой. В двухкомпонентных ферментах белок-носитель называют еще фероном, а небелковую активную группу — агоном. У двухкомпонентных ферментов, небелковая часть которых легко отделяется от апофермента, проететические группы называют коферментами. Размеры кофермента во много раз меньше размеров белковой молекулы (апофермента).

Коферментами ферментов пиридиновых дегидрогеназ являются:

- никотинамидадениндинуклеотид (НАД);

- никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ);

- флавиннуклеотиды — коферменты флавиновых ферментов;

- производные фолиевой кислоты — коферменты фермента глицинтрансформиминазы.

Специфическая деятельность ферментов является одним из важнейших факторов организации процессов обмена веществ в живом организме, их согласованности и направленности.

Многочисленные биологические катализаторы в организме — ферменты, отличающиеся исключительной специфичностью и эффективностью действия, ускоряют только определенные превращения данного вещества.

Распределение скоростей ферментативных превращений, которые создаются в организме, в значительной мере определяет специфичность процессов обмена веществ.

Действия ферментов согласованны: продукты катализа одного фермента поступают к другому, а не рассеиваются в содержимом клетки; реакции, выделяющие энергию, тесно связаны с реакциями, требующими затрат энергии. Установлено, что окисление сахаров и жиров происходит с выделением энергии, тогда как синтез белков требует затрат ее.

Активность ферментов зависит от условий внешней среды, окружающей молекулу фермента. Каждый фермент работает в определенных границах температуры и рН. Для большинства ферментов температурный оптимум лежит в пределах 40—50°С. В клетке одновременно работает множество ферментных систем, и каждый фермент требует определенной реакции среды.

Наивысшая активность большинства растительных ферментов отмечается при слабокислой или нейтральной реакции, характерной для растительных клеток. Такое влияние рН объясняется непосредственным действием концентрации водородных ионов на свойства центра, определяющие образование фермент-субстратного комплекса. Кроме того, ионы водорода оказывают влияние на степень ионизации субстрата и молекулы ферментного белка.

Скорость ферментативной реакции в сильной степени зависит от концентрации субстрата в среде, но если достаточно субстрата, то и от содержания фермента.

Активность ферментов в сильной степени зависит от содержания в реакционной среде различных дополнительных ионов и соединений. Вещества или ионы, увеличивающие каталитическую активность ферментов, получили название активаторов.

Роль активаторов ферментов выполняют ионы различных металлов: К+, Са2+, Mg2+, Fe2+, Cа2+ и др. Активация может осуществляться одним или несколькими ионами. Например, амилаза, катализирующая расщепление крахмала и липаза, — распад жиров, активируются ионами Са2+; алкогольдегидрогенеза, катализирующая окисление спиртов до альдегидов, -Zn2+; пероксидаза и каталаза — Fe2+; аргиназа, участвующая в гидролитическом расщеплении аргинина, — Со2+; Mn2+; Ni2+.

Для проявления максимальной активности фермента требуется определенная концентрация ионов-активаторов в среде.

Усиление активности ферментов под действием ионов объясняется прежде всего тем, что многие ферменты содержат их в своей молекуле и представляют собой так называемые металлоферменты.

К металлоферментам относятся каталаза и пероксидаза, содержащие железо, амилаза, в состав которой входит кальций; нитратредуктаза, содержащая молибден. В ряде случаев активность ферментов в присутствии ионов металлов поддерживается образованием координационных связей между активным центром фермента и субстратом.

Существуют вещества, подавляющие действие ферментов, которые получили название ингибиторов ферментов. Ингибиторы делят на два класса: общие и специфические. К общим ингибиторам относят соли тяжелых металлов — свинца, серебра, ртути, вольфрама, которые денатурируют белок и, следовательно, подавляют действие ферментов.

Наибольшее значение имеют специфические ингибиторы, которые находят практическое применение. Они действуют только на одну ферментативную реакцию. Присоединяясь к активному центру фермента, ингибитор препятствует образованию комплекса фермент — субстрат, вследствие чего часть молекул фермента переходит в неактивное состояние и скорость ферментативной реакции замедляется или прекращается.