2020-05-21
94
I, II медицинские факультеты
Семестр 4. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.
Тема занятия № 1. Обмен белков. Азотистый баланс. Катаболизм белков в желудочно-кишечном тракте.
Работа: Определение кислотности желудочного сока. Качественный анализ желудочного сока.
Цель занятия:
1. Знать биологическую роль белков.
2. Знать азотистое равновесие, суточную норму белков.
3. Знать переваривание белков в ЖКТ, ферменты, специфичность.
Рекомендации по самоподготовке:
Необходимо знать:
1) азотистый баланс организма.
2) протеазы и пептидазы, участвующие в расщеплении белков.
Их характеристика:
а) в каком виде синтезируются;
б) механизм активации;
в) какие пептидные связи расщепляются;
г) оптимум действия;
3) механизм всасывания аминокислот.
Необходимо уметь:
1) проводить качественный анализ желудочного сока.
2) определять различные виды кислотности желудочного сока.
Вопросы для самоконтроля:
1. Биологическая роль белков.
|
|
|
2. Азотистое равновесие, азотистый баланс и его виды.
3. Нормы белка в питании.
4. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте.
5. Протеолитические ферменты ЖКТ, эндо- и экзопептидазы.
6. Протеолиз и его виды.
7. Всасывание продуктов распада белков.
8. Принцип количественного определения желудочного сока.
9. Патологические составные части желудочного сока.
Основная учебная литература:
1. Биохимия: учебник / под ред. Е. С. Северин. – 5-е изд., испр. и доп. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2015. – 768 с.; То же [Электронный ресурс] URL:http://www.studmedlib.ru/book/ISBN9785970433126.html
Методические материалы:
1. Каминская, Г. А. Биологическая химия. Руководство к лабораторным занятиям / Г. А. Каминская, К. А. Ефетов. – 2-е изд., перераб. и доп. – Симферополь: CSMU Press, 2007. – 100 c.
I, II медицинские факультеты
Семестр 4. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.
Тема занятия № 2. Общие пути обмена аминокислот.
Работа: Определение активности трансаминаз.
Цель занятия: Усвоить общие пути обмена аминокислот, их значение.
Рекомендации по самоподготовке:
1. Формулы 20 аминокислот.
2. Дезаминирование аминокислот, его виды, биологическая роль.
3. Реакции трансаминирования, их биологическое значение.
4. Особенности строения трансаминаз, роль витамина В6 в реакциях трансаминирования.
5. Реакции декарбоксилирования аминокислот, их продукты. Значение биогенных аминов в организме.
6. Принцип метода определения активности трансаминаз.
Вопросы для самоконтроля:
1. Дезаминирование аминокислот:
а) механизм окислительного дезаминирования, ферментативный и неферментативный этапы реакции, коферментная форма витамина РР.
|
|
|
б) непрямое дезаминирование аминокислот.
2. Трансаминирование аминокислот в организме человека:
а) механизм действия аминотрансфераз. Коферментные формы витамина В6.
б) биохимическое значение реакций трансаминирования.
в) определение активности аланин- и аспартатаминотрансфераз в диагностических целях.
3. Декарбоксилирование аминокислот:
а) декарбоксилазы аминокислот, их кофермент.
б) значение декарбоксилирования аминокислот на примере образования физиологически активных соединений: биогенных аминов, гормонов, медиаторов.
в) декарбоксилирование аминокислот в процессе гниения белков в кишечнике.
Основная учебная литература:
1. Биохимия: учебник / под ред. Е. С. Северин. – 5-е изд., испр. и доп. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2015. – 768 с.; То же [Электронный ресурс] URL:http://www.studmedlib.ru/book/ISBN9785970433126.html
2. Биологическая химия с упражнениями и задачами: учебник / под ред. Е. С. Северина. – 2-е изд., испр. и доп. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2014. – 624 с.; То же [Электронный ресурс] URL:http://www.studmedlib.ru/book/ISBN9785970430279.html
Методические материалы:
1. Каминская, Г. А. Биологическая химия. Руководство к лабораторным занятиям / Г. А. Каминская, К. А. Ефетов. – 2-е изд., перераб. и доп. – Симферополь: CSMU Press, 2007. – 100 c.
I, II медицинские факультеты
Семестр 4. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.
Тема занятия № 3. Обмен отдельных аминокислот. Энзимопатии.
Цель занятия: Пояснить специализированные пути обмена отдельных аминокислот в норме и при патологии.
Рекомендации по самоподготовке:
1. Формулы 20 аминокислот.
2. Превращения аминокислот в специализированные продукты:
а) глицин участвует в биосинтезе пиррольных колец гема, пуринов, креатина, включается в обмен углеводов и липидов через метаболиты, образующиеся при его обмене;
б) серин образует аминоспирты и нейромедиатор – ацетилхолин;
в) цистеин образует таурин;
г) метионин (изолейцин и валин) участвуют в образовании сукцинил-КоА;
д) триптофан и гистидин производят биологически активные амины.
е) особенности метаболизма фенилаланина и тирозина;
3. Патология обмена циклических аминокислот и аминокислот с разветвленными цепями.
Вопросы для самоконтроля:
1. Обмен глицина и серина.
2. Обмен серосодержащих аминокислот.
3. Обмен фенилаланина и тирозина.
4. Обмен триптофана и гистидина.
5. Обмен дикарбоновых аминокислот.
6. Пути включения аминокислот в ЦТК.
7. Патология обмена аминокислот.
Основная учебная литература:
1. Биохимия: учебник / под ред. Е. С. Северин. – 5-е изд., испр. и доп. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2015. – 768 с.; То же [Электронный ресурс] URL:http://www.studmedlib.ru/book/ISBN9785970433126.html
2. Биологическая химия с упражнениями и задачами: учебник / под ред. Е. С. Северина. – 2-е изд., испр. и доп. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2014. – 624 с.; То же [Электронный ресурс] URL:http://www.studmedlib.ru/book/ISBN9785970430279.html
Методические материалы:
1. Каминская, Г. А. Биологическая химия. Руководство к лабораторным занятиям / Г. А. Каминская, К. А. Ефетов. – 2-е изд., перераб. и доп. – Симферополь: CSMU Press, 2007. – 100 c.
2. Ефетов, К. А. (Составитель и научный редактор). Учёный, учитель. Герман Васильевич Троицкий. К 100-летию со дня рождения / Составитель и научный редактор К. А. Ефетов – Симферополь: CSMU Press: Доля, 2013. – 172 с.
I, II медицинские факультеты
Семестр 4. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.
Тема занятия № 4. Основные источники аммиака в организме и пути его обезвреживание. Цикл мочевины.
Работа: Количественное определение мочевины.
Цель занятия: Усвоить обезвреживания аммиака в организме.
Рекомендации по самоподготовке:
|
|
|
Необходимо знать:
1. Основные источники образования аммиака в организме человека
1. Пути обезвреживания и выведения аммиака из организма
2. Ферментативные реакции биосинтеза мочевины и его регуляцию.
3. Методы определения мочевины.
Вопросы для самоконтроля:
1. Пути образования аммиака в организме.
а) окислительное дезаминирование аминокислот
б) дезаминирование биогенных аминов
в) образование аммиака в нервной ткани
2. Механизм обезвреживания аммиака в нервной ткани.
3. Синтез мочевины – основной механизм обезвреживания аммиака:
а) ферментативные реакции синтеза мочевины
б) доноры аминогрупп в молекуле мочевины
в) взаимосвязь с циклом трикарбоновых кислот.
Основная учебная литература:
1. Биохимия: учебник / под ред. Е. С. Северин. – 5-е изд., испр. и доп. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2015. – 768 с.; То же [Электронный ресурс] URL:http://www.studmedlib.ru/book/ISBN9785970433126.html
2. Биологическая химия с упражнениями и задачами: учебник / под ред. Е. С. Северина. – 2-е изд., испр. и доп. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2014. – 624 с.; То же [Электронный ресурс] URL:http://www.studmedlib.ru/book/ISBN9785970430279.html
Дополнительная учебная литература:
2. Березов, Т. Т. Биологическая химия: учебник / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. – 3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицина, 1998. – 704 с.
Методические материалы:
1. Каминская, Г. А. Биологическая химия. Руководство к лабораторным занятиям / Г. А. Каминская, К. А. Ефетов. – 2-е изд., перераб. и доп. – Симферополь: CSMU Press, 2007. – 100 c.
