Строение тканей мяса и мясных продуктов

Полуфабрикаты из мяса

Характеристика сырья

Под мясом понимается туша или часть туши, полученная от убоя скота и представляющая собой совокупность мышечной, жировой, соединительной и костной тканей.

Сырьем для производства полуфабрикатов являются баранина, говядина, свинина, телятина, мясо диких животных, субпродукты. По термическому состоянию мясо подразделяют на остывшее (температура в толще мышц не выше 12°С), охлажденное (от О до 4°С) и мороженое (не выше —8°С).

По упитанности мясо подразделяют на две категории (первую и вторую), за исключением свинины, которая имеет пять катего­рий. На предприятия общественного питания может поступать свинина первой (беконная) и пятой (мясо поросят) категорий, а также туши подсвинков в шкуре второй категории, свинина вто­рой и третьей категорий без шкуры или со снятым крупоном и свинина обрезная. Категории обозначаются клеймами: первая — круглым, вторая — квадратным, третья — овальным, пятая — круглым и буквой М.

В зависимости от вида мясо поступает тушами, полутушами или четвертинами.

Субпродукты подразделяют на первую (печень, почки, языки, мозги, сердце, вымя, мясокостный хвост говяжий) и вторую (лег­кое, головы, желудок свиной, ноги, рубцы, губы, уши) категории.

Мясо разных видов животных, а в пределах одной туши разных отрубов обладает неодинаковой технологической ценностью, которая обус­ловливается технологическими свойствами и пищевой ценностью.

Строение тканей мяса и мясных продуктов

Строение мышечной ткани. Преобладающей тканью в мясе является мышечная. Она служит основой скелетной мускулатуры животных и наиболее ценна в пищевом отношении.

Мышечная ткань построена из мышечных волокон, имеющих цилиндрическую форму и закругленные концы. Диаметр волокон колеблется от 10 до 150 мкм, а их длина достигает 12 см и более. Мышечное волокно имеет сложное строение (рис. 6). Поверх­ность волокна покрыта эластичной оболочкой — сарколеммой, состоящей из двух слоев белка с липидной прослойкой. К наружному, гомогенному слою прикрепляются коллагеновые фибриллы, кото­рые располагаются вокруг волокна в виде сетки. Второй слой представляет собой оболочку волокна, через которую осуществляется обмен веществ между волокном и окружающей средой. Сарколемма очень прочна и устойчива к нагреванию.

Внутри волокна расположены нити — миофибриллы, а также ядра и ряд органелл: митохондрии, рибосомы, лизосомы.

Миофибрилла   Саркоплазма   Сарколемма Эндомизиальные коллагеновые и тонкие эластиновые волокна.

ядро

Миофибриллы представляют собой волокнистые, поперечно исчерченные структуры, которые состоят из миофиламентов

 

 

Миофиламент

 

 

Ретикулиновые волокна

 

 

Рисунок 6 - Схема строения мышечного волокна

 

Ядра находятся под сарколеммой на пери­ферии и покрыты оболочкой.

Мышечные волокна в мышечной ткани объединены с помощью
тончайших прослоек соединительной ткани (эндомизия) в небольшие (первичные) пучки. Первичные пучки объединяются во вторичные и т. д. Пучки высшего порядка покрыты соединительно- тканной оболочкой — перимизием и в совокупности составляют мускул, поверхность которого также покрыта соединительно-ткан­ной оболочкой — эпимизием (рис. 7). Эндомизий и перимизий образуют своеобразный каркас, или строму, мышц. В мышечной
ткани содержится (72—75)% воды. Сухой остаток
мышечной ткани примерно на 80% состоит из белковых веществ,
которые определяют ее пищевую ценность и важнейшие структурно-механические свойства. В состав сухого остатка
входят липиды, экстрактивные и минеральные вещества.
Мышечные белки неодинаковы по строению и физико-химиче­ским свойствам и подразделяются на белки саркоплазмы и миофибрилл. Водорастворимые (саркоплазматические) белки имеют
I глобулярное строение и вхо­дят в состав жидкой части саркоплазмы. К ним отно­сятся миоген, глобулин X, миоальбумин, миоглобин. На долю саркоплазматических белков приходится около 43% всех мышечных белков.
Водорастворимые белки характеризуются различной температурой денатурации.
Так, миоген денатурирует при температуре (55—60)°С, миоглобин — при 60, глобулин X — при 50, а миоаль­бумин — при (45—47)°С.

Рисунок 7 - Поперечный срез мышцы:

1— наружная оболочка (эпимизий); 2 — пе­римизий; 3 — эндомизий; 4 — кровеносный сосуд

 

В состав белков миофибрилл входят миозин, актин, актомиозин, тропомиозин. Извлекаются они солевыми растворами высо­кой ионной силы. Наиболее важный белок — миозин.

Белки этой группы характеризуются температурой денатурации от (45 до50)°С. Тропомиозин устойчив к нагреванию.

Сердечная мышечная ткань состоит из мышечных волокон, которые взаимосвязаны, т. е. одно волокно как бы переходит в другое. Вторая особенность строения этой ткани: волокна содер­жат очень много саркоплазмы, богатой гликогеном, и мало фиб­рилл, расположенных пучками. В-третьих, ядра в сердечном мы­шечном волокне расположены в центре волокна, а миофибриллы — по периферии.

Основой ткани языка служат поперечно-полосатые мышцы, во­локна которых проходят пучками в трех взаимно перпендику­лярных направлениях (продольном, поперечном и вертикальном). Между пучками расположена в меньшем количестве соединитель­ная ткань и в большем — жировая ткань. На поверхности языка слизистая оболочка тесно связана с мышечной тканью прочной пленкой.

Печень снаружи покрыта соединительно-тканной оболочкой, которая проникает внутрь органа и образует перегородки (про­слойки). Эти перегородки разделяют печень на дольки. Соединительной ткани больше всего в пече­ни свиней.

Почки представляют собой парную железу. В почке можно различить корковое и мозговое вещество. У говяжьей почки кора подразделена на большое число долей, а у почек остальных жи­вотных она едина. На поверхности почек имеется соединительно­тканная оболочка, к которой сверху примыкает толстый жировой слой. На разрезе почки видны круглые почечные тельца, отделен­ные от окружающей среды узкой щелью.

Строение соединительной ткани. Различают несколько видов соединительной ткани: плотную, твердую и рыхлую. Плотная со­единительная ткань представлена сухожилиями, шейной связкой, хрящами. Твердая соединительная ткань составляет основу костей. Рыхлая, или собственно соединительная, ткань прослаивает все органы и ткани. В тканях она представлена эндомизием, перимизием, эпимизием и вместе с мышечной тканью составляет основу всякого мясного отруба.

С технологической точки зрения наибольший интерес представ­ляет строение рыхлой соединительной ткани, обусловливающей структурно-механические свойства и консистенцию мяса.

Химический состав различных видов соединительной ткани неодинаков и зависит от ее строения и функциональных особен­ностей. Воды в соединительной ткани содержится меньше, чем в мышечной (58—62)%. Сухой остаток (около 90%) состоит из белковых веществ, относящихся к группе склеропротеинов (кол­лаген, эластин, ретикулин), которые образуют прочные и эластич­ные волокнистые структуры.

Соединительная ткань представляет собой систему, состоящую из аморфного межклеточного вещества, тончайших волокон (коллагеновых, эластиновых, ретикулиновых) и форменных элементов (клеток).

В рыхлой соединительной ткани межклеточное вещество яв­ляется преобладающим, имеет вид студнеобразной массы и может связывать большое количество воды.

В межклеточном веществе упорядоченно в виде пучков (при простом строении) или хаотических переплетений (при сложном строении) находятся коллагеновые, эластиновые и ретикулиновые волокна. Свойства соединительной ткани зависят от соотношения этих волокон.

В состав основного вещества входят специфические белки (му­цины и мукоиды), которые образуют с мукополисахаридами ком­плексы, удерживающие фибриллярные и клеточные компоненты в определенном структурном взаиморасположении. Мукополисахариды (гиалуроновая кислота, гепаринсульфат и др.) выполняют роль цементирующего компонента основного вещества, а также участвуют в образовании межмолекулярных связей пептидных цепей коллагена, ретикулина и эластина.

Основной структурной единицей коллагенового волокна являет­ся фибрилла, состоящая из протофибрилл, которые в свою оче­редь построены из макромолекул. В состав каждой макромолекулы входят три одинаковые полипептидные цепи, которые спирально закручены вокруг общей оси и состоят из трех строго чередую­щихся аминокислот — глицина, пролина и оксипролина (рис. 8). Коллагеновые волокна характеризуются большой прочностью. С увеличением возраста животного фибриллы коллагенового волокна утолщаются за счет цементирующего их основного вещества, что повышает их механи­ческую прочность.

Коллагеновые волокна содержат около 37% сухого остатка, в состав которого входит до 35% органических веществ, преиму­щественно коллагена.

Нативный коллаген нерастворим в воде и органических раство­рителях. Разведенные кислоты, щелочи и протеолитические фер­менты оказывают слабое воздействие на него. В слабых кислотах коллагеновые волокна набухают. Нерастворимость и гидротермическая устойчивость коллагена обусловлены наличием в нем попе­речных связей, которые образуются при участии оксипролина. При нагревании в воде коллаген подвергается деструкции, превраща­ясь в растворимый глютин. Последний состоит из нескольких связанных друг с другом полипептидных цепочек.

Коллаген является неполноценным белком, поскольку не содер­жит триптофана, цистина, цистеина, очень мало тирозина и метионина, в нем преобладают гликокол и оксипролин. Коллеген медленно переваривается пепсином. Скорость переваривания увеличивается с повышением степени его измельчения, а также в кислой среде, вызывающей его набухание. Коллаген стоек к воз­действию трипсина, химотрипсина и катепсинов. Коллаген, под­вергшийся в процессе нагревания в воде деструкции, легко разрушается под действием трипсина.

Эластин — это основной белок эластиновых волокон. Эластиновые волокна бесструктурны, способ­ны разветвляться и вдвое увеличиваться в длину при растяжении. Эластин очень устойчив к различного рода воздействиям. Он не растворяется в холодной и горячей воде, растворах солей, раз­веденных кислотах и щелочах. По аминокислотному составу эластин сходен с коллагеном и является неполноценным белком. Он не содержит триптофан, метионин, в нем очень мало лизина. Нативный эластин, подвергнутый нагреванию, не разрушается под действием трипсина.

Эндомизий имеет более простое строение по сравнению с перимизием. В эндомизии пучки коллагеновых волокон (очень тонкие и слегка волнистые) располагаются параллельно мышечным волок­нам. Эластиновых волокон в эндомизии мало, и они очень тонкие. Строение эндомизия всегда примерно одинаковое, а перимизия бо­лее сложное и неоднородное в различных мускулах. Обусловлено это тем, что при жизни животного различные его мускулы вы­полняют неодинаковую по характеру и напряженности работу.

В перимизии коллагеновые волокна более толстые и содержат больше эластиновых волокон. В перимизии мускулов, выполняю­щих при жизни животного большую и напряженную работу, коллагеновые волокна расположены хаотично и переплетаются, что и приводит к образованию ячеистого строения.

При повышенном содержании соединительной ткани снижается биологическая ценность мяса, так как при этом возрастает содер­жание в нем неполноценных белков и увеличивается его жесткость (сопротивление резанию, прокалыванию, разжевыванию, раскусыванию). Количество соединительно-тканных образова­ний и сложность их строения — обусловливают неодинаковую технологическую ценность различных частей туши и мяса разных видов животных.