Вопросы для аудиторной работы

Вопросы к практическим занятиям по биохимии для студентов

Го курса лечебного и педиатрического факультетов

 

02 - 06.09.2019

Строение, свойства и функции белков. Сложные белки. Гемопротеины.

Вопросы для внеаудиторной работы

1. Изоэлектрическая точка аминокислот и пептидов. От чего она зависит? Влияние изменения рН на заряд и растворимость пептидов и белков.

2. Свойства белков: амфотерность, ионизация (заряд), гидратация, растворимость.

 

Вопросы для аудиторной работы

3. Аминокислоты – структурные компоненты белка. Пептидная связь, реакция ее образования. Свойства пептидной связи.

4. Структурные формулы протеиногенных аминокислот.

5. Классификация аминокислот

o по биологической роли (заменимые и незаменимые); 

o по физико-химическим свойствам (нейтральные, кислые, основные; гидрофобные, гидрофильные);

o по химическому строению (с алифатическими радикалами, с дополнительной функциональной группой, с ароматическим и гетероциклическим радикалом, иминокислоты);

o по растворимости в воде (неполярные, полярные незаряженные, полярные отрицательно и положительно заряженные),

6. Уровни организации структуры белковых молекул (первичная, вторичная, третичная, четвертичная).

7.  Связи, участвующие в формировании уровней структуры белка. Функциональные группы аминокислот, ответственные за образование этих связей.

8.  Четвертичная структура белков. Что такое комплементарность протомеров? В чем заключаются кооперативные изменения конформации протомеров?

9. Классификация белков по функциональным признакам (защитные, структурные, транспортные, сократительные, гормональные, ферментативные). Трансмембранные белки. Примеры белков каждого класса.

10.  Классы белков в зависимости от их строения: простые и сложные, мономеры и полимеры, глобулярные и фибриллярные. Примеры белков каждого класса.

11.  Характеристика простых белков (альбумины, глобулины, гистоны, протамины). Отметьте особенности их строения и функции.

12.  Характеристика и особенности строения классов сложных белков:

o нуклеопротеины, их типы. Гистоны, их роль в образовании нуклеосом и укладке ДНК.

o хромопротеины (гемопротеины, флавопротеины, ретинальпротеины). Понятие о химической структуре, их основные представители и функции.

o гликопротеины и протеогликаны, функции в организме. Представление об углеводной части.

o липопротеины. Общая структура и функции транспортных липопротеинов (хиломикроны, липопротеины очень низкой плотности, липопротеины низкой плотности, липопротеины высокой плотности).

o металлопротеины, представление о строении. Что такое металлоферменты? Основные представители и примеры.

o фосфопротеины. Каким образом присоединяется фосфатная группа к белку? Основные представители.

13. Строение и функции миоглобина.

14. Строение и функции гемоглобина. T- и R-формы гемоглобина.

15. Аллостерические эффекты гемоглобина: кооперативный эффект, эффект Бора, эффект 2,3-дифосфоглицерата. Механизмы, физиологическое значение.

09 – 13.09.2019

Ферменты: строение, механизмы действия, кинетика

Вопросы для внеаудиторной работы

1.    Уравнение Лайнувера-Бэрка. Графики зависимости обратных величин в присутствии ингибиторов.

2.    Этапы ковалентного катализа на примере химотрипсина.

3.    Механизм кислотно-основного катализа на примере алкогольдегидрогеназы.

Вопросы для аудиторной работы

4.    Общая характеристика ферментов. Сходство и различие в действии ферментов и неорганических катализаторов.

5.    Классификация и номенклатура ферментов.

6.    Биологическая роль ферментов. Понятие энергетического барьера реакции и энергии активации. Этапы ферментативного катализа.

7.    Характеристика структурно-функциональной организации ферментов по плану:

o  простые ферменты;

o  сложные ферменты: понятие холофермента, апофермента, кофактора, кофермента, простетической группы;

o  активный центр (контактный и каталитический участки);

o  аллостерический центр.

8.    Коферментные формы витаминов на примере В2 (ФМН и ФАД), РР (НАД+ и НАДФ+).

9.    Понятие о мультиферментном комплексе: строение, принципы самосборки, роль.

10.  Изоферменты, особенности их строения на примере лактатдегидрогеназы и креатинкиназы.

11.  Специфичность, виды специфичности. Механизмы специфичности – теория Фишера и теория Кошланда.

12.  Основные свойства ферментов. Графики зависимости скорости ферментативной реакции:

o  от температуры;

o  от pH среды;

o  от концентрации субстрата;

o  от концентрации фермента.

13.  Основы кинетики ферментативных реакций. Уравнение Михаэлиса-Ментен.

 

 

16 - 20.09.2019

Регуляция активности ферментов. Изоферменты.

Энзимодиагностика и энзимотерапия.

Вопросы для аудиторной работы

1.    Способы контроля скорости ферментативных реакций в клетке (in vivo):

o  компартментализация,

o  изменение количества фермента

o  изменение доступности субстрата.

2.    Регуляция активности ферментов частичным (ограниченным) протеолизом. Профер-менты на примере ферментов желудочно-кишечного тракта. Схемы активации пепсина и трипсина.

3.    Регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации. Фосфорилирование-дефосфорилирование ферментов на примере гликогенсинтазы и гликогенфосфорилазы. Схема механизма регуляции.

4.    Регуляция активности ферментов аллостерическими механизмами. Аллостерические ферменты, особенности строения и функционирования. Аллостерические эффекторы. Роль аллостерической регуляции метаболизма на примере фосфофруктокиназы;

5.    Регуляция активности ферментов белок-белковыми взаимодействиями. Регуляторные белки, их ассоциация-диссоциация – на примере активации аденилатциклазы и протеин-

киназы А. Схемы процессов.

6.    Аденилатциклазный механизм активации ферментов.

7.    Практическое использование ферментов в медицине: энзимодиагностика.

8.    Общие принципы количественного определения активности ферментов. Единицы активности ферментов.

9.    Энзимотерапия. Примеры использования ферментов в качестве лекарственных средств. Понятие об абзимах.

10.  Энзимопатии, первичные и вторичные формы. Примеры. Роль отсутствия кофакторов в развитии энзимопатий.

11.  Характеристика ингибирования ферментативной активности. Конкурентное и неконкурентное обратимое ингибирование. Необратимое ингибирование. Кинетические зависимости. Примеры.

23-27.09.2019

Витамины