Аминокислоты. Строение, классификация, свойства, применение как лекарственных препаратов

Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул белков.

По строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу.

Таким образом, в аминокислотах обязательно присутствует карбоксильная группа (СООН), аминогруппа (NH2), асимметричный атом углерода и боковая цепь (радикал R). Строением боковой цепи аминокислоты и отличаются друг от друга. Именно радикал придает аминокислотам большое разнообразие строения и свойств.

По строению бокового радикала...

...Выделяют:

- алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),

- ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),

- серусодержащие (цистеин, метионин),

- содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),

- содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),

- дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е. их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Остальные свойства

В зависимости от положения аминогруппы относительно 2-го атома углерода выделяют α-, β-, γ- и другие аминокислоты.

Амфотерность

Понятие амфотерность означает, что вещество сочетает в себе свойства как кислот, так и оснований. В водном растворе аминокислоты одновременно ведут себя как кислоты – доноры протонов и как основания – акцепторы протонов. Данное свойство аминокислот напрямую связано со амфотерными свойствами белков, благодаря которому они участвуют в регуляции кислотно-основного состояния крови.

Если общий заряд аминокислоты равен 0, то это ее состояние называют изоэлектрическим.

Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ, pI). Значение изоэлектрической точки зависит от строения радикала аминокислоты:

ИЭТ большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5,5 (фенилаланин) до 6,3 (пролин),

ИЭТ кислых аминокислот - для глутамата 3,2, для аспартата 2,8,

ИЭТ основных аминокислот - для гистидина 7,6, для аргинина 10,8, для лизина 9,7.

Пептидная связь

Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Пептидная связь – это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.

---