Четвертичная структура белка

Власова Наталья ПК 19 1/9

1. Высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

 

2. Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль, образуется благодаря многочисленным водородным связям

 

Первичная структура белка

Под первичной структу­рой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первич­ную структуру, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептид­ной цепью. Если в состав белка входит несколько полипептид­ных цепей, то задача определения первичной структуры несколь­ко сложнее, так как необходимо предварительное разъединение этих цепей.

Вторичная структура белка

Под вторичной структурой белка подразумевают конфигура­цию полипептидной цепи, т.е. способ свертывания, скручивания (складывания, упаковки) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию; оно протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной струк­туре. Подробно изучены две основные конфигурации полипеп­тидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспери­ментальным данным:?-конфигурация и?-структуры.

Третичная структура белка

Под третичной структурой белка подразумевают пространст­венную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. Она образуется за счет ковалентных связей S—H, которые образуют дисульфидные мостики —S—S—, сшивающие разные части?-спирали

Четвертичная структура белка

Под четвертичной структурой подразумевают симметричнопосторенные комплексы, стабилизированные за счет нековалентных взаимодействий. Такие называют олигомерами, а составные единицы комплексов (2-12 белков) – субъединицами или мономерами (рисунок (г)). Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных нековалентными связями (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, чаще всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения вхо­дящих в его состав протомеров. Образовавшуюся молекулу при­нято называть мультимером. Мультимерные белки чаще всего построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8, 10, 12 и т. д.) с разными молекулярными массами — от не­скольких тысяч до 100 000 дальтон.

3. За счет водородных связей молекулы спиртов R—ОН и карбоновых кислот RCOOH называются ассоциированными. Это является причиной более высокой температуры кипения и растворимости спиртов и карбоновых кислот по сравнению с соответствующими углеводородами.

Кроме того, понижение растворимости спиртов в гомологическом ряду можно   объяснить тем, что чем больше углеводородный радикал в молекуле спирта, тем труднее гидроксильной группе удержать молекулу воды за счет образования водородных связей.

 

4. Физические свойства белков:

Белки имеют большую молекулярную массу (104—107), многие белки растворимы в воде, но образуют, как правило, коллоидные растворы, из которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании (денатурация)

 

5. Для белков наиболее характерны цветные реакции и реакции осаждения. Из цветных реакций важнейшими являются биуретовая, нингидриновая, ксантопротеиновая и некоторые другие.

 

6. Изменение нативной конформации белковой молекулы под действием различных дестабилизирующих факторов. Аминокислотная последовательность белка не изменяется. Приводит к потере белками их естественных свойств.

Часть Б