double arrow

Тема: «Обмен нуклеотидов»



1. В синтезе пуриновых нуклеотидов участвуют:

а) метил-Н4-фолат;

б) глицин;

в) метилен-Н4-фолат;

г) аланин;

д) аспарагин.

 

2. ФРДФ:

а) образуется при взаимодействии рибозо-5-фосфата и АТФ;

б) участвует в превращении уридина в УМФ;

в) является одним из субстратов синтеза мочевой кислоты;

г) участвует в превращении ОМФ в УМФ;

д) образуется в реакции, катализируемой ГМФ-синтетазой.

 

3. Регуляторный фермент в синтезе пиримидиновых нуклеотидов de novo:

а) карбамоилфосфатсинтетаза II;

б) дигидрофолатредуктаза;

в) НМФ-киназа;

г) ОМФ-декарбоксилаза;

д) рибонуклеотидредуктаза.

 

4. Гиперурикемия и подагра наблюдаются при:

а) оротацидурии;

б) атеросклерозе;

в) синдроме Леша-Нихена;

г) гиперкортицизме;

д) фенилкетонурии.

 

 

5. 5-фторурацил - ингибитор:

а) дигидрофолатредуктазы;

б) рибонуклеотидредуктазы;

в) карбамоилфосфатсинтетазы II;

г) тимидилатсинтазы;

д) оротатфосфорибозилтрансферазы.

 

6. Ингибитор тимидилатсинтазы:

а) метотрексат;

б) аминоптерин;

в) метилен-Н4-фолат;

г) азидотимидин;

д) 5-фторурацил.

 

7. При недостаточности УМФ-синтазы развивается:

а) подагра;




б) синдром Леша-Нихена;

в) оротацидурия;

г) мочекаменная болезнь;

д) болезнь Гирке.

 

8. Для лечения оротацидурии используют:

а) 5-фторурацил;

б) оротат;

в) уридин;

г) тимидин;

д) карбамоиласпартат.

 

9. Выберите реакцию, которая способна ликвидировать «пиримидиновый» голод при оротацидурии:

а) дигидроротат + NAD+ → оротат + NADH + H+;

б) тимидин + АТФ → ТМФ + АДФ;

в) уридин + Н3РО4 → урацил + рибозо-5-фосфат;

г) уридин + АТФ → УМФ + АДФ;

д) гуанозин + АТФ → ГМФ + АДФ.

 

10. Недостаточность какого фермента может привести к клеточному и гуморальному иммунодефициту:

а) ксантиноксидаза;

б) пуриннуклеозидфосфорилаза;

в) аденозиндезаминаза;

г) гипоксантин-гуанинфосфорибозилтрансфераза;

д) гуаназа.

 

11. При клеточном и гуморальном иммунодефиците снижена скорость реакции:

а) аденозин + Н2О → инозин + NH3;

б) гуанозин + Н3РО4 → гуанин + рибозо-1-фосфат;

в) гуанин + Н2О → ксантин + NH3;

г) гипоксантин + О2 + Н2О → ксантин + Н2О2;

д) ксантин + О2 + Н2О → мочевая кислота + Н2О2.

 

12. Снижение активности аденозиндезаминазы приводит к:

а) снижению активности амидофосфорибозилтрансферазы;

б) гиперурикемии, вызванной снижением повторного использования пуриновых оснований;



в) накоплению дГТФ, который ингибирует рибонуклеотидредуктазу в Т-лимфоцитах;

г) активации НМФ- и НДФ-киназ;

д) увеличению концентрации дАТФ, который ингибирует рибонуклеотидредуктазу в В- и Т-лимфоцитах.

 

13. Регуляторные реакции синтеза пуриновых нуклеотидов de novo:

а) обеспечивают контроль использования ИМФ на синтез АМФ и ГМФ;

б) предотвращают избыточное образование ФРДФ;

в) контролируют синтез АМФ путем ингибирования аденилосукциназы;

г) катализируют образование сбалансированного количества АТФ и ГТФ;

д) ингибируют синтез ГМФ с помощью АТФ.

 

14. В метаболическом пути синтеза пиримидиновых нуклеотидов de novo:

а) карбамоилфосфат образуется из аммиака, СО2 и 2 АТФ;

б) карбамоилфосфат и аспартат взаимодействуют с образованием карбамоиласпартата;

в) при циклизации карбамоиласпартата и его дегидрировании синтезируется оротат;

г) УМФ образуется при декарбоксилировании оротата;

д) ОМФ - продукт фосфорилирования оротата АТФ.

 

15. Гипоксантин-гуанинфосфорибозилтрансфераза:

а) возвращает гуанин и гипоксантин в фонд нуклеотидов;

б) превращает аденин в АМФ;

в) часто малоактивна у пациентов, страдающих гиперурикемией;

г) неактивна у мальчиков с синдромом Леша-Нихена;

д) участвует в ресинтезе нуклеотидов из нуклеозидов по «запасным путям».

 

16. Регуляторные ферменты в синтезе пуриновых нуклеотидов:

а) ФРДФ-синтетаза;

б) аденилосукцинатсинтетаза;

в) амидофосфорибозилтрансфераза;

г) ИМФ-дегидрогеназа;

д) ГМФ-синтетаза.

 

 

17. Аллопуринол:

а) ингибитор ксантиноксидазы;

б) превращаясь в нуклеотид, ингибирует ФРДФ-синтетазу;

в) предотвращает развитие подагры;

г) увеличивает выведение мочевой кислоты;

д) повышает концентрацию гипоксантина в моче.

 

18. Причиной гиперурикемии может быть:

а) суперактивация ФРДФ-синтетазы;

б) устойчивость амидофосфорибозилтрансферазы к ретроингиби-рованию;

в) снижение активности ксантиноксидазы;

г) снижение скорости реутилизации пуриновых оснований;

д) недостаточность пуриннуклеозидфосфорилазы.

 

19. Аллопуринол используют в лечении:

а) мегалобластной анемии;

б) подагры;

в) гуморального иммунодефицита;

г) оротацидурии;

д) синдрома Леша-Нихена.

 

20. Для синтеза дезоксирибонуклеотидов требуется:

а) субстраты - 4 НТФ;

б) рибонуклеотидредуктаза;

в) низкомолекулярный белок - тиоредоксин;

г) тиоредоксинредуктаза;

д) NADPH + H+.

 

21. В синтезе дТМФ участвуют:

а) дУМФ;

б) метил-Н4-фолат;

в) метилен-Н4-фолат;

г) метенил-Н4-фолат;

д) тимидилатсинтаза.

 

22. К пронумерованным на рисункам атомам углерода пурина подберите субстраты:


а) метенил-Н4-фолат;

б) формил-Н4-фолат;

в) глицин;

г) СО2;

д) метилен- Н4-фолат.


Ответ: 1 - г, 2 - б, 3 – в.

 

23. К пронумерованным на рисунке атомам азота аденина подберите субстраты:


а) α-NH2-группа Асп;

б) амидная группа Глн;

в) α-NH2-группа Гли;

г) NH3;

д) α-NH2-группа Глу.


Ответ: 1 - а, 2 - б, 3 – в.

 

24. К реакциям синтеза пуриновых нуклеотидов подберите недостающие компоненты:


Реакции:

1. Глн + ? → 5-фосфорибозиламин + Глу + Н4Р2О7.

2. ? + АТФ → ФРДФ + АМФ.

3. ИМФ + аспартат + ?→ аденилосукцинат + ГДФ + Н3РО4.

Субстраты:

а) Рибозо-5-фосфат;

б) АТФ;

в) ГТФ;

г) ФРДФ;

д) ИМФ.


Ответ: 1 - г, 2 - а, 3 – в.

 

25. К реакциям синтеза пиримидиновых нуклеотидов подберите недостающие компоненты:


Реакции:

1. Оротат + ?→ ОМФ + Н4Р2О7.

2. СО2 + Глн + 2 АТФ → ? + 2 АДФ + Н3РО4.

3. ? → дигидрооротат + Н2О.

 

Субстраты или продукты:

а) ФРДФ;

б) карбамоилфосфат;

в) карбамоиласпартат;

г) ЦТФ;

д) УМФ.


Ответ: 1 - а, 2 - б, 3 – в.

 

26. К реакциям синтеза пиримидиновых нуклеотидов подберите недостающие компоненты:


Реакции:

1. ОМФ → ? + СО2.

2. Дигидрооротат + ? → оротат.

3. УТФ + Глн + АТФ → ? + Глу + АДФ + Н3РО4.

 

Субстраты или продукты:

а) ЦТФ;

б) УМФ;

в) NAD+;

г) АТФ;

д) NADР+.


 

Ответ: 1 - б, 2 - в, 3 – а.

 

 

27. К реакциям обмена нуклеотидов подберите соответствующие субстраты или кофакторы:


Субстраты или кофакторы:

1. Используют тиоредоксин в качестве кофактора.

2. Глн и АТФ участвуют в аминировании УТФ.

3. О2 участвует в окислении азотистых оснований.

 

Процессы:

а) синтез АМФ и ГМФ из ИМФ;

б) синтез УМФ из оротата;

в) образование ЦТФ из УТФ;

г) превращение пуринов в мочевую кислоту;

д) восстановление НДФ до дНДФ.


Ответ: 1 - д, 2 - в, 3 – г.

 

28. К перечисленным реакциям обмена нуклеотидов подберите соответствующие ферменты:


Реакции:

1. Осуществляет синтез дНДФ из НДФ.

2. В регенерации активной формы белка использует NADPH.

3. Катализирует образование метилен-Н4-фолата.

Ферменты:

а) рибонуклеотидредуктаза;

б) тимидилатсинтаза;

в) ЦТФ-синтаза;

г) тиоредоксинредуктаза;

д) сериноксиметилтрансфераза.


 

Ответ: 1 - а, 2 - г, 3 – д.

 

29. К перечисленным процессам подберите участвующие в них нуклеотиды или их прозводные:


Процессы:

1. Активация протеинкиназы А.

2. Синтез гликогена.

3. Реакции трансметилирования.

 

 

Нуклеотиды и их производные:

а) S-аденозилметионин;

б) дТТФ;

в) УДФ-глюкоза;

г) ФАД;

д) цАМФ.

 


Ответ: 1 - д, 2 - в, 3 – а.

















Тема: «Энзимология»

1. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов:

а) соединяются с субстратом обратимо;

б) не изменяют состояния равновесия реакции;

в) после реакции обнаруживаются в неизмененном виде и количестве;

г) уменьшают энергию активации;

д) узнают свой субстрат при наличии множества других соединений.

 

2. Ферменты, обладающие относительной субстратной специфичностью:

а) присоединяют субстрат ковалентно в активном центре;

б) катализируют только одно превращение субстрата из всех возможных;

в) катализируют один тип реакции с более чем одним структурно подобным субстратом;

г) взаимодействуют только с одним субстратом;

д) ускоряют несколько превращений со структурно похожими субстратами.

 

3. Глюкокиназа, в отличие от гексокиназы:

а) имеет более высокое сродство к глюкозе;

б) катализирует реакцию: Глюкоза + АТФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ;

в) содержится в клетках многих органов;

г) имеет более высокое значение Km;

д) катализирует обратимую реакцию.

 

 

4. Структура на рис. 2.1 - компонент кофермента:

а) биотина;

б) FAD;

в) NAD +;

г) пиридоксальфосфата;

д) кофермент A (HSKoA).

Рис. 2.1.

 

5. Структура на рис. 2.2 - компонент кофермента:

а) биотина;

б) FAD;

в) NAD +;

г) пиридоксальфосфата;

д) кофермент A (HSKoA).

 

6. Структура на рис. 2.3 - компонент кофермента:

а) биотина;

б) FAD;

в) NAD +;

г) пиридоксальфосфата;

д) кофермент A (HSKoA).

Рис. 2.2.

Рис. 2.3.

 

7. Структура на рис. 2.4 - компонент кофермента:

а) биотина;

б) FAD;

в) NAD +;

г) пиридоксальфосфата;

д) кофермент A (HSKoA).

Рис. 2.4.

 

8. При завершении ферментативного катализа:

а) кофермент комплементарно связывается с ферментом;

б) субстрат приближается к активному центру фермента;

в) происходит дестабилизация связей в субстрате;

г) возникает индуцированное соответствие между активным центром фермента и субстратом;

д) продукты выходят из области активного центра.

 

9. Киназы катализируют превращения:

а) перенос групп внутри молекулы;

б) перенос фосфатной группы от молекулы донора к акцептору;

в) образование C-O-связей;

г) разрыв C-C-связей;

д) присоединение воды.

10. Протеинкиназы, в отличие от протеинфосфатаз:

а) катализируют реакцию: Белок-OH + АТФ → Белок-ОР03Н2 + АДФ;

б) влияют на количество фосфорилированных белков в клетке;

в) изменяют активность ферментов в ответ на действие гормона;

г) катализируют реакцию: Белок-ОР03Н2 + H2O → Белок-OH + Н3РO4;

д) изменяют количество дефосфорилированных белков в клетке.

 

11. Утверждение, правильно характеризующее удельную активность ферментов:

а) количество фермента, которое образует 1 моль продукта в секунду;

б) количество фермента, которое образует 1 моль продукта в секунду при стандартных значениях

в) количество фермента, катализирующее превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин;

г) активность фермента в присутствии наиболее предпочтительного субстрата;

д) количество единиц активности фермента в 1 мг белка.

 

12. Протекание реакции на рис. 2.5 нарушается при недостатке витамина:

Рис. 2.5.

а) B1;

б) B2;

в) B6;

г) PP;

д) биотина.

 

13. Протекание реакции на рис. 2.6 нарушается при недостатке витамина:

Рис. 2.6.

а) B1;

б) B2;

в) B6;

г) PP;

д) биотина.

 

14. Протекание реакции на рис. 2.7 нарушается при недостатке витамина:

Рис. 2.7.

а) B1;

б) B2;

в) B6;

г) PP;

д) биотина.

 

 

15. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию (рис. 2.8) превращения аминокислоты глутамата в ГАМК (тормозной медиатор ЦНС)?

а) оксидоредуктаза;

б) трансфераза;

в) изомераза;

г) лиаза;

д) лигаза.

 

16. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию (рис. 2.9) превращения сукцината в фумарат?

а) оксидоредуктаза;

б) трансфераза;

в) изомераза;

г) гидролаза;

д) лиаза.

 

17. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию превращения этанола в печени в токсичный метаболит - ацетальдегид (СН3СН2ОН → СН3СНО)?

а) оксидоредуктаза;

б) трансфераза;

в) изомераза;

г) гидролаза;

д) лиаза.

Рис. 2.8.

Рис. 2.9.

 

18. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию превращения жира (рис. 2.10)?

Рис. 2.10.

а) оксидоредуктаза;

б) трансфераза;

в) изомераза;

г) гидролаза;

д) лиаза.

19. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию активации глюкозы (глюкоза + ATO → глюкозо-6-фосфат + ЛДФ)?

а) оксидоредуктаза;

б) трансфераза;

в) изомераза;

г) гидролаза;

д) лиаза.

 

20. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию протеолиза (рис. 2.11)?

Рис. 2.11.

а) оксидоредуктаза;

б) трансфераза;

в) изомераза;

г) гидролаза;

д) лиаза.

 

21. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию метаболического пути распада глюкозы (рис. 2.12)?

Рис. 2.12.

а) оксидоредуктаза;

б) трансфераза;

в) изомераза;

г) гидролаза;

д) лиаза.

 

22. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию, важную для запасания энергии в клетках (креатин + АТФ → креатинфосфат +АДФ)?

а) оксидоредуктаза;

б) трансфераза;

в) изомераза;

г) гидролаза;

д) лиаза.

 

23. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию, важную для завершения проведения сигнала ацетилхолина в нервно-мышечных синапсах (рис. 2.13)?

Рис. 2.13.

а) оксидоредуктаза;

б) трансфераза;

в) изомераза;

г) гидролаза;

д) лиаза.

 

24. К какому классу относится фермент, катализирующий конечную реакцию распада глюкозы в клетках при гипоксии (рис. 2.14)?

Рис. 2.14.

а) оксидоредуктаза;

б) трансфераза;

в) изомераза;

г) гидролаза;

д) лиаза.

 

25. Конкурентные ингибиторы:

а) образуют ковалентные связи с активным центром фермента;

б) взаимодействуют с аллостерическим центром;

в) взаимодействуют с активным центром фермента, образуя слабые связи;

г) уменьшают Km;

д) уменьшают Vmax.

 

26. Необратимые ингибиторы:

а) структурные аналоги субстрата;

б) образуют с ферментом ковалентные связи;

в) образуют с ферментом слабые связи;

г) взаимодействуют с регуляторным центром;

д) снижают ингибирующий эффект при увеличении концентрации субстрата.

 

27. Ацетилсалициловая кислота по механизму действия:

а) обратимый ингибитор;

б) необратимый ингибитор;

в) структурный аналог субстрата;

г) вызывает конкурентное ингибирование активности фермента;

д) относится к антиметаболитам.

 

28. Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

а) Vmax катализируемой реакции;

б) Km реакции;

в) Vmaxи Kmреакции;

г) специфичность к субстрату;

д) первичную структуру фермента.

 

29. Лекарственный препарат неостигмина метилсульфат (прозерин):

а) увеличивает активность АХЭ;

б) связывается в аллостерическом центре фермента;

в) образует с ферментом ковалентную связь;

г) ингибирует ферменты с остатком серина в активном центре;

д) является обратимым ингибитором.

 

30. Сульфаниламидные препараты по структуре являются аналогами:

а) глутаминовой кислоты;

б) ацетилхолина;

в) цАМФ;

г) фолиевой кислоты;

д) ПАБК.

 

31. Лекарства - ингибиторы ферментов:

а) исключительно необратимые ингибиторы;

б) взаимодействуют с ферментом только в активном центре;

в) уменьшают активность фермента;

г) взаимодействуют со всеми ферментами;

д) изменяют структуру образованного продукта.

 

32. ДФФ:

а) конкурентный ингибитор АХЭ;

б) структурный аналог субстрата протеаз;

в) лекарство, используемое для лечения глаукомы;

г) специфический необратимый ингибитор сериновых ферментов;

д) обратимо связывается с ОН-группой серина в активном центре ферментов.

 

33. Апротинин:

а) обратимый ингибитор АХЭ;

б) используется при парезах и параличах;

в) пептид;

г) активатор трипсиногена;

д) протеаза.

 

34. Апротинин:

а) конкурентный ингибитор трипсиногена;

б) специфический необратимый ингибитор трипсина;

в) структурный аналог ацетилхолина;

г) используется для лечения острого панкреатита;

д) фермент, активатор трипсиногена.

 

35. По механизму частичного протеолиза активируется фермент:

а) ЛДГ;

б) пепсин;

в) КК;

г) аспарагиназа;

д) щелочная фосфатаза.

 

36. Причина активации пепсина:

а) изменение рН;

б) отщепление субъединиц;

в) фосфорилирование;

г) изменение первичной структуры;

д) метилирование.

 

37. Пример необратимой регуляции активности ферментов:

а) фосфорилирование под действием протеинкиназ;

б) аллостерическая регуляция;

в) дефосфорилирование под действием протеинфосфатаз;

г) присоединение к ферменту белка-регулятора;

д) частичный протеолиз ферментов.

 

38. К активации аллостерических ферментов приводит:

а) химическая модификация фермента;

б) гидролиз пептидных связей;

в) кооперативное взаимодействие субъединиц;

г) диссоциация протомеров при разрыве слабых связей;

д) фосфорилирование молекулы фермента.

 

39. Для аллостерически регулируемых ферментов характерно:

а) олигомерное строение;

б) мономерное строение;

в) изменение первичной структуры при активации;

г) присоединение молекулы-регулятора в активный центр;

д) регуляция активности химической модификацией.

 

40. Ферменты с аллостерической регуляцией:

а) активируются под действием протеинкиназ;

б) имеют каталитический и регуляторный центры, локализованные на разных протомерах;

в) в результате активации меняют первичную структуру;

г) снижают активность присоединением регуляторной субъединицы;

д) активируются под действием протеинфосфатаз.

 

41. Протеинкиназы:

а) катализируют реакцию фосфорилирования белков;

б) катализируют реакцию дефосфорилирования белков;

в) аллостерические ферменты;

г) относятся к классу ферментов лигаз;

д) относятся к классу ферментов гидролаз.

 

42. Для увеличения концентрации цАМФ можно использовать:

а) ингибиторы фосфодиэстеразы;

б) ингибиторы аденилатциклазы;

в) ингибиторы протеинкиназы А;

г) активаторы фосфодиэстеразы;

д) активаторы протеинфосфатазы.

 

43. Концентрация цАМФ в клетке:

а) снижается при действии на клетку теофиллина;

б) уменьшается при активации аденилатциклазы;

в) увеличивается при активации фосфодиэстеразы;

г) увеличивается при действии на клетку кофеина;

д) уменьшается при активации протеинкиназы А.

 

44. Фермент аденилатциклаза:

а) активирует фосфодиэстеразу;

б) не влияет на концентрацию цАМФ в клетке;

в) катализирует образование цАМФ;

г) вызывает гидролиз цАМФ;

д) ингибируется под действием протеинкиназы А.

 

45. По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фермент:

а) пепсин;

б) протеинкиназа А;

в) КК;

г) щелочная фосфатаза;

д) аспарагиназа.

46. По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фермент:

а) трипсин;

б) аспарагиназа;

в) аденилатциклаза;

г) фосфодиэстераза;

д) АХЭ.

 

47. По механизму фосфорилирования-дефосфорилирования регулируется фермент:

а) аденилатциклаза;

б) пепсин;

в) КК;

г) гликогенфосфорилаза;

д) аспарагиназа.

 

48. Аллостерической регуляции подвергается фермент:

а) аденилатциклаза;

б) протеинкиназа А;

в) фосфофруктокиназа;

г) уреаза;

д) аспарагиназа.

 

49. Ферменты используются в клинико-диагностических лабораториях:

а) для рассасывания рубцов;

б) в качестве аналитического реактива;

в) в качестве лечебного препарата;

г) для очистки гнойных ран;

д) для лечения опухолевых заболеваний.

 

 

50. Для диагностики рака предстательной железы в крови определяют активность фермента:

а) уреазы;

б) липазы;

в) ЛДГ;

г) сукцинатдегидрогеназы;

д) кислой фосфатазы.

 

51. Фермент гиалуронидаза используется в медицине для:

а) удаления токсинов;

б) лечения злокачественных образований;

в) рассасывания рубцов;

г) улучшения пищеварения;

д) предотвращения тромбообразования.

 

52. Фермент пепсин используется в медицине для:

а) обработки гнойных ран;

б) предотвращения тромбообразования;

в) улучшения пищеварения;

г) рассасывания рубцов;

д) лечения вирусного конъюнктивита.

 

53. Фермент α-амилаза используется в энзимодиагностике заболевания:

а) сердца;

б) поджелудочной железы;

в) печени;

г) простаты;

д) мозга.

 

 

54. В первые сутки после инфаркта миокарда в крови больных больше всего возрастает активность фермента:

а) КК;

б) ЛДГ;

в) АЛТ;

г) АСТ;

д) щелочной фосфатазы.

 

55. Для лечения лейкозов используют фермент:

а) пепсин;

б) трипсин;

в) урокиназу;

г) аспарагиназу;

д) уреазу.

 

56. Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов:

а) очень чувствительны к небольшим изменениям pH;

б) не расходуются в процессе химической реакции;

в) как правило, не теряют каталитических свойств при высоких температурах;

г) обладают способностью к регуляции;

д) обладают высокой эффективностью действия.

 

57. Ферменты, так же как и небиологические катализаторы:

а) ускоряют энергетически возможные реакции;

б) изменяют энергию химической системы;

в) не расходуются в процессе реакции;

г) не изменяют направления реакции;

д) обладают специфичностью действия.

 

 

58. Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов:

а) обладают высокой эффективностью действия;

б) действуют в клетке при мягких физиологических условиях;

в) способны к регуляции;

г) в ходе реакции расходуются;

д) обладают высокой специфичностью.

 

59. Активный центр фермента:

а) формируется из радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры;

б) специфично связывает субстрат;

в) образует ковалентные связи с молекулой субстрата;

г) всегда содержит простетическую группу;

д) катализирует химическое превращение субстрата.

 

60. Активный центр фермента:

а) непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе;

б) комплементарен субстрату;

в) всегда соединяется только с одним-единственным субстратом;

г) составляет относительно небольшую часть молекулы фермента;

д) состоит только из полярных аминокислот.

 

61. Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью:

а) катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами;

б) имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям;

в) катализируют превращение только одного-единственного субстрата;

г) связывают субстрат с активным центром комплементарно;

д) способны взаимодействовать со стереоизомерами субстрата.

 

 

62. Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью:

а) катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами;

б) имеют «гибкую» конформацию активного центра;

в) ускоряют единственную реакцию;

г) связывают субстрат комплементарно;

д) взаимодействуют только с определенным стереоизомером субстрата.

 

63. Ферменты, катализирующие однотипные реакции с небольшим количеством структурно похожих субстратов:

а) трипсин;

б) липаза;

в) уреаза;

г) аргиназа;

д) карбоангидраза.

 

64. Специфичность пути превращения:

а) обусловлена комплементарностью субстрата активному центру фермента;

б) обеспечивает превращение вещества в определенном метаболическом пути;

в) предусматривает взаимодействие фермента только с одним определенным субстратом;

г) зависит от конформации активного центра;

д) предусматривает возможность превращения группы подобных субстратов.

 

65. Ферменты, активный центр которых комплементарен только одному субстрату:

а) трипсин;

б) липаза;

в) уреаза;

г) аргиназа;

д) химотрипсин.

 

66. Сериновые протеазы:

а) ускоряют гидролиз пептидных связей в белках;

б) вызывают денатурацию белков;

в) проявляют абсолютную специфичность к субстрату;

г) представлены трипсином, химотрипсином, эластазой;

д) проявляют групповую специфичность к субстрату.

 

67. Сериновые протеазы:

а) имеют одинаковую первичную структуру;

б) имеют в активном центре триаду аминокислот Асп, Гис и Сер;

в) взаимодействуют только с определенным субстратом;

г) ускоряют гидролиз пептидных связей в самых разных белках;

д) имеют похожую пространственную структуру и общий каталитический механизм.

 

68. Для сериновых протеаз характерно:

а) однотипное строение каталитического участка активного центра;

б) участие в протеолизе триады аминокислот Асп, Гис и Сер;

в) групповая специфичность к субстратам;

г) однотипное строение субстрат-связывающего участка активного центра.

д) разная первичная структура.

 

69. Константа Михаэлиса (Км):

 

а) параметр кинетики ферментативных реакций;

б) может иметь разное значение для изоферментов;

в) концентрация субстрата, при которой достигается половина максимальной скорости (Vmax) ферментативной реакции;

г) коэффициент для расчета Vmax;

д) сродство фермента к субстрату прямо пропорционально Km.

 

70. Холоферменты:

а) сложные ферменты;

б) содержат коферменты - производные витаминов;

в) обладают специфичностью, которая определяется белковой частью;

г) имеют в составе простетическне группы, которые легко отделяются от белка;

д) комплементарно связывают как субстрат, так и кофермент.

 

71. Апофермент:

а) органическое соединение, в состав которого входит производное витамина;

б) белковая часть холофермента;

в) обладает каталитической активностью;

г) имеет участок, комплементарный субстрату;

д) образует комплекс с коферментом.

 

72. Апофермент:

а) комплекс белка и кофактора;

б) обладает высокой каталитической активностью;

в) неорганический ион или органическое соединение, производное витамина;

г) обладает низкой активностью, часто вообще неактивен;

д) белковая часть холофермента.

 

73. Кофермент:

а) небелковая часть молекулы холофермента;

б) белковая часть фермента;

в) производное витамина;

г) находится в активном центре фермента;

д) участвует в превращении субстрата в продукт.

 

 

74. Кофермент пиридоксальфосфат участвует в реакциях:

а) карбоксилирования;

б) ацилирования;

в) трансаминирования;

г) окислительно-восстановительных;

д) декарбоксилирования.

 

75.Фермент ЛДГ:

а) холофермент;

б) относится к классу лиаз;

в) содержит в своем составе пиридоксальфосфат;

г) относится к классу оксидоредуктаз;

д) обладает абсолютной субстратной специфичностью.

 

76. Фермент, катализирующий реакцию на рис. 2.15:

Рис. 2.15.

а) относится к классу лиаз;

б) относится к классу гидролаз;

в) относится к классу трансфераз;

г) использует кофермент NAD+;

д) обладает групповой субстратной специфичностью.

 

77. События, которые происходят в процессе ферментативного катализа E + S → ES → ES → E + P:

а) установление индуцированного соответствия между субстратом и активным центром фермента;

б) образование ковалентных связей между субстратом и активным центром;

в) изменение конформации фермента;

г) образование фермент-субстратного комплекса;

д) дестабилизация связей в молекуле субстрата.

 

78. При образовании фермент-субстратного комплекса:

а) изменяется конформация субстрата;

б) образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом;

в) изменяется пространственное расположение функциональных групп, участвующих в катализе;

г) изменяется порядок соединения аминокислот;

д) усиливается комплементарность между ферментом и субстратом.

 

79. При изменении pH среды в молекуле фермента происходит:

а) изменение степени ионизации групп фермента;

б) изменение конформации молекулы фермента;

в) разрушение пептидных связей;

г) изменение активности фермента;

д) изменение межрадикальных взаимодействий.

 

80. В состав активного центра дегидрогеназ могут входить коферменты:

а) биотин;

б) пиридоксальфосфат;

в) NAD+;

г) ТДФ;

д) FAD.

 

81. Фермент, катализирующий реакцию на рис. 2.16:

Рис. 2.16.

а) относится к классу трансфераз;

б) относится к классу оксидоредуктаз

в) простой фермент;

г) холофермент;

д) обладает абсолютной субстратной специфичностью.

 

82. Фермент, катализирующий реакцию на рис. 2.17:

Рис. 2.17.

а) относится к классу лиаз;

б) относится к классу оксидоредуктаз;

в) простой фермент;

г) холофермент;

д) обладает абсолютной субстратной специфичностью.

 

83. Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается вследствие:

а) взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра;

б) взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра;

в) уменьшения количества фермент-субстратных комплексов;

г) нарушения нативной конформации фермента;

д) взаимодействия ингибитора с функциональными группами субстрата.

 

84. Ацетилсалициловую кислоту используют в качестве лекарственного препарата, так как она:

а) ингибитор ЦОГ;

б) вызывает ацетилирование ОН-группы серина ЦОГ;

в) взаимодействует с аллостерическим центром;

г) конкурентный ингибитор;

д) необратимый ингибитор.

 

85. Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов являются:

а) обратимыми ингибиторами;

б) необратимыми ингибиторами;

в) аллостерическими регуляторами;

г) конкурентными ингибиторами;

д) неконкурентными ингибиторами.

 

86. Ингибиторы АХЭ, используемые для лечения миастений:

а) структурные аналоги ацетилхолина;

б) конкурентные ингибиторы;

в) неконкурентные ингибиторы;

г) обратимые ингибиторы;

д) необратимые ингибиторы.

 

87. Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

а) Vmax реакции;

б) Km реакции;

в) Vmax и Km реакции;

г) специфичность к субстрату;

д) активность фермента.

 

88. Сульфаниламидные препараты:

а) снижают количество фолиевой кислоты в эукариотических клетках;

б) антиметаболиты;

в) структурные аналоги ПАБК;

г) влияют на метаболизм эукариотических клеток;

д) снижают количество фолиевой кислоты в бактериях.

 

89. Лекарственный препарат апротинин:

а) по химической структуре является пептидом;

б) используется для лечения острых панкреатитов;

в) увеличивает превращение трипсиногена в трипсин;

г) структурный аналог субстрата трипсина;

д) используется для лечения гнойных ран.

 

90. Ингибиторы фосфодиэстеразы применяются в качестве лекарственных средств:

а) при лечении астмы;

б) в качестве противовоспалительного средства;

в) при подагре;

г) как кардиотонические средства для терапии при острой сердечной недостаточности;

д) при панкреатитах.

 

 

91. Активность ферментов в клетке регулируется с участием следующих механизмов:

а) аллостерической регуляции;

б) частичного протеолиза;

в) фосфорилирования/дефосфорилирования;

г) необратимого ингибирования с помощью специфических ингибиторов;

д) белок-белкового взаимодействия.

 

92. Ферменты с аллостерической регуляцией, как правило:

а) мономерные белки;

б) олигомерные белки;

в) ингибируются необратимо;

г) имеют активные и аллостерические центры, расположенные в разных протомерах;

д) взаимодействуют с лигандом - эффектором в активном центре.

 

93. Регуляция ферментов с помощью частичного протеолиза включает:

а) изменение первичной структуры фермента;

б) изменение вторичной и третичной структуры фермента;

в) необратимую активацию;

г) необратимое ингибирование;

д) формирование активного центра.

 

94. Регуляция активности ферментов с помощью белок-белковых взаимодействий сопровождается:

а) необратимым ингибированием;

б) присоединением или отщеплением регуляторных белковых субъединиц;

в) присоединением или отщеплением белков-регуляторов;

г) изменением конформации фермента;

д) дефосфорилированием фермента.

 

95. Аллостерические ферменты:

а) катализируют скорость-лимитирующие реакции;

б) расположены в начале метаболического пути;

в) редко встречаются в клетке;

г) катализируют необратимые реакции;

д) катализируют реакции в месте разветвления метаболического пути.

 

96. Изменение активности ферментов по механизму фосфорилирования/ дефосфорилирования обеспечивают следующие ферменты:

а) сукцинатдегидрогеназа;

б) фосфопротеинфосфатаза;

в) глюкокиназа;

г) протеинкиназа;

д) аденилатциклаза.

 

97. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

а) зависит от концентрации ряда гормонов в крови;

б) происходит с участием АТФ;

в) сопровождается изменением аминокислотного состава ферментов;

г) происходит вслед за активацией протеинкиназ;

д) необратимый для клетки процесс.

 

 

98. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

а) ответ клетки на изменение концентрации ряда гормонов в крови;

б) сопровождается диссоциацией субъединиц фермента;

в) происходит с участием ATФ;

г) необратимый процесс ковалентной модификации фермента;

д) происходит после присоединения цАМФ к протеинкиназе А.

 

99. Регулировать активность ферментов можно:

а) с помощью аллостерического лиганда;

б) путем фосфорилирования/дефосфорилирования;

в) специфическим гидролизом пептидных связей;

г) с помощью ингибиторов;

д) с помощью токсинов.

 

100. Фермент протеинкиназа А:

а) олигомерный белок;

б) мономерный белок;

в) активируется цАМФ;

г) холофермент;

д) подвергается активации по механизму белок-белковых взаимодействий.

 

101. Фермент протеинкиназа А:

а) активируется цАМФ;

б) изменяет конформацию при действии на клетку кофеина и теофиллина;

в) может уменьшить активность при участии фосфодиэстеразы;

г) активная форма - олигомерный белок R2C2;

д) активная форма - каталитическая субъединица С.

 

102. Фермент КК:

а) мономерный белок;

б) олигомерный белок;

в) используется для диагностики инфаркта миокарда;

г) используется для диагностики гепатита;

д) относится к классу лиаз.

 

103. Фермент аспарагиназа:

а) уменьшает концентрацию аспарагина в крови;

б) увеличивает концентрацию аспарагина в крови;

в) уменьшает синтез белков во всех клетках организма;

г) уменьшает синтез белков в лейкозных клетках;

д) уменьшает концентрацию аспарагиновой кислоты в крови.

 

104. Фермент ЛДГ:

а) олигомерный белок;

б) используется для диагностики инфаркта миокарда;

в) используется для диагностики гепатита;

г) в разных тканях находится в форме изоферментов;

д) относится к классу оксидоредуктаз.

 

105. Использование ферментов в медицине возможно:

а) в качестве лекарственных препаратов;

б) для диагностики заболеваний;

в) для коррекции заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов;

г) для улучшения проведения нервного импульса;

д) в качестве аналитических реактивов.

 

106. Введение аспарагиназы в кровь больных лейкозом изменяет:

а) концентрацию аспарагина в крови;

б) синтез белков в лейкозных клетках;

в) синтез белков во всех клетках организма;

г) синтез аспарагина в лейкозных клетках;

д) концентрацию аспартата в крови.

 

107. Использование протеолитических ферментов в медицине возможно:

а) в лечении злокачественных заболеваний;

б) в аппаратах «искусственная почка» для разрушения мочевины;

в) для очистки ран;

г) для рассасывания рубцов;

д) в качестве заместительной терапии при нарушении пищеварения.

 

108. Определение активности ферментов в крови используется для:

а) диагностики наследственных энзимопатий;

б) постановки диагноза заболеваний;

в) контроля эффективности лечения ряда заболеваний;

г) диагностики воспалительных заболеваний органов дыхания;

д) диагностики воспалительных заболеваний печени.

 

109. Для энзимодиагностики инфаркта миокарда используют ферменты:

а) сукцинатдегидрогеназу;

б) ЛДГ;

в) гиалуронидазу;

г) KK;

д) аминотрансферазы.

 

110. Принципы энзимодиагностики основаны на:

а) выходе ферментов в кровь при повреждении тканей;

б) органоспецифичности;

в) высокой стабильности ферментов;

г) преобладании определенных изоферментов в разных тканях;

д) низкой активности или полном отсутствии активности ферментов в норме в крови.

 

111. Наследственые энзимопатии связаны с такими изменениями первичной структуры ферментов, при которых может произойти:

а) нарушение сродства активного центра к субстрату;

б) увеличение активности фермента;

в) изменение концентрации метаболитов в клетке;

г) увеличение количества фермента в клетке;

д) уменьшение активности фермента.

112. Нуклеазы как лекарства используются в медицине для:

а) инактивации ДHK-содержащих вирусов;

б) гибели бактерий;

в) лечения вирусных конъюнктивитов;

г) лечения вирусных гепатитов;

д) заместительной терапии при панкреатитах.

 

113. Виды специфичности:


1. Абсолютная субстратная специфичность.

2. Относительная субстратная специфичность.

3. Каталитическая специфичность. Фермент:

 

а) катализирует превращение субстрата по одному из путей превращения;

б) взаимодействует только с одним субстратом;

в) катализирует несколько разных превращений одного субстрата;

г) может взаимодействовать с группой подобных субстратов;

д) взаимодействует только с одним из стереоизомеров для данного вещества.


Ответ: 1 - б; 2 - г; 3 – а.

 

114. Установите соответствие между ферментом и его коферментом:


Кофермент:

1. Пиридоксальфосфат;

2. Кофермент A (HSKoA);

3. NAD.

 

 

Фермент:

а) ацилтрансфераза;

б) аминотрансфераза;

в) декарбоксилаза кетокислот;

г) дегидрогеназа;

д) карбоксилаза.


 

Ответ: 1 - б; 2 - а; 3 – г.

 

 

115. Установите соответствие между ферментом и его коферментом:


Кофермент:

1. ТДФ.

2. FAD.

3. Пиридоксальфосфат.

 

 

Фермент:

а) ацилтрансфераза;

б) декарбоксилаза аминокислот;

в) декарбоксилаза кетокислот;

г) дегидрогеназа;

д) карбоксилаза.


Ответ: 1 - в; 2 - г; 3 – б.

 

116. Установите соответствие между витамином и его коферментной формой:


Кофермент:

1. NAD.

2. FAD.

3. Кофермент А (HSKoA).

 

 

Витамин:

а) пантотеновая кислота;

б) В6;

в) никотинамид;

г) биотин;

д) В2.


Ответ: 1 - в; 2 - д; 3 – а.

 

117. Установите соответствие между ферментом и его коферментом:


Кофермент:

1. Пиридоксальфосфат.

2. ТДФ.

3. Биотин.

 

 

Фермент:

а) дегидрогеназа;

б) аминотрансфераза;

в) декарбоксилаза кетокислот;

г) ацилтрансфераза;

д) карбоксилаза.


 

 

Ответ: 1 - б; 2 - в; 3 – д.

 

 

118. Установите соответствие между коферментом и входящей в его состав активной группы (рис. 2.20.):


Активная группа:

1. рис. 2.18;

2. рис. 2.19;

3. рис. 2.20.

Рис. 2.20.

Кофермент:

а)В1

б)В2

в) РР;

г) биотин;

д) пантотеновая кислота.


Ответ: 1 - г; 2 - в; 3 – б.

 

119. Установите соответствие между классом фермента и его подклассом:


Класс фермента:

1. Оксидоредуктазы.

2. Лигазы.

3. Трансферазы.

 

 

Подкласс:

а) киназы;

б) дегидрогеназы;

в) гидроксилазы;

г) фосфатазы;

д) карбоксилазы.


Ответ: 1 - б; 2 - д; 3 – а.

 

120. Установите соответствие между параметром активности фермента и его единицей измерения:


Формула активности фермента:

1. 1 мкмоль превращенного субстрата /1 мин.

2. 1 моль превращенного субстрата /1 с.

3. Количество превращенного субстрата (мкмоль) / [время (мин) х количество белка (мг)].

Активность фермента:

а) катал;

б) единица активности (ME);

в) удельная активность;

г) число каталов;

д) число единиц активности.


Ответ: 1 - б; 2 - а; 3 – в.

 

121. Установите соответствие между катализируемой реакцией и ферментом:


Катализирует реакцию:

1. рис. 2.21;

2. рис. 2.22;

3. рис. 2.23.

 

а) оксидоредуктаза;

б) трансфераза;

в) изомераза;

г) гидролаза;

д) лигаза.

Рис. 2.21.

Рис. 2.23.


Ответ: 1 - г; 2 - в; 3 – г.

 

 

122. Установите соответствие между классом фермента и типом катализируемой реакции:


Катализирует реакцию:

1. Рис. 2.24;

Рис. 2.24.

2. Глюкоза + АТФ + H2O → глюкозо-6-фосфат + АДФ.

3. Глюкоза-глюкоза (мальтоза) + H2O → 2 глюкоза.

 

Класс фермента:

а) оксидоредуктаза;

б) трансфераза;

в) изомераза;

г) гидролаза;

д) лигаза.


 

Ответ: 1 - д; 2 - б; 3 – г.

 

123. Установите соответствие между лекарственным веществом и свойством этого лекарственного вещества:


Лекарственное вещество:

1. Неостигмина метилсульфат (прозерин).

2. Теофиллин.

3. Ацетилсалициловая кислота.

 

 

Свойства лекарственного вещества:

а) структурный аналог ПАБК;

б) ингибитор фосфодиэстеразы;

в) ингибитор ксантиноксидазы;

г) структурный аналог ацетилхолина;

д) необратимый ингибитор.


Ответ: 1 - г; 2 - б; 3 – д.

 

124. Установите соответствие между механизмом ингибирования и свойством ингибитора:


Механизм ингибирования:

1. Конкурентный ингибитор.

2. Неконкурентный ингибитор.

3. Специфический необратимый ингибитор.

 

 

Свойства ингибитора:

а) структурный аналог субстрата;

б) взаимодействует с ОН-группами Сер активного центра;

в) структурный аналог продукта;

г) структурный аналог кофермента;

д) взаимодействует с ферментом в месте, отличном от активного центра.


Ответ: 1 - а; 2 - д; 3 – б.

 

125. Установите соответствие между лекарственным веществом и заболеванием, при котором оно применяется:


Лекарственное вещество:

1. Сульфаниламидные препараты.

2. Аллопуринол.

3. Апротинин.

 

 

Применение при заболевании:

а) инфаркт миокарда;

б) подагра;

в) инфекционные (микробные);

г) панкреатит;

д) гепатит.


Ответ: 1 - в; 2 - б; 3 – г.

 

 

126. Установите соответствие между лекарственным веществом и его свойством:


Лекарственное вещество:

1. Апротинин.

2. Сульфаниламидные препараты.

3. Ацетилсалициловая кислота.

 

Свойства лекарственного вещества:

а) механизм действия связан с ацетилированием ОН-группы серина активного центра фермента;

б) структурный аналог ПАБК;

в) структурный аналог ацетилхолина;

г) структурный аналог природного ингибитора трипсина;

д) структурный аналог гипоксантина.


Ответ: 1 - г; 2 - б; 3 – а.

 

127. Установите соответствие между метаболитом клетки и особенностями взаимодействия его с ферментом.


Метаболит клетки:

1. Субстрат.

2. Продукт.

3. Аллостерический эффектор.

 

Особенности взаимодействия с ферментом:

а) присоединяется к аллостерическому центру;

б) кофактор фермента;

в) высвобождается из активного центра;

г) претерпевает структурные изменения в ходе катализа;

д) вызывает диссоциацию фермента на субъединицы.


 

Ответ: 1 - г; 2 - в; 3 – а.

 

128. Установите соответствие между механизмом регуляции фермента и особенностями данного механизма регуляции:


Регуляция активности ферментов по механизму:

1. Аллостерическая регуляция.

2. Фосфорилирование/дефосфорилирование;

3. Белок-белковые взаимодействия.

 

Ответ: 1 - а; 2 - г; 3 – д.

 

Особенности регуляции:

а) взаимодействуют каталитический и регуляторный центры, локализованные в разных протомерах;

б) изменение первичной структуры фермента;

в) ингибирование необратимое;

г) вызвана активацией протеинкиназ и протеинфосфатаз;

д) сопровождается диссоциацией или ассоциацией белковых комплексов.


 

129. Установите соответствие между ферментом и заболеванием, при котором фермент используется в качестве диагностического маркера:


Фермент:

1. КК.

2. Амилаза.

3. Кислая фосфатаза.

 

 

Используется для диагностики заболеваний:

а) печени;

б) предстательной железы;

в) поджелудочной железы;

г) почек;

д) сердца.


Ответ: 1 - д; 2 - в; 3 – б.

 

 

130. Установите соответствие между ферментом и его применнеием:


Фермент:

1. Гиалуронидаза.

2. Нуклеаза.

3. Стрептокиназа.

 

 

Используется для:

а) рассасывания рубцов;

б) лечения гнойных ран;

в) лечения вирусных конъюнктивитов;

г) предотвращения тромбообразования;

д) лечения злокачественных образований.


Ответ: 1 - а; 2 - в; 3 – г.

 

131. Установите соответствие между ферментом и особенностями его регуляции:


Фермент:

1. Протеинкиназа.

2. Фосфопротеинфосфатаза.

3. Аденилатциклаза.

 

Ответ: 1 - б; 2 - в; 3 – г.

Особенности регуляции:

а) регулируется аллостерически;

б) катализирует фосфорилирование белков;

в) катализирует дефосфорилирование белков;

г) активируется в мембране после присоединения гормона к рецептору;

д) регулируется по механизму частичного протеолиза.


 

 

132. Установите соответствие между ферментом и его применением в качестве аналитического реактива:


Фермент:

1. Липаза.

2. Уреаза.

3. Глюкозооксидаза.

 

Используется в качестве аналитических реактивов для определения:

а) белка;

б) мочевины;

в) трацилглицерола;

г) глюкозы;

д) холестерола.


Ответ: 1 - в; 2 - б; 3 – г.

 

133. Установите соответствие между веществами в крови и ферментами, которые используются в качестве реактивов для определения этих веществ:


Вещества в крови:

1. Холестерол.

2. Глюкоза.

3. Мочевина.

 

 

Ферменты, используемые в качестве реактивов:

а) уреаза;

б) ксантиноксидаза;

в) холестеролоксидаза;

г) глюкокиназа;

д) глюкооксидаза.


 

Ответ: 1 - в; 2 - д; 3 – а.

 

 













































Сейчас читают про: