Обмен и функции нуклеиновых кислот

Патология белкового обмена

Регуляция белкового обмена

Авторегуляция проявляется в том, что при увеличении в рационе белковой пищи происходит постепенная активация ферментов желудочно – кишечного тракта, активация тканевых ферментов, участвующих в катаболизме белков и аминокислот.

Нервная регуляция подтверждается тем, что денервация мышечной ткани резко снижает синтез белков в ней, а при интенсивной мышечной работе происходит усиление синтеза мышечных белков.

Эндокринная регуляция осуществляется при участии гормонов гипофиза, щитовидной, поджелудочной, половых желез, надпочечников.К гормонам, которые уменьшают распад тканевых белков и активируют их синтез, относятся соматотропин, физиологические концентрации гормонов щитовидный, андрогены, инсулин. Распад тканевых белков активируют высокие концентрации гормонов щитовидной железы. В соединительной, лимфоидной ткани распад белков усиливают глюкокортикоиды.

У новорожденных развивается физиологическая транзиторная гипопротеинемия - снижение концентрации белка в плазме крови. Она связана с усиленным распадом белков и использованием их на энергетические нужды в период неонатальной адаптации.

Нарушение обмена серосодержащих аминокислот: смотри обмен серосодержащих аминокислот

Нарушение обмена фенилаланина, тирозина: смотри обмен фенилаланина и тирозина

Нарушение синтеза мочевины: смотри биосинтез мочевины

Белковое голодание может наблюдаться при недостатке белков в рационе, недостатке витаминов, заболеваниях желудочно–кишечного тракта. При белковом голодании усиливается распад собственных тканевых белков, особенно в таких тканях как мышцы, печень и плазма крови. Развивается отрицательный азотистый баланс, дистрофия мышц, нарушение антитоксической функции печени, гипопротеинемия и как следствие, «голодные» отёки. Происходит уменьшение подкожной клетчатки, страдают иммунные процессы. Тяжелая форма белкового голодания носит название квашиоркор (красный ребёнок).

Нуклеиновые кислоты – высокомолекулярные полимерные соединения, мономером которых являются мононуклеотиды.

Мононуклеотиды включают в свой состав три вещества: азотистое основание, углевод (рибоза или дезоксирибоза), фосфорную кислоту. Различают 2 вида азотистых оснований: пуриновые (производные пурина) и пиримидиновые (производные пиримидина).

Азотистые основания соединяются с углеводом β - N- гликозидной связью. Пуриновое основание соединяется с углеводом за счёт 9 атома азота, а пиримидиновое - за счёт 1 атома азота. К углеводу фосфоэфирной связью присоединяется фосфорная кислота.

В зависимости от количества остатков фосфорной кислоты различают нуклеозидмонофосфаты (цикло-АМФ, ФАФС, S-аденозилметионин), нуклеозиддифосфаты (УДФ-глюкоза, ЦДФ-холин), нуклеозидтрифосфаты (макроэрги).

Нуклеотиды соединяются в полинуклеотидную цепь фосфодиэфирными связями, образованными фосфорной кислотой и рибозой соседних нуклеотидов (к рибозе одного нуклеотида фосфорная кислота присоединяется в третьем положении, а к рибозе соседнего нуклеотида - в пятом положении).

Рибонуклеиновые кислоты (РНК)

Все виды РНК состоят из одной полинуклеотидной цепи. Азотистые основания в РНК представлены аденином, гуанином, урацилом, цитозином. Углевод представлен рибозой. Различают несколько видов РНК.

Транспортные РНК (тРНК ) осуществляют транспорт аминокислот на рибосомы, к месту синтеза белка. Молекулярная масса тРНК составляет около 30 000 дальтон. Полинуклеотидная цепь тРНК включает в свой состав 70-80 нуклеотидов. На долю тРНК приходится около 15% всего запаса РНК клетки. В тРНК содержится большое количество минорных нуклеотидов. Между комплементарными нуклеотидами участков тРНК возникают водородные связи, и формируется её вторичная структура в виде трилистника (форма «клеверного листа»). В составе тРНК выделяют 2 важных функциональных участка. На средней петле располагается антикодон, комплементарный кодонам иРНК, на открытом конце – акцепторный участок, к которому присоединяется аминокислота. Для переноса каждой аминокислоты в клетках имеется «своя» тРНК.

тРНК имеет 3-ю структуру, которая представляет собой компактное наложение петель друг на друга.

Различают изоакацепторные тРНК, которые переносят одну и ту же аминокислоту, но отличаются одним нуклеотидом в антикодоне.

Рибосомальные РНК (рРНК) составляют до 80% всей РНК клетки. Рибосомальная РНК локализована в рибосомах и обеспечивает биосинтез белка. Рибосома человека имеет молекулярную массу 80S, включает большую субъединицу массой 60S (включает РНК с массой 5S, 5-8S, 25S) и малую субъединицу с массой 40S (включает РНК массой 18S). Вторичная структура рРНК представляет компактную укладку, формирующую овальный каркас большой и малой субъединиц, соединённый с белками.

Информационная РНК (иРНК ) имеет большую молекулярную массу около 10⁶ дальтон. На её долю приходится около 3% РНК клетки. В первичной структуре иРНК представлены кодоны, среди которых различают инициирующие (в них первый нуклеотид А), терминирующие (в них первый нуклеотид У) и кодоны, определяющие порядок аминокислот в синтезируемом белке. На одном конце иРНК имеется «шапочка - кеп», необходимая для связывания иРНК с малой субъединицей рибосомы в начале синтеза белка. На другом конце полинуклеотидной цепи располагается полиадениловый «хвост», выполняющий защитную функцию.