2.8.
А). Гипотеза Фишера.
Эффект индуцированного соответствия.
Наблюдается у ферментов, которые образуют ковалентные связи между каталитическими группами активного центра и субстрата. В результате формируется промежуточный фермент-субстратный комплекс, который неустойчив, легко распадается, продукты реакции быстро освобождаются.
Ковалентный катализ.
Он объясняет специфичность действия ферментов. По этому поводу имеется 2 точки зрения:
Согласно ей имеется строгое стерическое соответствие субстрата и активного центра фермента. По Фишеру, фермент - это жёсткая структура, а субстрат является как бы слепком его активного центра. Если субстрат подходит к активному центру фермента как ключ к замку, то реакция возможна. Но эта теория не могла объяснить групповую специфичность фермента.
Б). Теория индуцированного соответствия Кошленда дополнила теорию Фишера. Согласно ей молекула фермента - это не жёсткая, а гибкая структура. После связывания фермента с субстратом, изменяется конформация активного центра фермента и всей молекулы субстрата.
|
|
Предыдущий раздел | Раздел верхнего уровня |
- это снижение каталитической активности в присутствии определенных веществ – ингибиторов.
По характеру действия ингибиторы делятся на 2 большие группы: