HHHH HHHM HHMM HMMM MMMM
ЛДГ1,2
ЛДГ4,5
Изоферменты, их природа, биологическая роль, строение ЛДГ.
Изоферменты - это группа родственных ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию. Они происходят из одного предшественника за счет дупликациии гена с последующей мутацией образуемых аллелей. Они отличаются между собой:
1) скорстью катализа;
2) направлением катализируемой реакции;
3) условиями протекания реакции;
4) чувствительностью к регуляторам, факторам среды. (Более или менее устойчивы к ингибиторам);
5) сродством к субстрату;
6) особенностями структуры молекулы, ее ИЭТ, Mr, размерами и зарядом.
Изоферменты имеют адаптивное значение, т. е. придают специфику метаболизма.
Изоферменты обеспечивают межорганную связь, например, в процессе мышечной деятельности.
В миокарде и печени существуют различные изоферменты ЛДГ, которые обеспечивают метаболизм лактата:
в печени: ПВК -----> лактат
в сердце: лактат ------> ПВК
ЛДГ - олигомерный фермент, состоящий из 4-х субъединиц 2 типов.
|
|
H (heart) и M (muscle).
Существует 5 изоферментных форм:
H4 H3M H2M2 HM3 M4
ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4, ЛДГ5.
Поскольку H-протомеры несут более выраженный отрицательный заряд, то изофермент H4 (ЛДГ1) будет мигрировать при электрофорезе с наибольшей скоростью к аноду.
С наименьшей скоростью к аноду будет двигаться М4.
Остальные изоферменты занимают промежуточное положение.
Изоферменты ЛДГ локализованы в различных тканях:
ЛДГ1,2 ----> мозг, аэробные ткани (миокард).
ЛДГ3 ----> лейкозные клетки.
ЛДГ4,5 ----> анэробные ткани: мышечная, скелетная.
Изоферменты появляются на различных этапах онтогенеза и реализуют программу индивидуального развития.
Изоферментный профиль меняется в процессе развития.
При патологиях имеется существенный изоферментный сдвиг.
Изменение активности в онтогенезе.
Онтогенез человека развивается по определенной генетической программе, которая записана на уровне ткани, всего организма в гипоталамусе.
1. Внутриутробный период.
Характеризуется высокой активностью ферментов синтеза белка, липидов, происходит увеличение массы организма. Плод находится в анаэробных условиях и для метаболизма характерно анаэробная направленность.
Основной источник энергии - жирные кислоты, поступающие из организма матери; ЖК также выполняют строительную функцию (фосфолипиды мембран).
Глюкоза утилизируется анаэробным путем (анаэробный гликолиз), т. к. ткани плода не способны к ГНГ, и идет на развитие ЦНС.
2. Пренатальный период.
Характеризуется изменением активности ферментов, происходит подготовка организма к пребыванию в аэробной среде. Изменяется спектр гемоглобина, уменьшается его сродство к кислороду, изменяется активность митохондриальных ферментов.
|
|
3. Грудной
Потребность в глюкозе резко возрастает, она начинает утилизироваться аэробно, но примерно до двух лет основным источником энергии является все же липиды, причиной чего является соматотропин. (Гормон роста).
4. Ранний дошкольный период.
С 3-х до 5-и лет. В этот период клетки начинают питаться углеводами. Происходит стабилизация обмена и интенсивная миелизация нервных волокон.
5. Школьный и пубертантный период.
Обмен веществ модулируется под действием половых гормонов.
6. Зрелый.
Происходит стабилизация массы тела, репродуктивного гомеостаза. После 35-40 лет основным источником энергии являются опять липиды, что связано с ослаблением чувствительности тканей к Гл и изменение гормонального фона: гиперстресс (увеличивается уровень гормонов) заставляет клетку работать на пределе, т. е. использовать в качестве энергии жиры.
Заведующий кафедрой биологической химии, д.м.н., проф. | Грицук А. И. | ___________ |
21.10.2006
Министерство здравоохранения Республики Беларусь
УО «Гомельский государственный медицинский университет»
Кафедра биологической химии
Обсуждено на заседании кафедры (МК или ЦУНМС)
Протокол № _________________200__года
ЛЕКЦИЯ
по биологической химии
наименование дисциплины
для студентов _ 2 __ курса лечебного факультета
Тема Ферменты 4. Номенклатура и классификация.
Время 90 мин.
Учебные и воспитательные цели:
Дать представление:
1. О локализации ферментов в клетке, органоспецифических и маркерных ферментах.
2. О качественном обнаружении и количественном определении активности. О единицах активности (МE, катал), удельной активности, числе оборотов ферментов.
3. О сопряженных ферментных системах и их применении. О номенклатуре, классификации ферментов (тривиальной, рациональной, систематической). О принципах классификации.
ЛИТЕРАТУРА
1 Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 126–132; 1998. С. 157–168.
2 Николаев А. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 52–92.
Дополнительная
3 Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1. С. 63–75.
4 Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 105–144.
5 Врожденные и приобретенные энзимопатии / Под ред. Ташева Т. М.: Медицина, 1980.
6 Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии. М.: Медицина, 1981.
7 Руководство по клинической лабораторной диагностике. Киев: Вища школа, 1990. С. 167–186.
8 Зилва Ф., Пеннел Дж. Клиническая химия в диагностике и лечении. М.: Медицина, 1986. С. 372–388.
МАТЕРИАЛЬНОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ
1. Мультимедийная презентация.
РАСЧЕТ УЧЕБНОГО ВРЕМЕНИ
№ п/п | Перечень учебных вопросов | Количество выделяемого времени в минутах |
1. | Локализация ферментов в клетке, органоспецифические и маркерные ферменты. | |
2. | Качественное обнаружение и количественное определение активности. Единицы активности (МE, катал). Удельная активность. Число оборотов ферментов. | |
3. | Сопряженные ферментные системы их применение. Номенклатура, классификация ферментов (тривиальная, рациональная, систематическая). Принципы классификации. |
Всего 90 мин