Простые Сложные

Глобулярные Фибриллярные

Белки

Общая формула аминокислот

Изучение нового материала

На сегодняшнем уроке мы должны будем познакомиться со строением и свойствами белков, и подробнее рассмотреть каталитическую или ферментативную функцию, и провести лабораторную работу на эту тему.

Сегодня мы разберем биополимеры нерегулярного строения. Что это значит? Как вы думаете из каких элементов состоят белки?

1.Запишите – Белки - сложные органические соединения, состоящие из С Н О N. Могут включать S и образовывать комплексы с Me – Fe,P,Cu,Zn. Это макромолекулы, их молекулярная масса доходит до неск. Млн.

Например, формула молекулы гемоглобина (не для записи) может дать представление о его сложности:

C3032H4816O872N780S8Fe4. Эта белковая молекула средней величины.

2. Мономерами белков являются аминокислоты. Кто знает, сколько существует аминокислот? Вообще в природе встречается более 170, но в состав белков входит 26, а чаще всего только 20. Они изображены на таблице и в вашем учебнике.

Скажите, почему нельзя питаться только животной пищей?

Растения способны синтезировать все 20 аминокислот, животные же получают 8 из них в готовом виде с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Белки в пищеварительном тракте распадаются до аминокислот, всасываются в кровь и организм из них строит собственные белки.

Рассмотрим общее строение аминокислоты:

Белки или протеины –сложные орг. в-ва, представляющие собой гигантские полимерные молекулы, мономерами которых являются аминокислоты.

H2N – CH – COOH карбоксильная группа

Радикал

аминогруппа

Запишите общую формулу:

Глядя на эту формулу, скажите, какими свойствами обладают все аминокислоты? (амфотерными). А если радикал будет содержать карбоксильные или основные группировки как это будет влиять на свойства?

3.Запишите - Образование пептидной связи.

Аминокислоты соединяются между собой при помощи пептидной связи. Карбоксильная и аминогруппы взаимодействуют друг с другом с выделением Н20.

Между соседними аминокислотами возникает пептидная связь, на основе которой образуется соединение – полипептид

Антитела, гормоны коллаген, кератин кожи,

Ферменты эластин

4. Запишите – уровни организации белковой молекулы.

1. первичная

2. вторичная

3. третичная

4. четвертичная

Первичная структура белка представляет собою последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями. Это какие связи? – ковалентные.

Вторичная структура – белковая нить закручена в виде спирали. Между группами СООН одного витка и NH2 другого образуются водородные связи. Что это такое?

α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали.

β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток[15]) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Третичная структура - укладка полипептидной цепи с образованием компактной, плотно упакованной структуры. Это клубок или фибриллы (кератин, колаген) Такая структура поддерживается дисульфидными связями, гидрофобными взаимодействиями, электростатическими.

Четвертичная структура - способ обьединения (расположения в пространстве) отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле, состоящей из нескольких подобных цепей.

Например молекула гемоглобина состоит из 2 альфа и 2 бета цепей. Посмотрите рисунок в учебнике.

5. Денатурация.

Это процесс изменения структуры, а следовательно и свойств белков под действием факторов внешней среды. Денатурация может быть обратимой, а может необратимой. Какие факторы вы можете назвать?-pH, температура. Почему происходит денатурация? – связи со второго уровня слабее ковалентных. До какого уровня денатурация обратима и почему? – до второго, разорванная цепочка не восстанавливается.

Денатурация имеет биологическое значение, например паук выделяет капельку секрета, которая приклеивается к опоре и продолжая выделять секрет паук слегка натягивает ниточка – происходит денатурация и секрет из растворимого состояния переходит в нерастворимое.

Свойства белка:

1.Белки – преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах

2. Несут большой поверхностный заряд

3. Проявляют свою активность в узких температурных рамках

4.Закрепление:

- Тест

1.Какая структура белка является простейшей:

А)первичная,

Б)третичная,

В) четвертичная,

Г)вторичная.

2.Что выполняет энергетическая функция белков в организме: