2015-02-24
3416
Белки пшеницы. Белки пшеницы составляют более половины потребляемого нами белка.
Две фракции белков пшеницы - глиадин и глютенин представлены примерно в одинаковом количестве.При набухании они формируют клейковину - гидратированный белковый комплекс, количество и качество которого играет решающую роль в определении хлебопекарных достоинств пшеницы.
Глиадин (проламин пшеницы) представляет собой гетерогенную систему, состоящую из большого количества индивидуальных белков с молекулярной массой от 30000 до 70000. Глютенинпшеницы представляет собой полимерное образование огромной молекулярной массы (2х106 - 3х106), состоящее из многих соединенных между собой компонентов со сравнительно небольшой молекулярной массой. Различия между сортами пшеницы по технологическим достоинствам прежде всего связаны с количественным соотношением в зерне разных групп белков. Слабая клейковина характеризуется высоким отношением глиадин/глютенин. У упруго-эластичной клейковины это отношение низкое. Низкомолекулярные белки понижают водоудерживающую способность, ослабляют силу теста, повышают его растяжимость. Высокомолекулярные белки повышают водоудерживающую способность и силу теста, удлиняют время замеса. Высокомолекулярные глиадины формируют хорошие эластичные свойства клейковины.
Белки бобовых культур. Семена бобовых отличаются хорошим аминокислотным составом. До 80 % белков бобовых приходится на фракции альбуминов и глобулинов. Самой ценной культурой семейства бобовых является соя, в семенах которой содержится до 40 % белка. Питательная ценность белков сои, не прошедшей термической обработки, очень низкая. Это связано с высоким содержанием в бобах сои ингибиторов протеаз разного типа.
Белки масличных культур. В семенах масличных культур белки составляют существенную долю сухой массы. Среднее содержание белковых веществ в семенах отдельных масличных культур изменяется от 16 до 28%
Белки семян масличных культур представляют собой смесь близких по своим свойствам белков, большая часть белковых веществ масличных культур относится к глобулиновой фракции (80-97 %). В белках ядер семян подсолнечника обнаружены значительные количества незаменимых аминокислот.
Белки картофеля. Среднее содержание белка в клубнях картофеля обычно составляет около 2 %. С картофелем удовлетворяется примерно 6-8 % общей потребности человека в белках. Белки картофеля имеют высокую биологическую ценность, белок картофеля туберин является полноценным белком. Все белки картофеля могут быть разделены на две основные фракции: солерастворимые - глобулины и водорастворимые - альбумины, примерное соотношение которых 7:3.
Белки мяса. Мясные продукты - являются одним из основных источников полноценного белка. Содержание белка в них колеблется в пределах 11–21 %. Белки мышечной ткани хорошо сбалансированы по аминокислотному составу, в них нет недостатка незаменимых аминокислот.
Белки мышечной ткани представлены:
- миозином, который составляет 40 % всех белков мышечной ткани и является фибриллярным белком;
- актином, на долю которого белка приходится 15 % всех белков мышечной ткани и который существует в двух формах: в виде глобулярного актина (G-актин) и фибриллярного актина (F-актин);
- миоглобином, который является водорастворимым белком, хромо- протеидом, простетической группой которого является гем. Содержание миоглобина в мышечных клетках около 1 % от суммы всех белков ткани. Его функция состоит в передаче кислорода, доставляемого гемоглобином.
Главными белками соединительной ткани являются коллаген и эластин, фибриллярные неполноценные белки. Из коллагена формируются волокна, составляющие основу соединительной ткани.
Характерным отличительным признаком коллагена является высокое содержание глицина - 35%, аланина - 11 %, пролина и оксипролина, на долю которых в сумме приходится 21 %. Коллагеновые волокна очень прочные, при частичном гидролизе коллаген превращается в желатин.
Эластин богат глицином и аланином, также содержит большое количество остатков лизина и мало пролина. Он существует в виде сети поперечно-связанных полипептидных цепей, благодаря чему обладает большой упругостью.
Качество мяса в значительной степени зависит от содержания в нем соединительной ткани. Чем больше соединительной ткани, тем биологическая и пищевая ценность мяса ниже.
Белки молока. Коровье молоко содержит в среднем 2,8-3,8 % белка, в состав которого входит около 20 белковых компонентов.
Казеин - основной белок молока (2,7 %) является фосфопротеидом. Казеин присутствует в молоке в виде своего предшественника казеиногена, содержит полный набор незаменимых аминокислот, Под действием протеолитических ферментов желудка в присутствии ионов кальция казеиноген превращается в казеин, который выпадает в осадок (ферментативное створаживание молока).
6.Изменения белков при производстве пищевых продуктов
Белки являются наименее устойчивой составной частью пищевых продуктов. Белковая молекула при нагреве подвергается сложным физико-химическим изменениям, от глубины которых зависит структура и качество готового продукта.
Наиболее значительные изменения белков связаны с их гидратацией, дегидратацией, денатурацией и деструкцией.
Гидратация белков. Большинство белков относятся к гидрофильным соединениям, способным вступать во взаимодействие с водой, поступающей из окружающей среды, которая при этом связывается белками. Такое взаимодействие называют гидратацией. При гидратации вокруг каждой молекулы белка образуются водные оболочки, состоящие из молекул воды, ориентированных в пространстве определенным образом.
Молекулы нативного белка содержат на своей поверхности полярные группы, молекулы воды также обладают полярностью. При контакте белка с водой ее диполи адсорбируются на поверхности белковой молекулы, ориентируясь вокруг полярных групп белка. Таким образом основная часть воды, более или менее прочно связываемая в пищевых продуктах белками, является адсорбционной.
Адсорбирование воды поляризованными свободными полярными группами называется ионной адсорбцией. Связанные полярные группы не диссоциируют в растворе, а присоединяют молекулы воды за счет молекулярной адсорбции.
Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением рН среды и степени диссоциации молекулы белка. В ИЭТ белка, когда заряд белковой молекулы близок к 0, способность связывать воду минимальная. Сдвиг рН среды в ту или иную сторону от ИЭТ приводит к усилению диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. В технологических процессах эти свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности.
В белковых растворах небольшой концентрации молекулы белка полностью гидратированы, в концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит их дополнительная гидратация до известных пределов.
При добавлении веществ, разрушающих водные оболочки, белки выпадают в осадок. К таким веществам относят спирт, ацетон, нейтральные соли щелочных металлов, растворы сернокислого аммония и многие другие.
Гидрофильные белки при определенных условиях, задерживая большое количество воды, набухают и образуют коллоидные системы - гели. В гелях растворитель и белок образуют одну внешне гомогенную систему, подобную студню. В геле вода окружает частицы коллоидов и находится в капиллярных пространствах между ними, будучи прочно связанной.
Явление, обратное набуханию, - отделение воды от геля - называется синерезисом. Примером синерезиса может служить расслаивание простокваши при хранении.
С явлением набухания белков часто встречаются при производстве многих продуктов. При длительном хранении продуктов способность к набуханию у белков снижается вследствие их старения.
В пищевых продуктах от степени гидратации белков в значительной мере зависят сочность, вкус, консистенция и др. показатели качества продукции.
Дегидратация белков - потеря белками связанной воды под влиянием внешних воздействий. Различают обратимую дегидратацию, являющуюся составной частью целенаправленного технологического процесса - сублимационной сушки продуктов, и необратимую дегидратацию при денатурации белков.
При сублимационной сушке большая часть воды удаляется из находящегося в замороженном состоянии продукта при разряжении окружающего воздуха, кристаллическая решетка льда разрушается и вода испаряется из продукта через капилляры, минуя жидкую фазу. При этом из продукта удаляется капиллярно связанная, осмотически связанная вода и большая часть воды, адсорбционно-связанной белками, кроме мономолекулярного слоя на поверхности белковой молекулы. Перед тепловой обработкой или употреблением в пищу сублимированные продукты регидратируют (обычно погружением в воду).
Необратимая дегидратация белков может происходить при замораживании, хранении в замороженном состоянии и размораживании, а также при тепловой обработке продуктов. При размораживании продуктов некоторая часть воды выделяется в окружающую среду в капельно-жидком состоянии. Вместе с водой из продукта удаляются растворимые вещества - экстрактивные, минеральные, витамины и др.
При тепловой обработке продуктов необратимая дегидратация белков сопровождается выделением воды в окружающую среду. Это явление имеет место при тепловой обработке мясопродуктов, рыбы и нерыбных продуктов моря. Дегидратация белков может быть причиной уменьшения массы продукта, некоторого снижения его пищевой ценности.
Денатурация белка. Многие белки под влиянием некоторых физических и химических факторов свертываются и выпадают в осадок - денатурируют. Под денатурацией белка понимают нарушение нативной пространственной структуры белковой молекулы под действием внешних факторов. При денатурации нарушается нативная третичная структура и в значительной мере – вторичная, в результате чего изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются белковые глобулы с последующим свертыванием по новому типу. Тепловую денатурацию фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плавления, когда коллагеновые волокна превращаются в сплошную стекловидную массу.
К внешним факторам, вызывающим денатурацию белков, можно отнести нагревание, встряхивание, взбивание, высокую концентрацию Н+ и ОН- ионов, интенсивную дегидратацию при сушке и замораживании объектов.
Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка:
1. потерей биологической активности;
2. потерей видовой специфичности;
3. потерей способности к гидратации, денатурированные белки теряют способность к растворению;
4. улучшением атакуемости протеолитическими ферментами;
5. повышением реакционной способности белков;
6. агрегированием белковых молекул.
Агрегирование - это взаимодействие денатурированных молекул белка с образованием более крупных частиц.
В малоконцентрированных растворах в результате агрегирования образуются хлопья белка, например, образование пены при кипячении молока. При денатурации белков в более концентрированных растворах в результате их агрегирования образуется сплошной студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду, например, при варке яиц. Белки, уже находящиеся в состоянии более или менее обводненных студней, при тепловой денатурации уплотняются с отделением жидкости в окружающую среду, например выделение жидкости при жарке мяса.
Каждый белок имеет определенную температуру денатурации. При значениях рН-среды, близких к ИЭТ белка, денатурация происходит при более низких температурах и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН-среды в любую сторону от ИЭТ белка способствует повышению его термостабильности. Реакция среды влияет и на степень дегидратации белков в результате денатурации в студнях при тепловой обработкипродуктов. В технологических процессах наибольшее значение имеет тепловая денатурация.
Все пищевые продукты, переработанные с помощью высоких температур, содержат денатурированный белок. У большей части белков денатурация наступает при температуре нагревания выше 50-60 °С.
Деструкция белков. При тепловой обработке продуктов изменение белков не ограничиваются только денатурацией. При нагревании продуктов при температурах, близких к 100 оС, наблюдается дальнейшее изменение белков, связанное с разрушением их макромолекул, с отщеплением в начале летучих веществ - аммиака, сероводорода, фосфористого водорода, СО2, а затем после деполимеризации белковой молекулы - водорастворимых азотсодержащих веществ. Это явление носит название деструкции.
Образовавшиеся в результате деструкции вещества участвуют в формировании вкуса и запаха продуктов.
Кроме тепловой деструкции существует ферментативная деструкция, которая происходит под действием ферментов. Ферментативная деструкция белков имеет место при производстве некоторых видов теста.
Изменение пищевой и биологической ценности белков. При длительной тепловой обработке может происходить заметное ухудшение ценности белков продуктов. На изменение пищевой и биологической ценности значительное влияние оказывают температура и длительность нагрева продукта.
Нагрев продуктов до температуры 80-90°С не вызывает существенных изменений аминокислотного состава. При температуре более 90°С за счет изменений азотсодержащих веществ начинается отделение неорганического фосфора, образование сероводорода и аммиака, выделение углекислоты.При тепловой обработке при температурах выше 100°С, аминокислоты, вступая во взаимодействие с углеводами, а также, подвергаясь расщеплению под действием тепла и окислительному разложению в присутствии кислорода воздуха, образуют соединения, недоступные расщеплению ферментами желудочно-кишечного тракта, распадающиеся до аммиака, сероводорода и других низкомолекулярных соединений. При нагреве выше 100°С происходит потеря общего азота, тем большая, чем выше температура и значительнее длительность нагрева.
При участии азотсодержащих веществ происходит неферментативное и ферментативное образование коричневой окраски пищевых продуктов. Неферментативное покоричневение продуктов происходит при их изготовлении и хранении в результате реакции Майяра, или меланоидинообразования. Коричневые пигменты называются меланоидинами. Ферментативное потемнение продуктов, например, яблок на разрезе, происходит в результатеокисления аминокислоты тирозин под действием фермента полифенолоксидаза.
Тепловая обработка мясных, рыбных и других продуктов сопровождается потерями массы, вызываемыми сложными структурными изменениями мышечных и соединительно-тканных волокон, денатурацией и коагуляцией белков, изменением структуры воды и рядом других факторов.
С повышением температуры и длительности обработки образца потери массы увеличиваются.
