Химическая модификация фермента

Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования-дефосфорилирования. Осуществляется при участии протеинкиназ. Фосфорилирование возможно по ОН-группам серина и треонина, а в ряде случаев – тирозина. Активностью может обладать как фосфорилированная, так и дефосфорилированная форма. Например, фермент липаза активируется путем фосфорилирования.

Регуляция активности путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном ферменте. Например, фермент протеинкиназа в неактивной форме является тетрамером. Для активации протеинкиназы необходима диссоциация субъединиц.

Активация ферментов путем частичного протеолиза. Некоторые ферменты синтезируются неактивными и только после секреции из клетки активируются путем удаления фрагмента белковой молекулы. Так осуществляется активация протеолитических ферментов, в частности, трипсина.

Аллостерическая регуляция.

Во многих случаях главным типом регуляции скорости многостадийного ферментативного процесса является ингибирование по принципу обратной связи. Конечный продукт подавляет активность фермента, катализирующего первую стадию синтеза, которая является ключевой для данной цепи реакции. Он связывается с аллостерическим центром молекулы фермента. Это ингибирование по принципу обратной связи, или ретроингибирование.