Содержание лекции. 8.1. Определения « пептид», «белок»

8.1. Определения «пептид», «белок»

Биологические функции пептидов и белков.

8.2.Классификация белков

8.3. Строение пептидов и белков

8.3.1.Пептиды. Образование пептидной связи, ее электронное строение (делокализация, NН кислотный центр, таутомерия);

8.3.2.Вторичная структура белка. Белки глобулярные и фибрилярные. Характер

внутри- и межмолекулярных взаимодействий;

8.3.3. Третичная и четвертичная структура белка. Стабилизация глобуляр­ных белков

(ионные, ковалентные, дисперсионные связи). Гидро­фильные и гидрофобные

участки; Роль SH групп пептидов и белков в биологических процессах.

8.4. Физико-химические свойства белка (амфотерные свойства, изоэлектрическая точка, способность к диализу, электрофорез белков). Денатурация белков.

8.5. Качественные реакции обнаружения белков в биологических объектах

8.6. Приложение. История развития химии белков.

Исходный уровень знаний для усвоения темы:

Теория Бренстеда-Лоури кислотно-основных свойств биоорганических соединений, классификация аминокислот, амфотерные свойства аминокислот, реакция нуклеофильного замещения - образование, гидролиз амидов, понятия «водородная связь», «изоэлектрическая точка», определение интервала значений рI аминокислот, химические свойства тиольных групп.

Ключевые слова к теме

C- концевая аминокислота, N- концевая аминокислота, белок(глобулярный, фибриллярный), денатурация, качественные реакции,, пептид, пептидная связь, а – спираль, структура белка(первичная, вторичная, третичная, четвертичная), фермент, электрофорез.

8.1. Определения «пептид» «белок»