Белки - полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках.
· Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой —COOH аминогруппу —NH2. А. могут содержать одну NH2-группу и одну СООН-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две СООН-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну СООН-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).
Моноаминокарбоновые кислоты:
Глицин - NH2CH2COOH
Аланин - CH3CH (NH2) COOH
Цистеин - CH2(SH)CH(NH2)COOH
Метионин - CH2 (SCH3) CH2CH (NH2) COOH
Валин-(СН3)2СНСН(МН2)СООН и др.
Моноаминодикарбоновые кислоты:
Аспарагиновая - HOOC CH2CH (NH2) COOH
Глутаминовая - HOOC (CH2)2CH (NH2) COOH
Диаминомонокарбоновые кислоты:
Лизин - NH2CH2(CH3)2CH(NH2)COOH
Аргинин - NH2C(=NH)NH(CH2)3CH(NH2)COOH
Циклические. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина - предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.
|
|
Серосодержащие аминокислоты, содержащие атом серы: цистеин < cysteine > и метионин < methionine >
7. Связи аминокислот в белковой молекуле, структура белковой молекулы.
Первичная структура белков - последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:
§ α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина,серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали.
|
|
§ β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
§ ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
§ ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
§ водородные связи;
§ гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
8. Свойства белковых веществ.
Все белковые вещества состоят из пяти элементов: углерода, водорода, кислорода, азота и серы. Содержание их в разных Б. веществах мало разнится в процентном отношении.
Белки являются структурной и функциональной основой жизнедеятельности всех живых организмов, они обеспечивают рост, развитие и нормальное протекание обменных процессов в организме. Это мускулы, кровь, сердце, кожа, кости... В природе существует примерно 1010-1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ.
9. Классификация белковых веществ, характеристика отдельных представителей простых белков.
Классификация белковых веществ (см. 5 вопр.)
Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.
|
|
Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные.
Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах.
Глобулярные белки:
1. альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
2. полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
3. гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
4. протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
5. проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
6. глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.
Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).
· Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи - такие структуры, как волосы, ногти, рога носорогов, перья.
α-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих.
β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях (у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.
|
|
· Эластин — белок, обладающий эластичностью и позволяющий тканям восстанавливаться, например, при защемлении или порезе кожи. Эластин – белок, отвечающий за упругость
Эластин – белок, отвечающий за упругость соединительных тканей. Он широко используется в косметологии, так как содержит важнейшие аминокислоты (валин, глицин, пролин, аланин и др.). В составе эластина также присутствуют уникальные белки – десмозины.
10. Строение нуклеопротеидов.
Нуклеопротеиды относятся к числу наиболее важных в биологическом отношении белковых веществ: с ними связаны процессы деления клеток и передача наследственных свойств; из нуклеинов построены фильтрующиеся вирусы, вызывающие заболевание.
Нукленопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты представляют собой сложное соединения, при гидролизе распадающиеся на простые нуклеиновые кислоты (мононуклеиды), которые построены из азотистых оснований, углеводов (пентоз) и фосфорной кислоты.
В составе нуклеотидов встречаются производные пуриновых и пиримидиновых оснований - аденин (6-амино-пурин), гуанин (2-амино-6-оксипурин), цитозин (2-окси-6-пиримидин), урацил (2,6-диоксипиримидин), тимин (2,6-диокси-5-метилпиримидин).
В зависимости от типа входящих в состав нуклеопротеидных комплексов нуклеиновых кислот различают рибонуклеопротеиды и дезоксирибонуклеопротеиды.
11. АТФ и ее роль в живых организмах.
Аденозинтрифосфа́т — нуклеотид, играет исключительно важную роль в обмене энергии и веществ в организмах; в первую очередь соединение известно как универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах. АТФ был открыт в 1929 году Карлом Ломанном. А в 1941 году Фриц Липман показал, что АТФ является основным переносчиком энергии в клетке.
Главная роль АТФ в организме связана с обеспечением энергией многочисленных биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит непосредственным источником энергии для множества энергозатратных биохимических и физиологических процессов. Всё это реакции синтеза сложных веществ в организме: осуществление активного переноса молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического потенциала; осуществлениямышечного сокращения.
Помимо энергетической АТФ выполняет в организме ещё ряд других не менее важных функций:
§ Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами АТФ является исходным продуктом при синтезе нуклеиновых кислот.
§ Кроме того, АТФ отводится важное место в регуляции множества биохимических процессов. Являясь аллостерическим эффектором ряда ферментов, АТФ, присоединяясь к их регуляторным центрам, усиливает или подавляет их активность.
§ АТФ является также непосредственным предшественником синтеза циклического аденозинмонофосфата — вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала.
§ Также известна роль АТФ в качестве медиатора в синапсах.
12. Характеристика других сложных белковых веществ.
Сложные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.
В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.
Среди сложных белков выделяют следующие основные классы: гликопротеины, липопротеины, хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины и металлопротеины.