Специфичность ферментов

Способность фермента катализировать одну и только одну реакцию является наиболее важным его свойством. Благодаря этому скорости отдельных метаболических процессов могут регулироваться путем изменения каталитической активности специфических ферментов. Тем не менее, нужно сказать, что многие ферменты способны проявлять более широкую субстратную специфичность, их субстратами при этом является небольшое число структурно сходных соединений. Реакции с альтернативными субстратами протекают только в тех случаях, когда концентрация этих субстратов относительно велика.

Оптическая специфичность ферментов

За исключением эпимераз (рацемаз), которые катализируют реакции взаимопревращения оптических изомеров, в целом ферменты проявляют абсолютную оптическую специфичность, по крайней мере, по отношению к определенному участку молекулы субстрата. Так, ферменты гликолитического и прямого окислительного пути распада глюкозы катализируют превращение только D-, но не L-фосфосахаров. За единичными исключениями (например, почечная оксидаза D-аминокислот) большинство ферментов катаболизма аминокислот млекопитающих катализирует превращения только L-изомеров аминокислот.

Оптическая специфичность может проявляться как в отношении участка молекулы субстрата, так в отношении молекулы в целом. Иллюстрацией служит специфичность гликозидаз. Эти ферменты катализируют гидролиз гликозидных связей между углеводом и спиртовой группой второго компонента гликозида: они высокоспецифичны как к углеводному фрагменту, так и к конфигурации – a- или b-гликозидной связи, но относительно не специфичны к спиртовому фрагменту молекулы гликозида.

Группоспецифичность ферментов

Гидролитические ферменты действуют на специфические химические группировки: гликозидазы – на гликозидные связи, пепсин, трипсин и химотрипсин – на пептидные связи, эстеразы – на сложноэфирные связи. В то же время некоторые протеиназы, кроме расщепления пептидных связей, способны также катализировать гидролиз, например, сложных эфиров. Следовательно, действие гидролаз распространяется на большое число субстратов, что позволяет организму обойтись небольшим набором пищеварительных ферментов.

Отдельные гидролитические ферменты отличаются более узкой группоспецифичностью. Так, химотрипсин гидролизует преимущественно пептидные связи, в которых карбоксильная группа принадлежит ароматическим аминокислотам – фенилаланину, тирозину, триптофану. Карбоксипептидазы и аминопептидазы отщепляют по одной аминокислоте с С- или N-конца полипептида, соответственно.

Некоторые оксидоредуктазы способны использовать в качестве акцепторов электронов NAD⁺ и NADP⁺, но большая часть этих ферментов специфичны только к одному из кофакторов. В целом, оксидоредуктазы млекопитающих, которые участвуют в биосинтетических процессах (например, в синтезе жирных кислот или стероидов), обычно используют в качестве восстановителя NАDPH, тогда как ферменты, участвующие в процессах расщепления (гликолиз, окисление жирных кислот), в качестве окислителя используют преимущественно NAD⁺.