Ионные связи

В белковых молекулах остается свободными в остатках моноаминодикарбоновых кислот (аспарагиновой, глутаминовой) по одной карбоксильной группе (другая же используется для образования пептидной связи), а в остатках диаминомонокарбоновых кислот (аргинина, орнитина) по одной аминной группе. При физиологической концентрации водородных ионов, благодаря диссоциации этих групп, между ними возникает электростатические силы притяжения, то есть ионные связи. Наличие ионных связей объясняет изменения в свойствах белков, наступающие уже при небольших изменениях рН, когда ковалентные связи остаются незатронутыми.

СООН ® СОО^-

^¯

NH₂ ® NH₃⁺

Силы Ван - дер – Ваальса

Эти силы действуют между неполярными остатками аминокислот, например, метильными группами СН₃, стягивая их, когда эти остатки аминокислот расположены близко друг к другу. Подобное стягивание имеет место между метильными группами (СН₃) аланина и валина.

УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ СТРУКТУРЫ БЕЛКОВ.

Различные формы связи определяют различные уровни организации структуры белковых молекул.

Первичная структура белковой молекулы.

Она определяется определенным набором и определенной последовательностью соединения аминокислот в полипептидные цепи с помощью пептидных связей. Когда полипептид достигает большого размера (мол. веса), он приобретает свойства белка. Молекулы некоторых белков состоят из одного гигантского полипептида, например, фермент рибонуклеаза. Чаще же встречаются белки, молекулы которых состоят из нескольких полипептидов, соединенных друг с другом с помощью дисульфидных мостиков, как, например, гормон инсулин.

Таким образом, пептидные и дисульфидные связи участвуют в организации первичной структуры белков.

Вторичная структура белковой молекулы.

Благодаря водородным связям полипептидные цепи скручиваются и приобретают пространственную спиральную форму. То есть вторичная структура – это скручивание полипептидной цепи в спираль.

Третичная структура белковой молекулы.

Третичная структура – это пространственная упаковка спирали. Спиральная структура пептидных цепей в определенных местах раскручивается с образованием аморфных участков и поворачивается в пространстве под каким – либо углом с образованием определенной конфигурации. Третичная структура белков удерживается ионными, дисульфидными связями и силами Ван – дер – Вальса.