2015-06-10
3834
Молекула имеет форму Y или рогатки. Основной структурной единицей является мономер, представляющий собой 4-цепочечный полипептидный комплекс: 2 идентичные «легкие» цепи – L-цепи (Light – легкий) с молекулярной массой 25000 дальтон (≈212-220 аминокислотных остатков каждая) и 2 идентичные «тяжелые» цепи – H-цепи (Heavy – тяжелый) с молекулярной массой 50000 дальтон (≈550-660 аминокислотных остатков). Тяжелые и легкие цепи соединены между собой дисульфидными связями (мостиками), расположенными между их С-концами. Участки полипептидной цепи, обладающие сходной структурой называют доменами (≈110 аминокислотных остатков каждый). В мономерной молекуле Ig всего 12 доменов: по 4 на тяжелых и по 2 – на легких цепях. Домены, имеющие постоянную аминокислотную последовательность называют константными (С-домены), домены, имеющие непостоянную последовательность называют вариабельными (V-домены). Первые домены составлены из вариабельных участков легких и тяжелых цепей, остальные – из константных. Молекулы Ig имеют участки, на которые избирательно действуют ферменты (папаин, пепсин), которые делят молекулу Ig в поперечном направлении на 3 фрагмента: 2 фрагмента идентичны и называются Fab-фрагментами (fragments antigen binding) – фрагменты, связывающие антигены. На концах Fab-фрагментов находятся активные центры антител – паратопы. Активные центры взаимодействуют с антигенными детерминантами, антигенсвязывающий центр комплементарен эпитопу антигена (принцип «ключ – замок»). 3-й фрагмент – Fc (fragments crystallizable) – кристаллический фрагмент (связывает и активирует комплемент, связывается с рецепторами на ИКК). В месте соединения Fab- и Fc-фрагментов расположена шарнирная область, позволяющая антигенсвязывающим фрагментам разворачиваться для более тесного контакта с антигеном.
Свойства антител:
1. Валентность – количество активных (антигенсвязывающих) центров антител.
Ø полные антитела – как минимум 2-валентны, вызывают агрегацию антигенов, видимую невооруженным глазом;
Ø неполные антитела – содержат один антиген-связывающий центр, функционально дефектны, могут связывать эпитопы антигенов, препятствуя контакту с ними полных антител, поэтому их также называют блокирующими антителами.
2. Аффинность – сродство антигенной детерминанты с активным центром антитела, определяется физико-химическими свойствами взаимодействующих молекул и зависит от степени комплементарности структуры антигенсвязывающего центра и антигенной детерминанты.
3. Авидность – скорость и прочность связывания антитела с соответствующим антигеном, зависит от валентности и аффинности.
Иммуноглобулины сами обладают антигенными свойствами, что определяет их разнообразие.
Антигенная специфичность антител (молекулы Ig имеют 3 типа антигенных детерминант, по которым они делятся на изо-, алло- и идиотипы):
Ø Изотипические детерминанты (изотипы) – структуры характерные для антител индивидуумов одного вида (по изотипам Ig делятся на 5 классов: μ-мю, γ-гамма, α-альфа, δ-дельта, ε-эпсилон).
Ø Аллотипические детерминанты (аллотипы) – структуры, характерные для антител некоторых индивидуумов внутри вида, для других индивидуумов вида эта структура иммуногенна.
Ø Идиотипические детерминанты (идиотипы) – структуры, характерные только для определенных Ig одного индивидуума, определяют специфичность взаимодействия данного иммуноглобулина с определенным антигеном.
В зависимости от структуры и свойств все Ig разделены на 5 классов. Ig G, E, D, сывороточный Ig A – мономеры, Ig M – пентамер (5 мономеров соединены J-цепью, joining – связанный), секреторный Ig A – димер.
