double arrow

Иммуноглобулины – ведущие молекулы в механизмах защиты организма

Основная часть γ -фракции белков плазмы крови представлена иммуноглобулинами. Они синтезируются плазмацитами, специализированными клетками, происходящими из В-лимфоцитов. В- и Т-лимфоциты – основные типы клеток иммунной системы. Если В-клетки ответственны за синтез циркулирующих, гуморальных антител, иммуноглобулинов, то Т-лимфоциты включаются в ряд важных опосредованных клетками иммунологических процессов, таких как отторжение трансплантата, реакции повышенной чувствительности и защита против злокачественных клеток и многих вирусов.

Все иммуноглобулины состоят как минимум из двух легких и двух тяжелых цепей

Все молекулы иммуноглобулинов состоят из двух идентичных легких (L) цепочек (мол. масса 23 кДа) и двух идентичных тяжелых (H) цепочек (мол. масса 53-75 кДа) связанных в форме тетрамера (L2H2) дисульфидными мостиками (рис 13.3 ).

Рис.13.3. Структура иммуноглобулина G

В каждой цепочке можно выделить специфические домены, или области, характеризующиеся структурными и функциональными особенностями. Аминокислотная последовательность С-концевого отдела цепи легкой цепи (108–214-й аминокислотный остаток) постоянная (константная) –СL-область. N-концевой отдел легких цепей (1–107–й аминокислотный остаток) вариабельная (меняющаяся ) VL-область цепи. Одна четверть тяжелых (H) цепей (около 120 аминокислот) со стороны N -концевой аминокислоты названа переменной (вариабельной) областью (VH), а остальная часть тяжелой цепи (свыше 300 аминокислот) состоит из нескольких константных областей (CH1, CH2, CH3). N-концевые вариабельные участки легких (VL) и тяжелых(VH) цепей молекулы иммуноглобулина формируют домен молекулы, который связывает специфический антиген– активный центр антитела.




При кратковременном гидролизе иммуноглобулина папаином образуются два фрагмента, способных связывать антигены (Fab) и один фрагмент, способный формировать белковые кристаллы (Fc). Область в 15-65 аминокислотных остатков, в которой находится пептидные связи, гидролизуемые папаином, названа шарнирной областью.

Различают два типа легких цепей – λ и κ

Два типа легких цепей λ и κ различаются последовательностью аминокислот их СL-областей. Отдельная молекула иммуноглобулинов всегда содержит две легкие цепи одинакового типа и никогда не содержит их смеси. У людей цепи κ-типа встречаются чаще чем λ-типа.



NB! Пять типов тяжелых цепей определяют пять классов иммуноглобулинов

Исследования аминокислотного состава СН-областей тяжелых цепей у людей позволило выделить пять типов тяжелых цепей обозначенных γ, μ, α, δ и ε, имеющих мол. массу от 50 кДа до 70 кДа. Тип Н-цепей определяет класс иммуноглобулина и его функциональные особенности. Выделяют 5 классов иммуноглобулинов: IgG, IgA, IgM, IgD и IgЕ (рис.13.4). Структурные особенности СН-областей тяжелых цепей позволяют в каждом классе выделить отдельные подклассы иммуноглобулинов.

Рис.13.4. Схема строения основных иммуноглобулинов крови






Сейчас читают про: