Свойства ферментов

Ферменты отличаются от обычных катализаторов рядом свойств.

Термолабильность, или чувствительность к повышению температуры.

При температуре, не превышающей 45–50°С, скорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С (правило Вант-Гоффа). При температуре выше 50°С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса. Молекула фермента развертывается и его активный центр постепенно утрачивает присущую ему форму. Наиболее чувствительны к воздействию высокой температуры водородные связи и гидрофобные взаимодействия. При температуре 100°С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляет фермент мышечной ткани миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100°С).

Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется его температурным оптимумом. Температурный оптимум для большинства ферментов млекопитающих лежит в пределах 37—40°С. Существуют ферменты с более высоким температурным оптимумом: у бактерий, живущих в горячих источниках, он может превышать 70 °С. Именно такие ферменты используются в качестве добавок к стиральным порошкам для стирки в горячей воде.

При низких температурах (0°С и ниже) ферменты, как правило, не разрушаются, хотя активность их падает почти до нуля.