Химическая модификация фермента

Некоторые белки при формировании третичной структуры подвергаются посттрансляционной химической модификации.

Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования-дефосфорилирования. Протекает при участии протеинкиназ по ОН-группам серина и треонина, а в ряде случаев – тирозина. Активным ферментом может быть или фосфорилированная или дефосфорилированная форма.

Регуляция активности путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном ферменте. Например, фермент протеинкиназа в неактивной форме построена как тетрамер. Активная протеинкиназа представляет собой субъединицу С, для освобождения которой необходима диссоциация комплекса.

Активация ферментов путем частичного протеолиза. Некоторые ферменты синтезируются первоначально неактивными и лишь после секреции из клетки переходят в активную форму. Неактивный предшественник называется проферментом. Активация профермента включает модификацию первичной структуры с одновременным изменением конформации. Например, трипсиноген, синтезированный в поджелудочной железе, затем в кишечнике превращается в трипсин путем удаления фрагмента с N-конца.

Химическая постсинтетическая модификация ферментов включает также процессы метилирования, гликозилирования, уридилирования, аденилирования, АДФ-рибозилирования и др.