Зависимость активности фермента от значения рН среды

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность. рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям рН среды 6,0-8,0. Исключения составляют пепсин – 1,5-2,5; аргиназа – 9,5-10.

Согласно современным представлениям, влияние изменений рН среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние и степень ионизации кислотных и основных групп, а следовательно, на третичную структуру белка. При разных значениях рН активный центр может быть слабее или сильнее ионизирован, больше или меньше экранирован соседними фрагментами полипептидной цепи. Это сказывается на формировании активного фермент-субстратного комплекса. При резких сдвигах от оптимума рН среды ферменты могут подвергаться конформационным изменениям, приводящим к потере активности вследствие денатурации или изменения заряда молекулы фермента. Имеет значение степень ионизации кофакторов, субстратов, фермент-субстратных комплексов и продуктов реакции.

Специфичность. Высокая специфичность действия ферментов обусловлена конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурной организацией активного центра, обеспечивающими избирательность протекания реакции.

Абсолютная специфичность – способностьфермента катализировать единственную реакцию. Такими ферментами являются уреаза, аргиназа.

Уреаза катализирует реакцию гидролиза мочевины до NH₃ и СО₂.

Аргиназа ускоряет заключительную реакцию в биосинтезе мочевины - гидролиз аргинина и образование орнитина и мочевины.

Относительная (групповая) специфичность – способность фермента катализировать группу реакций определенного типа. Определяющим является тип химической связи в молекуле субстрата. Относительной специфичностью обладают гидролитические ферменты пептидазы, гидролизующие пептидные связи в молекулах белков и пептидов, липазы, катализирующие расщепление сложнэфирной связи в молекулах различных липидов. Гексокиназа катализирует фосфорилирование большинства гексоз).

Стереохимической специфичностью обладают ферменты, катализирующие превращения только одного из пространственных изомеров. Фермент фумараза катализирует превращение в малат только транс-изомера фумарата и не действует на цис-изомер малеиновую кислоту.

Высокая специфичность действия ферментов играет важную роль в регуляции обмена веществ в организме, обеспечивая протекание с большой скоростью лишь определенных химических реакций из всех возможных превращений.