Классификация ферментов

Все ферменты делятся на шесть классов (в основе деления лежит тип катализируемой реакции):

1. Оксидоредуктазы. 4. Лиазы (десмолазы).

2. Трансферазы (феразы). 5. Изомеразы.

3. Гидролазы. 6. Лигазы (синтетазы).

О к с и д о р е д у к т а з ы - ферменты, контролирующие окислительно-восстановительные реакции. К ним относятся анаэробные и аэробные дегидрогеназы.

Т р а н с ф е р а з ы (ф е р а з ы) - ферменты, осуществляющие перенос функциональных групп от одного соединения к другому. Среди фераз наиболее важными являются следующие:

- аминоферазы - переносят NH₂;

- фосфоферазы - переносят PO₄;

- метилферазы - переносят CH₂.

Г и д р о л а з ы - ферменты, катализирующие процесс гидролиза. К гидролазам относятся следующие группы: эстеразы, протеазы, амидазы, дезаминазы, гликозидазы.

Эстеразы - ферменты, ускоряющие распад и образование сложноэфирных связей. Эстеразами являются липазы, фосфолипазы, фосфатазы, сульфатазы. Протеазы катализируют процессы гидролиза белков, полипептидов (пепсин, парапепсин, гастриксин, химозин, трипсин, химотрипсин и т.д.). Амидазы (дезами

дазы) - биокатализаторы реакции дезаминирования амидов кислот с образованием NH₃ и кислоты. К амидизам относятся аргиназа, уреаза, аспарагиназа. Аргиназа - фермент печени, гидролизует аргинин с образованием мочевины и орнигина. Уреаза расщепляет мочевину. Аспарагиназа дезаминирует аспарагин.

Дезаминазы ускоряют реакции дезаминирования азотистых оснований.

Г л и к о з и д а з ы (глюкозидазы) - ферменты, катализирующие процесс гидролиза углеводов. К ним относятся полисахариды

(полиазы) - a-, b-, g- и глюкоамилазы, расщепляющие крахмал и гликоген, и олигосахаразы (мальтаза, сахараза, лактаза).

Л и а з ы (десмолазы) - ферменты, катализирующие реакции расщепления и образования углеродных связей. Примером лиаз являются декарбоксилазы.

Декарбоксилазы контролируют реакции декарбоксилирования (декарбоксилирование аминокислот приводит к образованию аминов).

И з о м е р а з ы - ферменты, ускоряющие реакции изомеризации.

М у т а з ы - ферменты, катализирующие перенос группировки атомов внутри молекулы без изомеризации.

Л и г а з ы (с и н т е т а зы) - ферменты, катализирующие биосинтез с участием АТФ.

Общие свойства ферментов:

К общим свойствам ферментов относятся:

- высокая каталитическая активность;

- амфотерность, высаливание, денатурация;

- специфичность (избирательность) действия;

- температерный оптимум;

- оптимум рН (физиологический диапазон рН);

- обратимость действия;

- активирование и ингибирование.

Ферменты имеют активный центр, который включает в себя контактный и каталитические участки. К контактному участку присоединяется определенный субстрат (S), образуя промежуточный фермент - субстратный комплекс (ES), каталитический участок вызывает катализ ES с образованием продуктов реакции (Р) и свободного фермента (Е) - уравнение Михаэлиса –Ментена:

k₁ k₃

E + S ₁ ES E + P,

Фер- Субс- k₂ Фермент- Фермент Продукт

мент трат субстратный реакции

комплекс

где k_{1 -} константа скорости реакции образования ES; k₂ - константа скорости реакции распада ES с образованием исходных E и S; k₃ - константа скорости превращения ES в E и P.

Биохимические ферментативные процессы характеризуются состоянием равновесия. Константа Михаэлиса - константа равновесия для образования фермент-субстратного комплекса:

K = k_{2 +} k₃.

k₁

Протеолиз - гидролиз белков. Протеолитичесике ферменты - ферменты, контролирующие гидролиз белков. К протеолитическим ферментам желудочно-кишечного тракта относятся пепсин, химозин (реннин, сычужный фермент), трипсин, химотрипсин, аминополипептидаза, карбоксиполипептидаза, тетрапептидаза, трипептидаза, дипептидаза, коллагеназа, эластаза. Автолиз - тканевой протеолиз, важная стадия посмертных изменений мышечной ткани, определяющая созревание продукции. Тканевыми протеолитическими ферментами являются катепсины А, В, С, Д, Е.

Протеолитические ферменты внутренностей рыб в 7-9 раз активнее тканевых ферментов. Пищеварительные протеолитические ферменты рыб имеют температурный оптимум при длительном взаимодействии с субстратом значительно, а способность расщеплять белки выше, чем ферменты наземных животных. Чрезвычайно важна сезонная изменчивость протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта рыб. На высокой активности данных ферментов основано использование их в качестве ферментных препаратов для ускорения процессов созревания соленой рыбы. Протеолитическими ферментами рыб,

имеющих желудок, являются пепсин и трипсин, для рыб без желудка характерен только фермент кишечника - трипсин. У хищных рыб (зоофагов) по сравнению с растительными рыбами

(фитофагами) более высокая активность пищеварительных протеолитических ферментов, что объясняется характером питания. У мирных рыб наиболее активными являются пищеварительные гликозидазы.

Липолитические ферменты - ферменты, контролирующие процессы гидролиза и биосинтеза липидов. Липолиз - гидролиз липидов. Липогеназ - синтез липидов. Липооксидаза - фермент, участвующий в процессах окисления липидов. Липолитическими пищеварительными ферментами являются липаза, фосфолипазы А, В, С, Д, холестераза. В желудке функционирует липаза, гидролизующая только жиры молока. Липаза кишечника участвует

в гидролизе всех видов жиров. Эмульгаторами жиров в кишечнике являются желчные кислоты.

Следует отметить, что тканевые липолитические ферменты чрезвычайно активны и при низких температурах.

Тканевый липолиз в жировой ткани контролирует тканевая липаза, тканевые фосфолипазы А, В, С, Д, холестераза.

К пищеварительным гликозидазам относятся a-амилаза слюны, мальтаза слюны, декстриназа слюны, a-амилаза кишечника, сахараза кишечника, лактаза кишечника, мальтаза кишечника, целлюлаза.