Химическая структура ферментов и их функциональные группы

Основой любого фермента является белок, представляющий собой компактную конструкцию из одной или нескольких полн-пептидных цепей, ковалентно связанных (сшитых) дисульфид-иыми мостиками. Помимо белка ферменты иногда могут содержать и небелковые компоненты: простетическне группы неорганиче­ской и органической природы, лип иды (в ли по протеидах) и угле­воды (в гликопротеидах). Конечно» в общем случае химические методы иммобилизации нацелены на модификацию функциональ­ных групп в белковой части молекулы фермента. Однако при вы­боре процедуры иммобилизации для конкретного фермента целе­сообразно учитывать и специфические особенности строения его молекулы. В этой связи укажем на хорошо известный и яркий пример ковалентной иммобилизации гл и ко протеидов. Относитель­но простым методом — окислением периодатом натрия в мягких условиях — в полисахарндную часть фермента вводятся альде­гидные группы, посредством которых на следующем этапе и осу­ществляется химическое изаимпдействие с носителями или сши­вающими агентами, содержащими аминогруппы (образованием азомети новых связей, оснований Шиффа).

Белковые части ферментов построены (рис. 13) из ~20 ами­нокислот, соединенных между собой пептидной связью. Количе­ство аминокислотных остатков в полилелтндных цепях белков составляет от нескольких десятков до тысяч. Однако качествен­ный состав белков (содержание тех или иных аминокислотных остатков) оказывается весьма сходным. Почти половину всех аминокислотных остатков белка составляют аминокислоты с не­полярными или слабополярными боковыми группами. В резуль-

P-S)