Содержание белкав в органах и тканях человека

Органы и ткани	Содержание белка, %
от сухой ткани	от общего белка тела
Скелетные мышцы		34,7
Кожа		11,5
Кости (твердые ткани)		18,7
Пищеварительный тракт		1,8
Мозг и нервная ткань		2,0
Печень		3,6
Сердце		0,7
Легкие		3,7
Селезенка		0,2
Почки		0,5
Поджелудочная железа		0,1
Жировая ткань		6,4
Остальные ткани:
жидкие		1,4
плотные		14,6
Все тело		100,0

Количественный и качественный состав отдельных белков различен. Все белки содержат постоянное количество азота, равное в среднем 16%. Поэтому по количеству азота, поступившего с пищей (процентное содержание азота пищи умножают на пересчетный коэффициент 6,25), оп­ределяют потребление белка организмом.

Аминокислотный состав. Белки состоят из аминокислот. Известно около 200 различных аминокислот, однако для построения белков в живот­ных и растительных тканях используются только 20. Называются эти ами­нокислоты основными.

Наряду с основными в состав отдельных белков входят другие амино­кислоты — неосновные. Каждая такая аминокислота происходит от одной из 20 основных аминокислот. Например, 4-гидроксипролин и 5-дигидро-ксилизин являются производными пролина и лизина и входят в состав кол­лагена — белка соединительной ткани:

Простые и сложные белки. В зависимости от химического состава белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот, среди которых есть растворимые в воде (гистоны, альбуми­ны, фибриноген) и не растворимые (глобулины, миозин, коллаген, осеин, кератин). Сложные белки состоят из белковой и небелковой частей. Небел­ковая часть может быть представлена углеводами, нуклеиновыми кислота­ми, липидами, фосфорной кислотой, окрашенными (хромо-) веществами. В зависимости от природы небелковой части сложные белки делятся на гликопротеиды, нуклеопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды. Все они выполняют разнообразные функции в организме.

Биологические функции белков

• Структурная(пластическая). В комплексе с липидами белки составляют структуру всех клеточных мембран и основу цитоплазмы клеток. Струк­турной основой соединительной ткани являются такие белки, как коллаген (входит в состав хрящей и сухожилий), кератин (входит в состав кожи), эластин (входит в состав связок и стенок сосудов).

• Каталитическая. Эту функцию выполняют специфические белки-фер­менты, регулирующие обмен веществ и энергии в организме. Если ферменты не работают в клетке, то биохимические реакции не про­текают и живая клетка может погибнуть.

• Сократительная. Все виды сокращения и движения скелетных мышц, миокарда и других сокращающихся тканей обеспечивают сократительные белки актин и миозин.

• Транспортная. Белки способны связывать и транспортировать с током крови или через клеточные мембраны отдельные молекулы и ионы. Напри­мер, гемоглобин эритроцитов крови переносит кислород от легких к тканям и углекислый газ — от тканей к легким; миоглобин мышц переносит кисло­ род в мышечной ткани к местам его использования. Отдельные белки кро­ ви транспортируют жирные кислоты, липиды, железо, некоторые гормоны.

• Защитная. Белки иммунной системы гаммаглобулины "узнают" и связывают чужеродные вещества, поступающие в организм, защищая тем самым его от вирусов, бактерий и клеток других организмов. Защитную функцию выполняет также белок интерферон. Белки плазмы крови фибри­ноген и тромбин участвуют в процессах свертывания крови, предотвращая кровопотери при ранениях.

• Гормональная, или регуляторная. Высокоспецифические белки-гор­моны регулируют обмен веществ.

• Рецепторная. Многие белки являются рецепторами гормонов, нейро- медиаторов, других биологически активных веществ. Они осуществляют из­бирательное узнавание, связывание и передачу их регуляторного действия.

• Передача наследственной информации. Белки входят в состав хро­мосом и участвуют в воспроизведении генетической информации, в регу­ляции процессов роста и размножения.

• Опорная. Упругость и прочность костей скелета, кожи, сухожилий обеспечивают преимущественно белки коллаген и эластин.

• Энергетическая. Около 10—15% энергопотребления организма обеспечивается белками. При окислении 1 г белков выделяется 17 кДж (4,1 ккал) энергии.

Аминокислоты

При нагревании белков до высоких температур с крепкими кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые молекулы расщепляются на более. простые соединения. На основании изучения конечных продуктов гидролиза белков было найдено, что в состав молекулы входит до 20 различных аминокислот. Аминокислотами называют соединения, содержащие од­новременно аминные и карбоксильные группы. Молекулы большин­ства природных аминокислот имеют общую структуру, в которой ами­ногруппа находится в альфа-положении по отношению к карбоксильной:

Следовательно, аминогруппа присоединена к ближайшему от карбо­ксила углеродному атому. Некоторые аминокислоты имеют амино­группу в бета- или -гамма-положении.

Глицин Аланин Цистеин

Аминокислоты являются амфотерными электролитами, т. е. обладают свойствами кислот и оснований и могут реаги­ровать как с основаниями, так и кислотами: