2018-01-08
324
Белки, обладающие всеми присущими им свойствами, называются нативными.
Характерной особенность белков является изменение или нарушение их пространственной структуры в зависимости от изменения внешних условий, например, температуры, рН. Такое нарушение структуры белковой молекулы, которое сопровождается нарушением ее биологической активности, носит название денатурации. Хороший пример денатурации белков – это свертывание яиц при варке. Денатурация, как правило, затрагивает третичную и частично вторичную структуру белковой молекулы и не сопровождается какими либо изменениями первичной структуры. Поэтому при денатурации белка разрушается главным образом дисульфидные мостики и водородные связи.
Некоторые денатурированные белки в определенных условиях (температура, рН) способны легко восстанавливать свою первоначальную активность – ренатурировать.
Растворы белков по физико-химическим свойствам приближаются к колойдным растворам (размер частиц от 1 до 100нм), характеризуются наличием заряда и водной оболочки. Заряд у белковых частиц образуется за счет диссоциации собственных ионогенных групп (СООН, NН2, NН). Что касается водной оболочки, то она возникает за счет гидрофильных групп, ориентированных на поверхности белковых молекул. Образование заряда на поверхности белка делает их чувствительным в отношении изменения рН среды в определенных условиях рН белки могут перейти в изоэлектрическое состояние. В таком состоянии у белков исчезают характерные для них свойства. К специфическим свойствам белков можно отнести их способность к набуханию и желатинированию в растворах. Как правило, содержание белков внутри клеток больше, чем во внеклеточной жидкости. Такое распределения белка определяет более высокое содержание катионов внутри клеток по сравнению с внеклеточной жидкостью, и, как следствие, повышение водосвязывающей способность внутри клеток (повышенное осмотическое давление в клетке, тургор клеток и тканей).
|
|
|
В качестве наглядного примера изменения физико-химических свойств белков можно привести изменение водосвязывающей способности мяса после убоя. Обычно в живых мышцах часть белков благодаря наличию СОО-групп проявляет кислотные свойства и легко образует соли. Одновременно с этим через остатки фосфорной кислоты белки связывают также ионы кальция. Однако после убоя картина меняется.
Белки начинают распадаться, а фосфаты и катионы – переходить в раствор. Этому способствует снижение рН, вызванное ферментным гидролизом белков и гликогена. Все это приводит к снижению водосвязывающих свойств белков.
