Нітрогеновмісні органічні сполуки: аміни, амінокислоти. Здатність амінокислот утворювати поліпептиди

Амінокислоти — це органічні сполуки, що містять дві функціональні групи: аміногрупу — і карбоксильну групу — .

Назви амінокислот походять від назв відповідних кислот із додаванням префікса аміно -: амінооцтова, аміномасляна тощо. Також застосовуються тривіальні назви, наприклад амінооцтова кислота називається гліцином.
Ізомерія амінокислот. У сполуках із двома різними функціональними групами атоми Карбону позначаються грецькими буквами , , і т. д.:

Залежно від того, до якого атома Карбону приєднана аміногрупа, амінокислоти поділяють на -, -, -амінокислоти і т. д.:

У живих організмах зустрічаються тільки -амінокислоти.

Фізичні властивості амінокислот. Амінокислоти — тверді кристалічні речовини, добре розчинні у воді й малорозчинні в органічних розчинниках. Плавляться за температури, що перевищує 250 °C. Багато амінокислот солодкі на смак.

Поширення амінокислот у при­роді. Амінокислоти існують у всіх живих організмах. Вони є структурними одиницями білків і беруть участь в обміні речовин. Людина одержує їх у складі білкової їжі.
Хімічні властивості амінокислот. Хімічні властивості амінокислот визначаються функціональними групами, що входять до їхнього складу. Карбоксильна група — носій кислотних властивостей, а аміногрупа — основних, тому амінокислоти належать до амфотерних сполук. Цим зумовлена властивість молекул амінокислот реагувати одна з одною. У реакцію вступають карбоксильна група однієї амінокислоти й аміногрупа іншої. При цьому утворюється молекула води, зв’язок, який виник, називається пептидни м, а сполука, що утворилася, — ди -, три -, …, поліпептидо м. Реакція утворення дипептиду:

Група –CO–NH– називається пептидною групо ю.

Реакції, в результаті яких разом з високомолекулярним продуктом утворюється також низькомолекулярний продукт, наприклад вода, називаються реакціями поліконденсації. Макромолекули поліпептидів складаються не з амінокислот, а з амінокислотних залишків.

Білки

Білки — це макромолекулярні органічні сполуки (біополімери), структурну основу яких складають поліпептидні ланцюги, побудовані із залишків?- амінокисло т.У побудові білкових молекул беруть участь двадцять -амінокислот. Білки мають декілька рівнів просторової організації. Первинна структура білка — це послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Вторинна структура — утворення поліпептидним ланцюгом -спі­ралі або -шару. Третинна структура — просторова укладка поліпептидного ланцюга. Четвертинна структура — об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів з третинною структурою.
Різноманітність білків, їх значення в природі. Білки входять до складу всіх живих організмів. Вони виконують безліч функцій, зокрема будівельну й ферментативну.

Фізичні властивості білків. Одні білки розчинні, інші — ні. Багато білків утворюють колоїдні розчини. Білки мають різний смак, колір і запах. Температури, за яких відбувається руйнування білка, специфічні для кожного з них.

Хімічні властивості білків.

1) Під дією деяких чинників відбувається руйнування тривимірної структури білка — денатурація, пов’язане зі зміною четвертинної, третинної та вторинної структур; денатурація може бути оборотною і необоротною.
Чинники, що викликають денатурацію білків:.

— нагрівання;

— випромінювання, наприклад інфрачервоне або ультрафіолетове;

— сильні кислоти, сильні луги, концентровані розчини солей (у разі тривалої дії розриваються навіть пептидні зв’язки);
— важкі метали;

— органічні розчинники (використання спирту як дезінфікуючого засобу базується на тому, що він викликає денатурацію білків бактерій).

2) Найважливіша хімічна властивість білків — здатність до гідроліз у, який може проходити при нагріванні з сильними кислотами або лугами(кислотно-основний гідролі з),а також під дією ферментів(ферментативний гідролі з). Гідроліз призводить до розриву пептидних зв’язків з утворенням вільних амінокислот. Наприклад, кислотний гідроліз:

де R1 і R2 — радикали амінокислот.

3) Якісні кольорові реакції білкі в:

— біуретова реакція на пептидні зв’язки — дія розбавленого розчину купрум(II) сульфату на слабколужний розчин білка, супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення розчину;
— ксантопротеїнова реакція на ароматичні та гетероядерні цикли — дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення.