Исходный уровень знаний:
· Аминокислоты, как структурная единица белка, структура аминокилот.
· Классификация аминокислот.
· Общие свойства аминокислот, специфические свойства аминокислот.
· Функции белков.
Студент должен знать: · Уровни организации белковой молекулы · Первичную структуру и связи ее стабилизирующие. Теорию Фишера. · Вторичную структуру и связи ее стабилизирующие. Надвторичную структуру белка. Понятие «Домен». · Третичную структуру белка, связи, стабилизирующие ее, их характеристика. · Четвертичную структуру белка, понятие об олигомерных белках. Студент должен уметь: · Провести и проанализировать: 1. Биуретовую реакцию (на обнаружение пептидных связей) 2. Ксантопротеиновую реакцию (на обнаружение аминокислот имеющих в своей молекуле ароматическое кольцо). 3. Реакцию Сакагучи (на обнаружение в белке аминокислоты аргинина). 4. Реакцию Милона (на обнаружение в белке аминокислоты тирозина который содержит фенольный гидроксил). 5. Реакцию Адамкевича (на обнаружение в белке аминокислоты триптофана). 6. Реакцию Фоля (на обнаружение аминокислот имеющих в своей молекуле серу). · Определить количественное содержание белка в плазме крови. | Основная литература: · Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин «Биологическая химия», издание третье, Москва, 2007, стр.49-70. · Е.С. Северин «Биохимия», Москва 2003, стр.19-34. · Е.С. Северин «Биохимия с упражнениями и задачами», Москва 2008, стр.14-18. · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» тестовые задания по курсу биологической химии, Владикавказ 2007, стр. 4-7. · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, И.В. Можаева, С.Г. Дзугкоев, Е.А.Такоева «Руководство к практическим занятиям по биологической химии», часть 1, Владикавказ, 2008, стр.14-24. · Ф.С. Дзугкоева, Э.А. Каряева, А.Е. Гурина, Н.М. Амбарцумянц, С.Г.Дзугкоев «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» учебное пособие, Владикавказ, 2007, стр 4-9. Дополнительная литература: · Е.А.Строев. Биологическая химия, Москва, 1986, стр.35-43. · Ленинджер Л. «Биохимия». 1986. стр.128-149. · Д.М. Зубаирова, Е.А. Пазук «Биохимия» тестовые вопросы, Москва, 2008. стр16-21. · Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов «Биохимия», Москва 2000, стр 7-15. · Уайт А. и др. Основы биохимии. Москва 1981. · Элиот В., Элиот Д., Биохимия и молекулярная биология, Москва 2000, стр. 23-36 |
Задания для работы.
|
|
1. Перечислите химические связи, которые могут возникать между функциональными группами радикалов аминокислот внутри одной полипептидной цепи, а также между отдельными полипептидными цепями в белках.
|
|
2. Допишите определение:
1. Олигопептиды - это___________________________________
2. Полипептиды - это____________________________________
_______________________________________________________
3. Дайте определение первичной структуры белков. Какая связь ее стабилизирует? Как эта связь образуется? Приведите пример.
4. Что такое α-спираль и β-структура полипептидной цепи.
5. Охарактеризуйте принцип комплементарности при формировании четвертичной структуры.
6. В образовании третичной структуры белка участвуют связи (отобразить химизм реакции), привести примеры:
Ионные______________________________________________________
____________________________________________________________
Водородные__________________________________________________
____________________________________________________________
Гидрофобные_________________________________________________
____________________________________________________________
Дисульфидные________________________________________________
____________________________________________________________
7. Напишите и назовите формулы дипептидов, которые могут быть получены из аминокислот:
а) треонина и цистеина.
б) фенилаланин и аспарагина.
в) аргинина и лейцина.
8. Какие белки называют глобулярными, а какие фибриллярными?
9. Какие вещества называют пептидами, как обозначаются концы полипептидной цепи.
Тестовые задания.
1. Препятствует образованию α-спирали аминокислотный остаток:
1. Аланина;
2. Серина;
3. Валина;
4. Пролина;
5. Глутамина.
2. Выбрать правильное определение структуры белка:
1. Первичная структура; 2. Вторичная структура; 3. Третичная структура; 4. Четвертичная структура. | А. Полипептидная цепь, аминокислотная последовательность которой детерминирована генетически и образованная пептидными связями между аминокислотными остатками. Б. Конформация полипептидной цепи, фиксированная межрадикальными связями; В. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи; Г. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированной водородными связями между определенными пептидными группировками; Д. Пространственное расположение, количество и характер взаимодействия полипептидных цепей в олигомерном белке. |
3. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру:
1. Гемоглобин
2. Миоглобин
3. Иммуноглобулины
4. ЛДГ
5. Правильные ответы 1,3,4
4. Первичная структура белка не характеризуется тем, что:
1. В ее формировании участвуют слабые связи;
2. Закодирована генетически;
3. Образована ковалентными связями;
4. Определяет последующие уровни структурной организации.
5. Первичная структура белка не характеризуется тем, что:
1. В ее формировании участвуют слабые связи;
2. Закодирована генетически;
3. Образована ковалентными связями;
4. Определяет последующие уровни структурной организации.
6. Чем обеспечивается структурно-функциональное многообразие природных белков? Выбрать один наиболее правильный и полный ответ из пяти предложенных ниже:
1. Различиями аминокислотного состава;
2. Разной длиной полипептидной цепи;
3. Различиями в молекулярной массе;
4. Различиями последовательности аминокислот в полипептидной цепи;
5. Различиями по количеству полипептидных цепей в олигомерном белке.
7. Выбрать определение третичной структуры белка:
1. Пространственная структура белка, фиксированная водородными связями между атомами пептидного состава;
2. Пространственное расположение полипептидной цепи в определенном объеме, фиксированное связями между радикалами АМК, далеко отстоящих в линейной последовательности;
3. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;
4. Пространственное расположение полипептидной цепи, фиксированное пептидными связями;
|
|
5. Способ укладки протомеров в олигомерном белке.
8. Выбрать определение вторичной структуры белка:
1. Способ укладки протомеров в олигомерном белке;
2. Последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидной цепи;
3. Пространственная укладка полипептидной цепи, фиксированной связями между радикалами АМК;
4. Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спирали и бета-структуры, фиксированной водородными связями между пептидными группами;
5. Объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры.
9. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:
1. Водордная;
2. Пептидная;
3. Дисульфидная;
4. Гидрофобное взаимодействие.
10. Укажите белки, имеющие четвертичную структуру:
1. Гемоглобин
2. Миоглобин
3. Иммуноглобулины
4. ЛДГ
5. Правильные ответы 1,3,4
11. β-структура представляет собой:
1. Тугозакрученную спираль;
2. Зигзагообразную структуру;
3. Встречается только на концах α-спирали, образуя 1-2 витка.