2020-04-07
188
Исходный уровень знаний:
· Понятие об органических и неорганических катализаторах.
· Физико-химические свойства белков.
· Структурная организация белковой молекулы.
· Витамины, структура, свойства, активные формы.
| Студент должен знать · Понятие о ферментах, как биологических катализаторах. Их строение, свойства. · Структурную организацию ферментов · Понятие о коферментах, кофакторах и простетических группах; · Особенности ферментативного катализа · Понятие об активном центре фермента, его строение, значение в ферментативном катализе, специфичность действия ферментов; · Механизм ферментативного катализа. Кинетику ферментативных реакций. · Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН среды, концентрации субстрата. · Классификацию и номенклатуру ферментов. Студент должен уметь: Придя на занятие: · Определить активность амилазы слюны; · Определить влияние различных температурных режимов на активность амилазы слюны; · Определить специфичность действия амилазы слюны и сахаразы дрожжей; · Исследовать влияние реакции на активность пепсина желудочного сока; · Интерпретировать полученные данные и делать соответствующие выводы. | Основная литература: · Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. «Биологическая химия», Москва «Медицина», 1998, стр.114-145, 157-163. · Биохимия: Учебник / под ред. Е.С.Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003, стр. 75-102; · Северин Е.С., Алейников Т.Л., Осипов Е.В.Биохимия.- М.: Медицина, 2000, стр.17-22 · Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами/ Под. ред. Чл.-корр.РАН, проф. Е.С.Северина, проф. А.Я.Николаева. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001, стр.33-48 · Дзугкоева Ф.С, Каряева Э.А., Гурина А.Е., Ампарцумян Н.М., Дзугкоев С.Г. «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция», Учебное пособие с грифом УМО МЗ РФ, Владикавказ, 2007.стр.11-20. · Дзугкоева Ф.С, Каряева Э.А., Гурина А.Е., Ампарцумян Н.М., Дзугкоев С.Г. «Биохимия основных процессов обмена веществ и гормональная регуляция» Тестовые задания, Владикавказ, 2007, стр. 18-23 · Дзугкоева Ф.С.,Каряева Э.А., Гурина А.Е., Можаева И.В., Такоева Е.А. и др. «Руководство к практическим занятиям по биологической химии», часть 1, стр 49-58. Владикавказ 2008. Дополнительная литература: · Мак-Мюррей. Обмен веществ у человека, М.: «Мир», 1980, стр.75-91. · Ленинджер. Основы биохимии. 1985, Т. 1, стр.228-242,251-256,260-261. · Биохимические основы патологических процессов под редакцией Северина, Москва, 2000.стр.9-12 · Б.Гринстейн, А.Гринстейн «Наглядная биохимия», М.ГЭОТАР-МЕД, 2000, стр. 70-75 · Кухта В.К., Морозкина Т.С., Олецкий Э.И., Таганович А.Д. «Биологическая химия». – Минск, 2008, стр. 45-69. |
Задания для работы:
1. Перечислите отличия ферментов от неорганических катализаторов.
2. Дайте определение:
Ферменты – это ________________________________________
Холофермент - это_______________________________________
Апофермент - это ________________________________________
Кофактор - это __________________________________________
Кофермент - это _________________________________________
Простетическая группа - это________________________________
3. Охарактеризуйте активный центр ферментов, перечислите его свойства.
4. Объясните механизм ферментативного катализа.
5. Изобразите графически зависимость ферментативной реакции от концентрации субстрата, поясните.
6. Заполните таблицу «Виды специфичности ферментов»
| Вид специфичности фермента | Характеристика (определение) | Примеры |
| Абсолютная | ||
| Групповая (относительная) | ||
| Стереоспецифичность |
7. Заполните таблицу «Классификация ферментов»
| № класса | Название класса | Тип катализируемой реакции | Основные подклассы | Представители |
Тестовые задания.
Установите соответствие.
1. А. Связываетсяв активном центре.
Б. Представляет собой фермент-субстратный комплекс.
В. Имеет центр для связывания субстрата.
Г. Обеспечивает связывание фермента с субстратом.
Д. Не имеет сродства к ферменту.
1. Сустрат.
2. Продукт.
3. Фермент.
2. Тип реакции, в которой учавствует кофермент:
А. Карбоксилирование.
Б. Окисление-восстановление.
В. Декарбоксилирование кетокислот.
Г. Трансаминирование.
Д. Ацилирование.
1. Биотин.
2. Пиридоксальфосфат.
3. NAD+.
Выберите правильные ответы.
3. Скорость ферментативной реакции зависит от:
А. Локализации фермента в клетке.
Б. pH среды.
В. Температуры.
Г. Концентрации субстрата.
Д. Присутствия кофакторов.
4. Фермент уреаза расщепляет:
1. мочевину
2. жирные кислоты
3. фумаровую кислоту
5. Константа Михаэлиса-Ментен определяет:
1. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.
2. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции.
3. Влияние pH на активность ферментов.
6.Коферменты и ионы металлов в ферментах учавствуют:
1. в формировании активного центра
2. в стабилизации структуры апофермента
3. в фиксации субстрата
4. в превращении субстрата в продукты реакции
5. все верно
7. К витаминным коферментам относятся:
1. HAД
2. НАДФ
3. ФМН
4. ФАД
5. ТДФ
6. ТГФК
7. Пиридоксальфосфат
8. все верно
8. Укажите как изменится активность фермента при повышении температуры от 37 до 60 С
1. Повысится
2. Понизится
3. Не изменится
4. Все верно
9. По какой причине ферменты осуществляют каталитическое действие?
1. Снижают энергию активации
2. Увеличивают частоту столкновения молекул субстрата
3. Устраняют действие ингибитора на субстрат
4. Увеличивают константу Михаэлиса
5. Изменяют порядок реакции
10. Укажите, чем обусловлено свойство специфичности ферментов
1.Химическим соответствием активного центра фермента субстрату.
2.Пространственным соответствием АЦ фермента субстрату.
3.Набором радикалов АМК в АЦ.
4.Наличием кофермента.
5.Комплементарностью АЦ фермента субстрату.
11. Укажите правильное определение ферментов:
1.катализаторы – металлы;
2.катализаторы – кислоты;
3.катализаторы – щелочи;
4.биологические катализаторы белковой природы.
Методические рекомендации для выполнения внеаудиторной самостоятельной работы к занятию
По теме: «Регуляция активности ферментов.
