Уровни структурной организации белков. Первичная и вторичная структура. Зависимость между первичной структурой белков и их функциональной активностью (серповидноклеточная анемия)

Белки – линейные полимеры, мономер к-ых являются протолитич аминок-ты, имеется 1-ая, 2-4 структуры белка

первичная – последовательность амин-кт формируется за счет пептидных связей м/у аминокислотами.

Стабильность 1ой стр-ры обеспечиается за счет главновалентных пептидных свзяей. В 1ой структуре полипетидные цепи детерминированы 2ая,3ая,4ая структуры белковой мол-лы, определяющие ее общую пространственную конформацию 3)первичная структура белков уникальна и детерминирована – частота замены амин-кт приводит к структурн перестойке и к изменениям физико-хим св-в и биологических ф-ий.

Вторичная – конфигурация полипептидной цепи, т.е. способ свертывания, скручивания полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Этот процесс протекает в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Это элементы структур имеющих упорядоченную ф-му, вид и повторяющиеся элементы(альфа спираль м/у 1 и 4 пептид гр., бетта-структуры) Стабильность вторичной структуры обеспечивается в основном водородными связями (также пептидные и дисульфидные).

Альфа - спираль характерна для глобулярных белков. Бетта-структура для белка волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках

Серповидно клеточная анемия - Эритроциты в условиях низкого парциального давления кислорода принимают форму серпа. После отдачи О2 в тканях он превращается в плохо расворимую дезокси- форму и начинает выпадать в осадок в виде кристаллоидов – тактоиды. Последние деформируют клетку и приводят к массивному гемолизу. Химич дефект сводится к замене глутаминовой, в 6-м положении с N – конца на валин в B – цепях молекулы гемоглоб HbS

HbA: Вал – Гис – Лей – Тре – Про – Глу – Глу

HbS: Вал – Гис – Лей – Тре – Про – Вал – Глу

8. Третичная и четвертичная структура белков. Типы внутримолекулярных взаимодействий обеспечивающих их образование. Нативная конформация белков, денатурация и ренатурация (опыты Анфинсена).
Подтретичной стуктурой подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.
Четвертичная – образуется путем присоединения м/у собой отдельных структур имеющих 1-3ую структуры функцион белок.

Нативная конформация – фолдинг – формирование. Происходит отбор из множества стерически возможных состояний 1ой единственной стабильной и биолог активн конформации, определяемой первичной структурой.

 Денатурация – это процесс нарушения высших уровней организации белковой молекулы (вторичного, третичного, четвертичного) под действием различных факторов. Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.

       Различают 2 вида денатурации:

Обратимая денатурация – ренатурация или ренактивация – это процесс, при котором денатурированный белок, после удаления денатурирующих веществ вновь самоорганизуется в исходную структуру с восстановлением биологической активности.

необратимая денатурация – это процесс, при котором биологическая активность не восстанавливается после удаления денатурирующих агентов.
Ренатурация – при непродолжит действии и быстром удалении денатурирующих агентов возможна ренатурация белка с полным восстановление исходной 3х мерной структ и нативных св-в его молек включ биолог актив. (подтвержденно опытами Анфинсена)