Уровни организации белковой молекулы

Белки

В клетке содержится много органических соединений. К ним относят биологические полимеры – белки, нуклеиновые кислоты и углеводы, а также жиры и ряд небольших молекул – гормоны, пигменты, аминокислоты, простые углеводы, нуклеотиды и др. После удаления воды, в сухом остатке на 1 месте по содержанию стоят белки. Они составляют 10-20% от сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки.

Белки называют также протеинами (греч. protos – первый, главный). Этим названием выделяется первостепенное значение белков для жизненного процесса.

Многие органические соединения, входящие в состав клетки, характеризуются большими размерами молекул. Как называются такие молекулы? (Макромолекулы). Они состоят обычно из повторяющихся сходных по строению низкомолекулярных соединений, связанных между собой ковалентными связями. Их строение можно сравнить с бусинками на нити. Как называются эти составные элементы? (Мономеры). Они образуют полимеры. Большинство полимеров построено из одинаковых мономеров.

Таким образом, белки – это высокомолекулярные полимерные соединения, мономерами которых являются аминокислоты.

В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления белков пищи пищеварительными ферментами или собственных запасных белков. Природных аминокислот – 150, в белки входят – 20. 10 из них – незаменимые, т.е. они не способны синтезироваться в организме человека, но поступают в него с растительной пищей. И соответственно 10 – заменимые, образуемые в организме.

В организме человека встречается 5 млн типов белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Такое разнообразие обеспечивается сочетанием всего лишь 20 разных аминокислот, составляющих несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций. Теоретически из 20 аминокислот можно составить 2 _* 10¹⁸ вариантов белковых молекул, различающихся порядком чередования аминокислот, а значит формой, и свойствами.

Форма белковых молекул может быть спиралевидной, складчатой, шарообразной.

Таким образом, каждый белок имеет очень сложную структуру. Выделяют первичную, вторичную, третичную, четвертичную структуры.

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка. Аминокислоты соединены между собой пептидными (ковалентными) связями.

Вторичная структура – спираль с одинаковым расстоянием между витками (α-структура) или складчатый слой в виде «гармошки» (β-структура), образованная путем возникновения водородных связей.

Третичная структура – клубок из полипептидной спирали. Третичная структура белковой молекулы образуется благодаря взаимодействию радикалов, например радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Таким образом, между радикалами двух аминокислот возникают так называемые дисульфидные (S – S) связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы.

Четвертичная структура – структура из нескольких полипептидных цепей.

Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул, включающее также железо. Другой пример белка с четвертичной структурой – инсулин – гормон поджелудочной железы включает два компонента.

Процесс утраты белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией. Вначале разрушается самая слабая структура – четвертичная, затем третичная, вторичная и при более жестких условиях – первичная.

Денатурация белка может быть вызвана:

- повышенной температурой

- обезвоживание

- радиацией

- изменение pH и др.

Процесс восстановления структурной организации белковой молекулы называется ренатурацией. Ренатурация наступает, если белок сохраняет первичную и вторичную структуры.

Функции белков: