По полярности радикала:
С неполярным радикалом:(Аланин,валин, лейцин, фенилаланин)Моноамино,монокарбоновые
С полярным незаряженным радикалом(Глицин, серин, аспарагин, глутамин)
С отрицательно заряженным радикалом(Аспарагиновая,глутаминовая кислота)моноамино,дикарбоновые
С положительно заряженным радикалом(лизин,гистидин) диамино,монокарбоновые
17) Стереоизомерия
Все природные α-аминокислоты, кроме глицина (NH2 -CH2 - COOH), имеют асимметрический атом углерода (α-углеродный атом), а некоторые из них даже два хиральных центра, например, треонин. Таким образом, все аминокислоты могут существовать в виде пары несовместимых зеркальных антиподов (энантиомеров).
За исходное соединение, с которым принято сравнивать строение α-аминокислот, условно принимают D- и L-молочные кислоты, конфигурации которых, в свою очередь, установлены по D- и L-глицериновым альдегидам.
Все превращения, которые осуществляются в этих рядах при переходе от глицеринового альдегида к α-аминокислоте, выполняются в соответствии с главным требованием − они не создают новых и не разрывают старых связей у асимметрического центра.
|
|
Для определения конфигурации α-аминокислоты в качестве эталона часто используют серин (иногда аланин).
Природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду. D-формы аминокислот встречаются сравнительно редко, они синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами. Животными организмами D-аминокислоты не усваиваются. Интересно отметить действие D- и L-аминокислот на вкусовые рецепторы: большинство аминокислот L-ряда имеют сладкий вкус, а аминокислоты D-ряда − горькие или безвкусные.
Без участия ферментов самопроизвольный переход L-изомеров в D-изомеры с образованием эквимолярной смеси (рацемическая смесь) осуществляется в течение достаточно длительного промежутка времени.
Рацемизация каждой L-кислоты при данной температуре идет с определенной скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, например, в твердой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст человека или животного.
18)Кислотно-основные свойства аминокислот. Биологически важные свойства аминокислот.
Аминокислоты - амфотерные соединения. Амфотерность аминокислот обусловлена кислотными (СООН) и основными (NH2) функциональными группами в их молекулах. Аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами.
|
|
В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют как диполярные ионы H3N+-CHR-COO- (обычно используемая запись строения аминокислоты в неионизированной форме служит лишь для удобства).В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм.
Положение равновесия зависит от рН среды. У всех аминокислот преобладают катионные формы в сильнокислых (рН = 1-2) и анионные - в сильнощелочных (рН >11) средах.
Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты равны, называется изоэлектрической точкой (рI). Другими словами, изоэлектрическая точка аминокислоты - значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом.
Нейтральные α -аминокислоты. Эти аминокислоты имеют значения рI несколько ниже 7 (5,5-6,3) вследствие большей способности к ионизации карбоксильной группы под влиянием -I-эффекта группы NH2. Например, у аланина изоэлектрическая точка находится при рН 6,0.
Кислые α -аминокислоты. Эти аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу и в сильнокислой среде находятся в полностью протонированной форме. Кислые аминокислоты являются трехосновными. Основные α -аминокислоты. В случае основных аминокислот изоэлектрические точки находятся в области рН выше 7.
В организме основные аминокислоты находятся в виде катионов, т.е. у них протонированы обе аминогруппы.
В целом ни одна α-аминокислота in vivo не находится в своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде. Все аминокислоты в организме находятся в ионной форме.
19)Химические свойства аминокислот.
Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.
I. Общие свойства
1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:
Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:
цвиттер-ион
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.
2. Поликонденсация → образуются полипептиды (белки):
При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.
3. Разложение → Амин + Углекислый газ:
NH2-CH2-COOH → NH2-CH3 + CO2↑