Биологическая роль аминокислот

заключается в их участии в обмене веществ в живом организме. Кроме того, аминокислоты участвуют в синтезе белка (входят в состав белковых молекул) и являются составляющей нуклеиновых кислот. Биологическая роль аминокислот также выражается в поддержании на постоянном уровне pH.

 

Аминокислоты обладают пластическим свойством, то есть за счет протеинов обеспечивают формирование всех органов. Любая ткань человеческого организма (соединительная, нервная, мышечная или эпителиальная) на 80% состоит из белков.

 

Еще одно биологическое свойство аминокислот заключается в том, что все вещества, которые отвечают за передачу нервного импульса, по большей части состоят именно из белков. Следовательно, в случае их дефицита организму грозят серьезные проблемы со стороны нервной системы.

 

Некоторые аминокислоты принимают участие в процессах биосинтеза гликогена в печени. При их отсутствии определенные химические реакции будут нарушены, в результате чего могут возникнуть сбои в организме.

Не считая вышеупомянутые биологические свойства аминокислот, следует отметить еще одно не менее важное их свойство, которое заключается в поддержании биосинтеза многих гормонов. Для их биосинтеза необходимы азотистые соединения, в случае дефицита которых организму угрожают серьезные последствия, обусловленные неправильной работой многих органов.

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

20)Физиологические активные пептиды. Примеры.

Пептиды, обладая высокой физиологической активностью, регулируют различные биологические процессы. По биорегуляторному действию пептиды принято делить на несколько групп:

● соединения, обладающие гормональной активностью (глюкагон, окситоцин, вазопрессин и др.);

● вещества, регулирующие пищеварительные процессы (гастрин, желудочный ингибирующий пептид и др.);

● пептиды, регулирующие аппетит (эндорфины, нейропептид-Y, лептин и др.);

● соединения, обладающие обезболивающим эффектом (опиоидные пептиды);

● органические вещества, регулирующие высшую нервную деятельность, биохимические процессы, связанные с механизмами памяти, обучения, возникновением чувства страха, ярости и др.;

● пептиды, которые регулируют артериальное давление и тонус сосудов (ангиотензин II, брадикинин и др.).

● пептиды, которые обладают противоопухолевым и противовоспалительным свойствами (Луназин)

● Нейропептиды — соединения, синтезируемые в нейронах, обладающие сигнальными свойствами

 

21)Уровни организации белковой молекулы.

Первичной структурой белка называют последовательность чередования аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура каждого белка уникальна и запрограммирована генетически.

Первичную структуру белка формируют пептидные связи, образующиеся при взаимодействии α-карбоксильной группы одной аминокислоты с α-аминогруппой другой аминокислоты. Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих основную цепь или пептидный остов, и вариабельной части, включающей в себя характерные боковые цепи - радикалы аминокислот. Особенности первичной структуры белка. В остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (—СНR), которые способны вращаться вокруг связей. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве.

Характеристика пептидной связи

Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию (положительный результат для веществ, содержащих в своём составе не менее двух пептидных связей).

Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей.Пептидные связи образуются при взаимодействии a -аминогруппы одной аминокислоты с a -карбоксильной группой другой аминокислоты: Пептидная связь - это амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислоты в цепочку. Следовательно, пептиды - это цепочки аминокислот.

22) Вторичная структура белка

Вторичная структура - это пространственное расположение полипептидной цепочки в виде α-спирали или β-складчатости безотносительно к типам боковых радикалов и их конформации. Она стабилизирована водородными связями, которые замыкаются между пептидными, амидными (-N-H) и карбонидными (-C=O)группами, т.е. входят в пептидную единицу, и дисульфидными мостиками между остатками цистеина

Полинг и Кори предложили модель вторичной структуры белка в виде левозакрученной α-спирали, в которой водородные связи замыкаются между каждой первой и четвертой аминокислотой, что позволяет сохранять нативную структуру белка, осуществление им простейших функций, защищать от разрушения. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм. В образовании водородных связей принимают участие все пептидные группы, что обеспечивает максимальную стабильность, снижает гидрофильность и увеличивает гидрофобность белковой молекулы. Альфа-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией, отвечающей минимуму свободной энергии.

Полинг и Кори предложили и другую упорядоченную структуру - складчатый β- слой. В отличие от конденсированной α-спирали β- слои почти полностью вытянуты и могут располагаться как параллельно, так и антипараллельно.В стабилизации данных структур также принимают участие дисульфидные мостики и водородные связи.

23)Третичная и четвертичная структуры белков. Олигомерные белки.

Третичная структура -пространственная ориентация полипептидной спирали или (способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.)

определяется взаимодействием боковых заместителей пептидной цепи. Для фибриллярных белков трудно выделить общие закономерности в образовании третичных структур. Что касается глобулярных белков, то такие закономерности существуют.Третичная структура глобулярных белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи, содержащей ®-структуры, 〈-спирали и нерегулярные участки, так, что гидрофильные боковые группы аминокислотных остатков оказываются на поверхности глобулы, а гидрофобные боковые группы спрятаны вглубь глобулы, иногда образуют гидрофобный карман.

Силы, стабилизирующие третичную структуру белка: Электростатическое взаимодействие между разно заряженными группами, крайний случай - ионные взаимодействия. Водородные связи, возникающие между боковыми группами полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия.

Под четвертичной структурой белка подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурой и формирование единого в структурном и функциональном отношении макромолекулярного образования. Каждая отдельная полипептидная (протомер или субъединица) не обладают биологической активностью, а образовавшаяся молекула - олигомер обладает биологической активностью. Четвертичная структура белка уникальна, как и другие уровни организации. Четвертичная структура поддерживается нековалентными взаимодействиями между контактными площадками протомеров.