Все биохимические процессы в живой природе проходят с участием ферментов (Ф).
Ф – катализаторы белковой природы. В настоящее время известно порядка 2000 ферментов, которые классифицируют по типу катализируемой реакции.
Особенности ферментативного катализа:
1. Строение ферментов. Он состоит из третичной структуры белка – глобулы, и имеет один активный центр, который занимает небольшую часть молекулы.
2. Высокая специфичность. Один фермент катализирует превращение одного вещества или одного типа реакций.
3. Принцип структурного соответствия – фермент – субстрат: «ключ и замок», «рука и перчатка» (рис.3)
4. Ферменты, осуществляют превращения в несколько стадий с низкими энергиями активации.
5. Ферменты работают при обычном давлении и низких температурах.
6. Высокая эффективность. Скорость ферментативной реакции в 103 – 1012 степени раз больше скорости обычных реакций.
Пример:
H2O2 → H2O + O
Ф – каталаза за минуту расщепляет 5 миллионов молекул.
7. Работа фермента зависит от рН среды
|
|
Сельскохозяйственные продукты хранят при пониженных температурах, так как охлаждение замедляет нежелательные ферментативные процессы.
Химическое равновесие. Принцип Ле –Шателье
Химические реакции можно разделить на две группы:
1. Необратимые (получаются: осадок, газ, вода, слабый электролит)
2. Обратимые – реакции, которые могут протекать как в прямом, так и в обратном направлениях.
SO2 + H2O <=> H2SO3
Рассмотрим обратимую реакцию:
aA +bB <=> cC + dD
Пусть: V1 – скорость прямой реакции;
V2 – скорость обратной реакции
Скорости прямой и обратной реакций связаны с концентрациями реагентов следующими уравнениями:
V1 = k1[A]a×[B]b и V2 = k2[C]c×[D]d
[ ] – равновесная концентрация реагентов.
С течением времени скорость прямой реакции будет уменьшаться вследствие расхода реагентов А и В и понижения их концентраций. Напротив, скорость обратной реакции по мере накопления продуктов С и D будет возрастать. Поэтому через некоторый промежуток времени скорости прямой и обратной реакций сравняются друг с другом (рис.4).